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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5ds5 | ||||||
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タイトル | Crystal structure the Escherichia coli Cas1-Cas2 complex bound to protospacer DNA and Mg | ||||||
要素 |
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キーワード | Hydrolase/DNA / Adaptive Immunity / CRISPR-Associated Proteins / CRISPR-Cas Systems / Clustered Regularly Interspaced Short Palindromic Repeats / Integrases / Endodeoxyribonucleases / Endonucleases / DNA binding protein / Hydrolase-DNA complex | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 CRISPR-cas system / crossover junction DNA endonuclease activity / 5'-flap endonuclease activity / maintenance of CRISPR repeat elements / defense response to virus / endonuclease activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / DNA repair / DNA damage response / protein homodimerization activity ...CRISPR-cas system / crossover junction DNA endonuclease activity / 5'-flap endonuclease activity / maintenance of CRISPR repeat elements / defense response to virus / endonuclease activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / DNA repair / DNA damage response / protein homodimerization activity / DNA binding / identical protein binding / metal ion binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) Enterobacteria phage M13 (ファージ) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.951 Å | ||||||
データ登録者 | Nunez, J.K. / Harrington, L.B. / Kranzusch, P.J. / Engelman, A.N. / Doudna, J.A. | ||||||
資金援助 | 米国, 1件
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引用 | ジャーナル: Nature / 年: 2015 タイトル: Foreign DNA capture during CRISPR-Cas adaptive immunity. 著者: Nunez, J.K. / Harrington, L.B. / Kranzusch, P.J. / Engelman, A.N. / Doudna, J.A. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5ds5.cif.gz | 555.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb5ds5.ent.gz | 455.1 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5ds5.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 5ds5_validation.pdf.gz | 487.7 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 5ds5_full_validation.pdf.gz | 501 KB | 表示 | |
XML形式データ | 5ds5_validation.xml.gz | 42.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 5ds5_validation.cif.gz | 58.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ds/5ds5 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ds/5ds5 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCSドメイン:
NCSドメイン領域: Component-ID: 1
NCSアンサンブル:
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 33322.496 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌) 株: K12 / 遺伝子: ygbT, cas1, b2755, JW2725 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) 参照: UniProt: Q46896, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 #2: タンパク質 | 分子量: 11684.466 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌) 株: K12 / 遺伝子: ygbF, cas2, b2754, JW5438 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) 参照: UniProt: P45956, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 #3: DNA鎖 | | 分子量: 8680.646 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Enterobacteria phage M13 (ファージ) #4: DNA鎖 | | 分子量: 8534.481 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Enterobacteria phage M13 (ファージ) #5: 化合物 | ChemComp-MG / |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.26 % |
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結晶化 | 温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 50 mM MES, pH 6.1, 10% isopropanol and 20 mM MgCl2 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 80 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.11587 Å |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年7月15日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.11587 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.95→46.475 Å / Num. obs: 44960 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.9 % / Rmerge(I) obs: 0.108 / Net I/σ(I): 9.8 |
反射 シェル | 解像度: 2.95→3.06 Å / 冗長度: 8 % / Rmerge(I) obs: 0.863 / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / % possible all: 99.9 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 4P6I 解像度: 2.951→46.475 Å / SU ML: 0.41 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.69 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.951→46.475 Å
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拘束条件 |
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Refine LS restraints NCS |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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