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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5dpr | ||||||
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Title | Crystal structure of PLEKHM1 LIR-fused human LC3A_2-121 | ||||||
![]() | Pleckstrin homology domain-containing family M member 1,Microtubule-associated proteins 1A/1B light chain 3A | ||||||
![]() | PROTEIN BINDING / Autophagy / PLEKHM1 / Atg8 / LC3 / GABARAP / chimeric protein | ||||||
Function / homology | ![]() cellular response to oxygen-glucose deprivation / late endosome to lysosome transport / autophagosome-lysosome fusion / autolysosome membrane / autophagy of mitochondrion / lysosome localization / cellular response to nitrogen starvation / SMAD protein signal transduction / phosphatidylethanolamine binding / positive regulation of ruffle assembly ...cellular response to oxygen-glucose deprivation / late endosome to lysosome transport / autophagosome-lysosome fusion / autolysosome membrane / autophagy of mitochondrion / lysosome localization / cellular response to nitrogen starvation / SMAD protein signal transduction / phosphatidylethanolamine binding / positive regulation of ruffle assembly / response to iron(II) ion / autolysosome / Macroautophagy / Receptor Mediated Mitophagy / p38MAPK cascade / organelle membrane / autophagosome membrane / autophagosome maturation / autophagosome assembly / autophagosome / positive regulation of bone resorption / JNK cascade / cellular response to copper ion / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / cellular response to amino acid starvation / cellular response to starvation / macroautophagy / response to lead ion / phospholipid binding / cellular response to hydrogen peroxide / protein transport / late endosome / late endosome membrane / microtubule binding / microtubule / lysosome / intracellular membrane-bounded organelle / glutamatergic synapse / ubiquitin protein ligase binding / nucleolus / metal ion binding / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Ravichandran, A.C. / Suzuki, H. / Dobson, R.C.J. | ||||||
![]() | ![]() Title: Structural and functional analysis of the GABARAP interaction motif (GIM). Authors: Rogov, V.V. / Stolz, A. / Ravichandran, A.C. / Rios-Szwed, D.O. / Suzuki, H. / Kniss, A. / Lohr, F. / Wakatsuki, S. / Dotsch, V. / Dikic, I. / Dobson, R.C. / McEwan, D.G. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 305.1 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 254.6 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 454.1 KB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 457 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 19 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 25.2 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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3 | ![]()
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4 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 15932.104 Da / Num. of mol.: 4 Fragment: UNP Q9Y4G2 residues 627-638, UNP Q9H492 residues 2-121,UNP Q9Y4G2 residues 627-638, UNP Q9H492 residues 2-121 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #2: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.59 Å3/Da / Density % sol: 52.46 % |
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Crystal grow | Temperature: 278 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 5.5 Details: 0.2 M ammonium acetate, 0.1 M Bis Tris, pH 5.5, 25% w/v Polyethlene glycol 3,350 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Apr 9, 2015 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9537 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.5→45.57 Å / Num. obs: 22767 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 3.8 % / Net I/σ(I): 7.1 |
Reflection shell | Resolution: 2.5→2.5 Å / Redundancy: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.614 / % possible all: 100 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]()
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.5→45.567 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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