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- PDB-5dph: sfGFP mutant - 149 p-cyano-L-phenylalanine -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5dph
タイトルsfGFP mutant - 149 p-cyano-L-phenylalanine
要素Green fluorescent protein
キーワードFLUORESCENT PROTEIN / GFP / unnatural amino acid / cyanophenylalanine
機能・相同性
機能・相同性情報


bioluminescence / generation of precursor metabolites and energy
類似検索 - 分子機能
Green Fluorescent Protein / Green fluorescent protein / Green fluorescent protein, GFP / Green fluorescent protein-related / Green fluorescent protein / Green fluorescent protein / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CARBON DIOXIDE / Green fluorescent protein / Green fluorescent protein
類似検索 - 構成要素
生物種Aequorea victoria (オワンクラゲ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.42 Å
データ登録者Dippel, A.B. / Olenginski, G.M. / Maurici, N. / Liskov, M.T. / Brewer, S.H. / Phillips-Piro, C.M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, United States)CHE-1053946 米国
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2016
タイトル: Probing the effectiveness of spectroscopic reporter unnatural amino acids: a structural study.
著者: Dippel, A.B. / Olenginski, G.M. / Maurici, N. / Liskov, M.T. / Brewer, S.H. / Phillips-Piro, C.M.
履歴
登録2015年9月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年1月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月20日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22018年4月25日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.32019年11月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id
改定 1.52023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.62024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Green fluorescent protein
B: Green fluorescent protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,17111
ポリマ－53,9132
非ポリマー2589
水10,215567
1
A: Green fluorescent protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,1227
ポリマ－26,9561
非ポリマー1666
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Green fluorescent protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,0494
ポリマ－26,9561
非ポリマー933
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.270, 47.270, 344.550
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61

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要素

#1: タンパク質 Green fluorescent protein


分子量: 26956.408 Da / 分子数: 2
変異: M1V, R2S, S30R, T65(CRO), Y66(CRO), G67(CRO), A72S, Q80R, A206V, N149(4CF)
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Aequorea victoria (オワンクラゲ)
遺伝子: gfp / プラスミド: pBAD / 細胞株 (発現宿主): DH10B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A059PIQ0, UniProt: P42212*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-CO2 / CARBON DIOXIDE / 二酸化炭素


分子量: 44.010 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: CO2
#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 567 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.32 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 0.1 M Tris pH 8.5, 20% PEG 4000, 0.21 M MgCl2-6H2O / PH範囲: 8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年6月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.42→57 Å / Num. obs: 81014 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 36.9 % / Rmerge(I) obs: 0.042 / Net I/σ(I): 45.1
反射 シェル解像度: 1.42→1.45 Å / 冗長度: 21.9 % / Rmerge(I) obs: 1.27 / Mean I/σ(I) obs: 2.22 / % possible all: 94.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2B3P

2b3p


解像度: 1.42→57 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.43 / 位相誤差: 26.76 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2078 4163 5.14 %Random selection
Rwork0.1798 ---
obs0.1832 81014 99.38 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.42→57 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3650 0 13 567 4230
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0113757
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2455077
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.0181373
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.067551
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005660
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.4205-1.4450.31822200.32983587X-RAY DIFFRACTION88
1.445-1.47130.35091890.31853779X-RAY DIFFRACTION92
1.4713-1.49960.32091980.30493753X-RAY DIFFRACTION94
1.4996-1.53020.30932080.31283898X-RAY DIFFRACTION95
1.5302-1.56350.30512130.2923855X-RAY DIFFRACTION95
1.5635-1.59980.28052240.29333816X-RAY DIFFRACTION94
1.5998-1.63980.30172320.28673888X-RAY DIFFRACTION94
1.6398-1.68420.2942020.27853849X-RAY DIFFRACTION95
1.6842-1.73370.2862210.27283839X-RAY DIFFRACTION95
1.7337-1.78960.26481760.27573890X-RAY DIFFRACTION96
1.7896-1.85360.26122060.25273821X-RAY DIFFRACTION94
1.8536-1.92770.24481870.2393874X-RAY DIFFRACTION95
1.9277-2.01540.24862330.23063837X-RAY DIFFRACTION94
2.0154-2.12160.21821980.22193891X-RAY DIFFRACTION95
2.1216-2.25440.21822140.20993875X-RAY DIFFRACTION95
2.2544-2.42830.21711970.19893837X-RAY DIFFRACTION95
2.4283-2.67230.20561920.1793893X-RAY DIFFRACTION95
2.6723-3.05830.20062330.15983840X-RAY DIFFRACTION94
3.0583-3.85010.1782120.12373866X-RAY DIFFRACTION95
3.8501-22.79550.14372040.11353895X-RAY DIFFRACTION95

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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