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- PDB-5dn6: ATP synthase from Paracoccus denitrificans -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5dn6
タイトルATP synthase from Paracoccus denitrificans
要素
  • (ATP synthase ...) x 7
  • Chain A
  • Chain B
  • Chain C
  • Chain V
  • Chain W
  • Chain Y
  • Zeta inhibitor protein
キーワードHYDROLASE / Paracoccus denitrificans / ATP synthase / complex / regulation / proton translocation
機能・相同性
機能・相同性情報


proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / molecular function inhibitor activity / proton-transporting ATP synthase complex, coupling factor F(o) / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / lipid binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
ATPase inhibitor subunit zeta / ATPase inhibitor subunit zeta superfamily / ATPase inhibitor subunit zeta / ATP Synthase; domain 1 / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase alpha/beta chain, C-terminal domain / F1F0 ATP synthase subunit C / F1FO ATP Synthase / Lysin ...ATPase inhibitor subunit zeta / ATPase inhibitor subunit zeta superfamily / ATPase inhibitor subunit zeta / ATP Synthase; domain 1 / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase alpha/beta chain, C-terminal domain / F1F0 ATP synthase subunit C / F1FO ATP Synthase / Lysin / Thrombin, subunit H - #170 / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #20 / Pyruvate Kinase; Chain: A, domain 1 / Bovine Mitochondrial F1-ATPase, ATP Synthase Beta Chain; Chain D, domain3 / Bovine Mitochondrial F1-atpase; Atp Synthase Beta Chain; Chain D, domain 3 / ATP synthase, gamma subunit, helix hairpin domain / ATP synthase, F0 complex, subunit A, bacterial/mitochondria / ATPase, OSCP/delta subunit, conserved site / ATP synthase delta (OSCP) subunit signature. / F1F0 ATP synthase OSCP/delta subunit, N-terminal domain superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit A / ATP synthase, F0 complex, subunit A, active site / ATP synthase, F0 complex, subunit A superfamily / ATP synthase A chain / ATP synthase a subunit signature. / ATPase, OSCP/delta subunit / ATP synthase delta (OSCP) subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit, N-terminal / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, beta-sandwich domain / ATP synthase, F0 complex, subunit C / F1F0 ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site / ATP synthase gamma subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, beta subunit / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / : / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit superfamily / ATP synthase / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta chain, C terminal domain / V-ATPase proteolipid subunit C-like domain / F/V-ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase subunit C / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / C-terminal domain of V and A type ATP synthase / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / Helix Hairpins / Thrombin, subunit H / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Up-down Bundle / Beta Barrel / Sandwich / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / DUF1476 domain-containing protein / ATP synthase subunit c / ATP synthase subunit a / ATP synthase subunit delta / ATP synthase subunit alpha / ATP synthase gamma chain / ATP synthase subunit beta / ATP synthase epsilon chain
類似検索 - 構成要素
生物種Paracoccus denitrificans (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.98 Å
データ登録者Morales-Rios, E. / Montgomery, M.G. / Leslie, A.G.W. / Walker, J.E.
資金援助 英国, 3件
組織認可番号国
Medical Research Council (United Kingdom)MR/M009858/1 英国
Medical Research Council (United Kingdom)U105663150 英国
Medical Research Council (United Kingdom)U105184325 英国
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2015
タイトル: Structure of ATP synthase from Paracoccus denitrificans determined by X-ray crystallography at 4.0 angstrom resolution.
著者: Morales-Rios, E. / Montgomery, M.G. / Leslie, A.G. / Walker, J.E.
履歴
登録2015年9月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年10月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年4月5日Group: Other
改定 1.22017年9月13日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32018年1月17日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 2.02018年7月4日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / pdbx_poly_seq_scheme ...atom_site / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / pdbx_validate_torsion / struct_conf / struct_mon_prot_cis / struct_ref_seq / struct_sheet_range / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_seq_id / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code ..._atom_site.auth_seq_id / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num / _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.PDB_ins_code / _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_seq_id / _pdbx_validate_torsion.auth_seq_id / _struct_conf.beg_auth_seq_id / _struct_conf.end_auth_seq_id / _struct_mon_prot_cis.auth_seq_id / _struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_seq_id_2 / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end / _struct_sheet_range.beg_auth_seq_id / _struct_sheet_range.end_auth_seq_id
改定 2.12019年12月4日Group: Source and taxonomy / Structure summary / カテゴリ: entity / entity_name_com / entity_src_nat
Item: _entity.details / _entity.pdbx_description ..._entity.details / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_ec / _entity_name_com.name / _entity_src_nat.pdbx_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_nat.strain
改定 2.22024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
1: Chain A
2: Chain B
3: Chain C
A: ATP synthase subunit alpha
B: ATP synthase subunit alpha
C: ATP synthase subunit alpha
D: ATP synthase subunit beta
E: ATP synthase subunit beta
F: ATP synthase subunit beta
G: ATP synthase gamma chain
H: ATP synthase subunit delta
I: ATP synthase epsilon chain
J: ATP synthase F0 subcomplex C subunit
K: ATP synthase F0 subcomplex C subunit
L: ATP synthase F0 subcomplex C subunit
M: ATP synthase F0 subcomplex C subunit
N: ATP synthase F0 subcomplex C subunit
O: ATP synthase F0 subcomplex C subunit
P: ATP synthase F0 subcomplex C subunit
Q: ATP synthase F0 subcomplex C subunit
R: ATP synthase F0 subcomplex C subunit
S: ATP synthase F0 subcomplex C subunit
T: ATP synthase F0 subcomplex C subunit
U: ATP synthase F0 subcomplex C subunit
V: Chain V
W: Chain W
X: ATP synthase subunit a,ATP synthase subunit a,ATP synthase subunit a,ATP synthase subunit a
Y: Chain Y
Z: Zeta inhibitor protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)545,79539
ポリマ－543,21829
非ポリマー2,57710
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)112.001, 187.943, 164.724
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.44, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11J
21K
31L
41M
51N
61O
71P
81Q
91R
101S
111T
121U

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1 / Refine code: 2

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11ASNASNARGARGJM3 - 403 - 40
21ASNASNARGARGKN3 - 403 - 40
31ASNASNARGARGLO3 - 403 - 40
41ASNASNARGARGMP3 - 403 - 40
51ASNASNARGARGNQ3 - 403 - 40
61ASNASNARGARGOR3 - 403 - 40
71ASNASNARGARGPS3 - 403 - 40
81ASNASNARGARGQT3 - 403 - 40
91ASNASNARGARGRU3 - 403 - 40
101ASNASNARGARGSV3 - 403 - 40
111ASNASNARGARGTW3 - 403 - 40
121ASNASNARGARGUX3 - 403 - 40
12ALAALAPHEPHEJM45 - 7545 - 75
22ALAALAPHEPHEKN45 - 7545 - 75
32ALAALAPHEPHELO45 - 7545 - 75
42ALAALAPHEPHEMP45 - 7545 - 75
52ALAALAPHEPHENQ45 - 7545 - 75
62ALAALAPHEPHEOR45 - 7545 - 75
72ALAALAPHEPHEPS45 - 7545 - 75
82ALAALAPHEPHEQT45 - 7545 - 75
92ALAALAPHEPHERU45 - 7545 - 75
102ALAALAPHEPHESV45 - 7545 - 75
112ALAALAPHEPHETW45 - 7545 - 75
122ALAALAPHEPHEUX45 - 7545 - 75

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2given(0.916927, -0.367699, -0.155059), (0.317523, 0.907613, -0.274625), (0.241713, 0.202576, 0.948967)14.05834, -19.83484, -21.42646
3given(0.655071, -0.730789, -0.191911), (0.523001, 0.621878, -0.582869), (0.5453, 0.281451, 0.789578)40.3602, -26.99397, -43.78447
4given(0.313738, -0.946265, -0.078433), (0.52962, 0.242959, -0.812695), (0.78808, 0.213434, 0.577387)68.36225, -18.94399, -58.9228
5given(-0.07345, -0.985506, 0.152916), (0.340932, -0.168905, -0.92479), (0.937214, -0.015792, 0.348396)95.58798, 3.48685, -63.47226
6given(-0.352306, -0.817422, 0.455742), (-0.006203, -0.484914, -0.87454), (0.935864, -0.310933, 0.165767)110.51236, 34.36644, -56.5378
7given(-0.467878, -0.495636, 0.731735), (-0.402277, -0.617777, -0.675666), (0.786933, -0.610489, 0.089661)110.9349, 63.9222, -39.39861
8given(-0.383453, -0.058213, 0.921724), (-0.766481, -0.536715, -0.352767), (0.515239, -0.841753, 0.161186)95.39314, 87.10921, -15.20301
9given(-0.102885, 0.299134, 0.948648), (-0.97092, -0.237461, -0.030423), (0.216167, -0.924192, 0.314867)68.06116, 94.24289, 6.99018
10given(0.241481, 0.521419, 0.818419), (-0.970172, 0.148236, 0.191815), (-0.021304, -0.840326, 0.541662)39.32816, 84.7783, 21.19021
11given(0.617043, 0.544069, 0.568548), (-0.768566, 0.571828, 0.286914), (-0.169011, -0.614005, 0.770995)13.44234, 61.40098, 25.74531
12given(0.893223, 0.353629, 0.277667), (-0.417441, 0.881674, 0.219984), (-0.167019, -0.312404, 0.935151)-0.95802, 30.65183, 18.44608

-
要素

-
タンパク質・ペプチド , 3種, 3分子 123

#1: タンパク質・ペプチド Chain A


分子量: 1720.111 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Paracoccus denitrificans (バクテリア)
#2: タンパク質・ペプチド Chain B


分子量: 1294.587 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Paracoccus denitrificans (バクテリア)
#3: タンパク質・ペプチド Chain C


分子量: 1635.006 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Paracoccus denitrificans (バクテリア)

-
ATP synthase ... , 7種, 22分子 ABCDEFGHIJKLMNOPQRSTUX

#4: タンパク質 ATP synthase subunit alpha / ATP synthase F1 sector subunit alpha / F-ATPase subunit alpha


分子量: 55099.793 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Paracoccus denitrificans (バクテリア) / 参照: UniProt: A1B8N8, H+-transporting two-sector ATPase
#5: タンパク質 ATP synthase subunit beta / ATP synthase F1 sector subunit beta / F-ATPase subunit beta


分子量: 50385.977 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Paracoccus denitrificans (バクテリア) / 参照: UniProt: A1B8P0, H+-transporting two-sector ATPase
#6: タンパク質 ATP synthase gamma chain / ATP synthase F1 sector gamma subunit / F-ATPase gamma subunit


分子量: 31639.014 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Paracoccus denitrificans (バクテリア) / 参照: UniProt: A1B8N9
#7: タンパク質 ATP synthase subunit delta / ATP synthase F(1) sector subunit delta / F-type ATPase subunit delta / F-ATPase subunit delta


分子量: 20047.754 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Paracoccus denitrificans (バクテリア) / 参照: UniProt: A1B8N7
#8: タンパク質 ATP synthase epsilon chain / ATP synthase F1 sector epsilon subunit / F-ATPase epsilon subunit


分子量: 15840.824 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Paracoccus denitrificans (バクテリア) / 参照: UniProt: A1B8P1
#9: タンパク質
ATP synthase F0 subcomplex C subunit


分子量: 7610.894 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Paracoccus denitrificans (バクテリア) / 参照: UniProt: A1B618
#12: タンパク質 ATP synthase subunit a,ATP synthase subunit a,ATP synthase subunit a,ATP synthase subunit a / ATP synthase F0 sector subunit a / F-ATPase subunit 6


分子量: 29724.506 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
詳細: The UNK residues actually appear earlier than the proper residues listed. We used higher numbers so people would not mis-assign them.,The UNK residues actually appear earlier than the proper ...詳細: The UNK residues actually appear earlier than the proper residues listed. We used higher numbers so people would not mis-assign them.,The UNK residues actually appear earlier than the proper residues listed. We used higher numbers so people would not mis-assign them.,The UNK residues actually appear earlier than the proper residues listed. We used higher numbers so people would not mis-assign them.,The UNK residues actually appear earlier than the proper residues listed. We used higher numbers so people would not mis-assign them.
由来: (天然) Paracoccus denitrificans (バクテリア) / 参照: UniProt: A1B619

-
タンパク質 , 4種, 4分子 VWYZ

#10: タンパク質 Chain V


分子量: 6656.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Paracoccus denitrificans (バクテリア)
#11: タンパク質 Chain W


分子量: 10571.022 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Paracoccus denitrificans (バクテリア)
#13: タンパク質 Chain Y


分子量: 4613.678 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Paracoccus denitrificans (バクテリア)
#14: タンパク質 Zeta inhibitor protein


分子量: 11686.950 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Paracoccus denitrificans (バクテリア) / 参照: UniProt: A1B602

-
非ポリマー , 3種, 10分子

#15: 化合物
ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#16: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#17: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

-
実験情報

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実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.54 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8
詳細: 50 mM Tris-HCl pH 8.0, 70-100 mM MgCl2, 18-20% polyethylene glycol 4000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.917 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年3月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.917 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.97→36.84 Å / Num. obs: 57347 / % possible obs: 98.3 % / 冗長度: 9.5 % / Rmerge(I) obs: 0.253 / Net I/σ(I): 7.7
反射 シェル解像度: 3.97→4.08 Å / 冗長度: 8.3 % / Rmerge(I) obs: 1.604 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / % possible all: 87.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0131精密化
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.98→36.84 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.849 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.827 / SU B: 73.939 / SU ML: 0.965 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 1.002 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.32414 2791 4.9 %RANDOM
Rwork0.29546 ---
obs0.29686 54496 98.63 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 144.21 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.49 Å20 Å2-6.62 Å2
2--1.48 Å20 Å2
3---4.58 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 3.98→36.84 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数31374 0 156 0 31530
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
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X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.0229653
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1661.96743360
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X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.27324.5811037
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X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0238121
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X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.08816.84718913
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.08816.84618912
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.47625.21123286
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other5.47625.21223287
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.95613.77213164
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other1.95613.77213165
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other3.84821.19820075
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined13.263105033
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other13.263105034
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Auth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
J163medium positional00.5
K163medium positional00.5
L163medium positional00.5
M163medium positional00.5
N163medium positional00.5
O163medium positional00.5
P163medium positional00.5
Q163medium positional00.5
R163medium positional00.5
S163medium positional00.5
T163medium positional00.5
U163medium positional00.5
J401tight thermal23.960.5
K401tight thermal32.510.5
L401tight thermal32.190.5
M401tight thermal24.20.5
N401tight thermal32.430.5
O401tight thermal44.750.5
P401tight thermal19.950.5
Q401tight thermal40.590.5
R401tight thermal21.670.5
S401tight thermal35.750.5
T401tight thermal24.330.5
U401tight thermal21.930.5
J163medium thermal24.022
K163medium thermal31.572
L163medium thermal32.572
M163medium thermal23.372
N163medium thermal32.052
O163medium thermal45.532
P163medium thermal19.942
Q163medium thermal39.542
R163medium thermal20.432
S163medium thermal34.92
T163medium thermal23.652
U163medium thermal22.442
LS精密化 シェル解像度: 3.978→4.081 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.371 194 -
Rwork0.357 3758 -
obs--93.19 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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