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Yorodumi- PDB-5dm3: Crystal Structure of Glutamine Synthetase from Chromohalobacter s... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5dm3 | ||||||
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Title | Crystal Structure of Glutamine Synthetase from Chromohalobacter salexigens DSM 3043(Csal_0679, TARGET EFI-550015) with bound ADP | ||||||
Components | L-glutamine synthetase | ||||||
Keywords | LIGASE / ENZYME FUNCTION INITIATIVE / EFI / Structural Genomics | ||||||
Function / homology | Function and homology information glutamine synthetase / glutamine biosynthetic process / glutamine synthetase activity / nucleotide binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Chromohalobacter salexigens (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 2.6 Å | ||||||
Authors | Yadava, U. / Vetting, M.W. / Al Obaidi, N.F. / Toro, R. / Morisco, L.L. / Benach, J. / Koss, J. / Wasserman, S.R. / Attonito, J.D. / Scott Glenn, A. ...Yadava, U. / Vetting, M.W. / Al Obaidi, N.F. / Toro, R. / Morisco, L.L. / Benach, J. / Koss, J. / Wasserman, S.R. / Attonito, J.D. / Scott Glenn, A. / Chamala, S. / Chowdhury, S. / Lafleur, J. / Love, J. / Seidel, R.D. / Whalen, K.L. / Gerlt, J.A. / Almo, S.C. / Enzyme Function Initiative (EFI) | ||||||
Citation | Journal: To be published Title: Crystal Structure of Glutamine Synthetase from Chromohalobacter salexigens DSM 3043(Csal_0679, TARGET EFI-550015) with bound ADP Authors: Yadava, U. / Vetting, M.W. / Al Obaidi, N.F. / Toro, R. / Morisco, L.L. / Benach, J. / Koss, J. / Wasserman, S.R. / Attonito, J.D. / Scott Glenn, A. / Chamala, S. / Chowdhury, S. / Lafleur, ...Authors: Yadava, U. / Vetting, M.W. / Al Obaidi, N.F. / Toro, R. / Morisco, L.L. / Benach, J. / Koss, J. / Wasserman, S.R. / Attonito, J.D. / Scott Glenn, A. / Chamala, S. / Chowdhury, S. / Lafleur, J. / Love, J. / Seidel, R.D. / Whalen, K.L. / Gerlt, J.A. / Almo, S.C. / Enzyme Function Initiative (EFI) | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5dm3.cif.gz | 897.7 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5dm3.ent.gz | 743.4 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5dm3.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5dm3_validation.pdf.gz | 2.1 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 5dm3_full_validation.pdf.gz | 2.2 MB | Display | |
Data in XML | 5dm3_validation.xml.gz | 80.1 KB | Display | |
Data in CIF | 5dm3_validation.cif.gz | 107.7 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/dm/5dm3 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/dm/5dm3 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 4lniS S: Starting model for refinement |
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-Links
-Assembly
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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-Components
#1: Protein | Mass: 53332.375 Da / Num. of mol.: 6 / Fragment: Glutamine Synthatase Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Chromohalobacter salexigens (strain DSM 3043 / ATCC BAA-138 / NCIMB 13768) (bacteria) Strain: DSM 3043 / ATCC BAA-138 / NCIMB 13768 / Gene: Csal_0679 / Plasmid: pET / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: Q1QZR8, glutamine synthetase #2: Chemical | ChemComp-ADP / #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.29 Å3/Da / Density % sol: 46.34 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 8.5 Details: Protein (5mM MgCl2, 5mM ATP, 10 mM HEPES pH 7.5, 5 mM DTT); Reservoir (.1 M Sodium Citrate:HCl pH 5.6, 10% (w/v) PEG 4000, 10% (v/v) 2-Propanol); Cryoprotection (20% Ethylene glycol, 80% Reservoir) |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 31-ID / Wavelength: 0.9793 Å | |||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: RAYONIX MX225HE / Detector: CCD / Date: Aug 13, 2015 / Details: MIRRORS | |||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: GRAPHITE / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9793 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.6→199.35 Å / Num. obs: 90297 / % possible obs: 99.9 % / Redundancy: 7.2 % / Biso Wilson estimate: 58.52 Å2 / CC1/2: 0.994 / Rmerge(I) obs: 0.171 / Rpim(I) all: 0.068 / Net I/σ(I): 7.1 / Num. measured all: 654205 / Scaling rejects: 214 | |||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1 / Rejects: _
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-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 4LNI Resolution: 2.6→74.064 Å / SU ML: 0.46 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 29.23 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 194.19 Å2 / Biso mean: 60.585 Å2 / Biso min: 21.65 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.6→74.064 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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