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- PDB-5dhy: HIV-1 Rev NTD dimers with variable crossing angles -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5dhy
タイトルHIV-1 Rev NTD dimers with variable crossing angles
要素
  • Anti-Rev Antibody Fab single-chain variable fragment, heavy chain
  • Anti-Rev Antibody Fab single-chain variable fragment, light chain
  • Protein Rev
キーワードIMMUNE SYSTEM / HIV / helical hairpin / RNA-binding / nuclear export
機能・相同性
機能・相同性情報


host cell nucleolus / mRNA transport / viral process / protein export from nucleus / host cell cytoplasm / DNA-binding transcription factor activity / RNA binding
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #630 / Anti-repression trans-activator protein, REV protein / REV protein (anti-repression trans-activator protein) / Helix Hairpins / Helix non-globular / Special / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein Rev / Protein Rev
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 3.1 Å
データ登録者DiMattia, M.A. / Watts, N.R. / Wingfield, P.T. / Grimes, J.M. / Stuart, D.I. / Steven, A.C.
資金援助 米国, 英国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health 米国
Medical Research Council (United Kingdom)G100099 英国
SPINE2COMPLEXESLSHGST-2006-031220 英国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2016
タイトル: The Structure of HIV-1 Rev Filaments Suggests a Bilateral Model for Rev-RRE Assembly.
著者: Michael A DiMattia / Norman R Watts / Naiqian Cheng / Rick Huang / J Bernard Heymann / Jonathan M Grimes / Paul T Wingfield / David I Stuart / Alasdair C Steven /
要旨: HIV-1 Rev protein mediates the nuclear export of viral RNA genomes. To do so, Rev oligomerizes cooperatively onto an RNA motif, the Rev response element (RRE), forming a complex that engages with the ...HIV-1 Rev protein mediates the nuclear export of viral RNA genomes. To do so, Rev oligomerizes cooperatively onto an RNA motif, the Rev response element (RRE), forming a complex that engages with the host nuclear export machinery. To better understand Rev oligomerization, we determined four crystal structures of Rev N-terminal domain dimers, which show that they can pivot about their dyad axis, giving crossing angles of 90° to 140°. In parallel, we performed cryoelectron microscopy of helical Rev filaments. Filaments vary from 11 to 15 nm in width, reflecting variations in dimer crossing angle. These structures contain additional density, indicating that C-terminal domains become partially ordered in the context of filaments. This conformational variability may be exploited in the assembly of RRE/Rev complexes. Our data also revealed a third interface between Revs, which offers an explanation for how the arrangement of Rev subunits adapts to the "A"-shaped architecture of the RRE in export-active complexes.
履歴
登録2015年8月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年6月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年7月20日Group: Database references
改定 1.22017年8月2日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.gene_src_common_name / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name
改定 1.32017年8月30日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42024年10月9日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Anti-Rev Antibody Fab single-chain variable fragment, heavy chain
B: Anti-Rev Antibody Fab single-chain variable fragment, light chain
C: Protein Rev
H: Anti-Rev Antibody Fab single-chain variable fragment, heavy chain
L: Anti-Rev Antibody Fab single-chain variable fragment, light chain
M: Protein Rev


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,9756
ポリマ－63,9756
非ポリマー00
水00
1
A: Anti-Rev Antibody Fab single-chain variable fragment, heavy chain
B: Anti-Rev Antibody Fab single-chain variable fragment, light chain
C: Protein Rev


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,9883
ポリマ－31,9883
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
H: Anti-Rev Antibody Fab single-chain variable fragment, heavy chain
L: Anti-Rev Antibody Fab single-chain variable fragment, light chain
M: Protein Rev


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,9883
ポリマ－31,9883
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)121.140, 121.140, 89.270
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number79
Space group name H-MI4

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要素

#1: 抗体 Anti-Rev Antibody Fab single-chain variable fragment, heavy chain


分子量: 12579.941 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#2: 抗体 Anti-Rev Antibody Fab single-chain variable fragment, light chain


分子量: 11656.958 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#3: タンパク質 Protein Rev


分子量: 7750.793 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
遺伝子: rev / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q76PP8, UniProt: P04616*PLUS
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.95 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: Crystals of scFv-Rev were initially grown in 20% PEG 3350, a variety of salts (200 mM sodium sulfate, sodium bromide, or ammonium phosphate dibasic), and pH ranging from 6.5-8.5
PH範囲: 6.5 - 8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2010年7月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→60.8 Å / Num. obs: 11655 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 7.5 % / Biso Wilson estimate: 79.88 Å2 / Rsym value: 0.151 / Net I/σ(I): 15.1
反射 シェル解像度: 3.1→3.2 Å / 冗長度: 7.6 % / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / % possible all: 97.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.9.2精密化
PHASER位相決定
SCALAデータスケーリング
精密化解像度: 3.1→33.39 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.6543 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.5872 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3002 555 4.76 %RANDOM
Rwork0.2914 ---
obs0.2919 11655 100 %-
原子変位パラメータBiso mean: 71.89 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--14.3596 Å20 Å20 Å2
2---14.3596 Å20 Å2
3---28.7192 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.953 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 3.1→33.39 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4444 0 0 0 4444
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0084552HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.146192HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1516SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes88HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes670HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it4552HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.95
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion19.6
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion604SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact4865SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 3.1→3.4 Å / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2953 117 4.22 %
Rwork0.2653 2653 -
all0.2666 2770 -
精密化 TLS

T33: 0.304 Å2 / 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.001-2.91040.88193.51870.92294.07090.26770.51390.5172-0.19760.0088-0.5442-0.5088-0.5442-0.2765-0.3040.0782-0.1511-0.25230.128248.25938.8674-49.3383
20.5232-2.9104-2.91043.39130.84174.70520.099-0.4361-0.5312-0.3362-0.34430.190.43250.54420.2452-0.3040.152-0.152-0.3040.013661.963222.8386-50.179
30.5892-2.91040.87151.2521-2.91046.46990.0563-0.54420.54420.5442-0.44-0.34160.4188-0.54420.3837-0.1780.152-0.152-0.304-0.102844.48626.0981-27.4234
44.5021-2.91040.196101.2952.77870.242-0.5442-0.5442-0.20050.0602-0.0642-0.22610.5442-0.3022-0.3040.08-0.0193-0.304-0.15220.5172-1.0069-40.3726
501.2438-1.15373.28062.910400.2258-0.4286-0.289-0.17050.01820.17290.54420.1674-0.2439-0.3040.152-0.1520.1727-0.15239.8118-9.3724-39.9336
62.65122.91042.91043.5903-0.31295.07730.02750.151-0.3549-0.5442-0.5167-0.3215-0.54420.54420.4891-0.3040.0339-0.0635-0.1768-0.047930.8116.4988-62.2611
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|1 - A|117 }
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|1 - B|110 }
3X-RAY DIFFRACTION3{ C|5 - C|65 }
4X-RAY DIFFRACTION4{ H|1 - H|117 }
5X-RAY DIFFRACTION5{ L|1 - L|110 }
6X-RAY DIFFRACTION6{ M|5 - M|65 }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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