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- PDB-5dg1: Sugar binding protein - human galectin-2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5dg1
タイトルSugar binding protein - human galectin-2
要素Galectin-2
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / Galectin-2
機能・相同性
機能・相同性情報


galectin complex / galactoside binding / T cell homeostasis / cell-cell adhesion / positive regulation of inflammatory response / carbohydrate binding / positive regulation of apoptotic process
類似検索 - 分子機能
Galectin-like / Galactoside-binding lectin / Galectin / Galectin, carbohydrate recognition domain / Galactoside-binding lectin / Galactoside-binding lectin (galectin) domain profile. / Jelly Rolls - #200 / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
beta-lactose / Galectin-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Su, J.Y. / Si, Y.L.
引用ジャーナル: Acta Biochim.Biophys.Sin. / 年: 2016
タイトル: Human galectin-2 interacts with carbohydrates and peptides non-classically: new insight from X-ray crystallography and hemagglutination.
著者: Si, Y. / Feng, S. / Gao, J. / Wang, Y. / Zhang, Z. / Meng, Y. / Zhou, Y. / Tai, G. / Su, J.
履歴
登録2015年8月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年9月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月27日Group: Data collection / Derived calculations / カテゴリ: diffrn_detector / pdbx_struct_oper_list
Item: _diffrn_detector.detector / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_symm_contact / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _pdbx_validate_symm_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_symm_contact.auth_seq_id_2 / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 2.22025年9月17日Group: Advisory / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature ...pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_validate_symm_contact / struct_conn

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Galectin-2
B: Galectin-2
C: Galectin-2
D: Galectin-2
H: Galectin-2
I: Galectin-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,7019
ポリマ－89,6746
非ポリマー1,0273
水00
1
A: Galectin-2
D: Galectin-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,8912
ポリマ－29,8912
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Galectin-2
C: Galectin-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,2343
ポリマ－29,8912
非ポリマー3421
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
H: Galectin-2
I: Galectin-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,5764
ポリマ－29,8912
非ポリマー6852
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)38.500, 106.780, 182.110
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP22121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A
21chain B
31chain C
41chain D
51chain H
61chain I

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
111chain A and segid AAA0
211chain B and segid BAB0
311chain C and segid CAC0
411chain D and segid DAD0
511chain H and segid BAH0
611chain I and segid BAI0

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要素

#1: タンパク質
Galectin-2 / Gal-2 / Beta-galactoside-binding lectin L-14-II / HL14 / Lactose-binding lectin 2 / S-Lac lectin 2


分子量: 14945.729 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LGALS2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P05162
#2: 多糖 beta-D-galactopyranose-(1-4)-beta-D-glucopyranose / beta-lactose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: beta-lactose
記述子タイププログラム
DGalpb1-4DGlcpb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,2,1/[a2122h-1b_1-5][a2112h-1b_1-5]/1-2/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][b-D-Glcp]{[(4+1)][b-D-Galp]{}}LINUCSPDB-CARE
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.1 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Sodium citrate, Amino Sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: SEALED TUBE / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2015年4月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→46.06 Å / Num. obs: 13129 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.9 % / Net I/σ(I): 10.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1HLC

1hlc


解像度: 3.2→46.057 Å / SU ML: 0.42 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 33.01 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3208 1302 10.04 %
Rwork0.2973 --
obs0.2997 12964 99.06 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 172.84 Å2 / Biso mean: 50.6661 Å2 / Biso min: 12.67 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.2→46.057 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5876 0 69 0 5945
Biso mean--115.04 --
残基数----776
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A3481X-RAY DIFFRACTION23.048TORSIONAL
12B3481X-RAY DIFFRACTION23.048TORSIONAL
13C3481X-RAY DIFFRACTION23.048TORSIONAL
14D3481X-RAY DIFFRACTION23.048TORSIONAL
15H3481X-RAY DIFFRACTION23.048TORSIONAL
16I3481X-RAY DIFFRACTION23.048TORSIONAL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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