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- PDB-5dft: Structure of the Eleventh Type III Domain from Human Fibronectin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5dft
タイトルStructure of the Eleventh Type III Domain from Human Fibronectin
要素Fibronectin
キーワードCELL ADHESION / FN3 domain / fibronectin
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of monocyte activation / negative regulation of transforming growth factor beta production / Extracellular matrix organization / positive regulation of substrate-dependent cell migration, cell attachment to substrate / calcium-independent cell-matrix adhesion / Fibronectin matrix formation / neural crest cell migration involved in autonomic nervous system development / fibrinogen complex / peptide cross-linking / integrin activation ...negative regulation of monocyte activation / negative regulation of transforming growth factor beta production / Extracellular matrix organization / positive regulation of substrate-dependent cell migration, cell attachment to substrate / calcium-independent cell-matrix adhesion / Fibronectin matrix formation / neural crest cell migration involved in autonomic nervous system development / fibrinogen complex / peptide cross-linking / integrin activation / ALK mutants bind TKIs / cell-substrate junction assembly / proteoglycan binding / extracellular matrix structural constituent / MET activates PTK2 signaling / biological process involved in interaction with symbiont / Molecules associated with elastic fibres / peptidase activator activity / Syndecan interactions / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / response to muscle activity / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / endodermal cell differentiation / regulation of protein phosphorylation / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / basement membrane / Non-integrin membrane-ECM interactions / ECM proteoglycans / Integrin cell surface interactions / endothelial cell migration / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of axon extension / collagen binding / Degradation of the extracellular matrix / Integrin signaling / extracellular matrix / substrate adhesion-dependent cell spreading / platelet alpha granule lumen / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / cell-matrix adhesion / acute-phase response / integrin-mediated signaling pathway / Cell surface interactions at the vascular wall / Post-translational protein phosphorylation / wound healing / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / response to wounding / integrin binding / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of fibroblast proliferation / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / GPER1 signaling / Platelet degranulation / nervous system development / regulation of cell shape / heparin binding / : / heart development / protease binding / angiogenesis / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / blood microparticle / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cell adhesion / apical plasma membrane / receptor ligand activity / endoplasmic reticulum lumen / signaling receptor binding / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Fibronectin type I domain / Fibronectin, type I / Fibronectin type-I domain signature. / Fibronectin type-I domain profile. / Fibronectin type 1 domain / : / Fibronectin type II domain / Fibronectin type II domain superfamily / Fibronectin type II domain / Fibronectin type-II collagen-binding domain signature. ...Fibronectin type I domain / Fibronectin, type I / Fibronectin type-I domain signature. / Fibronectin type-I domain profile. / Fibronectin type 1 domain / : / Fibronectin type II domain / Fibronectin type II domain superfamily / Fibronectin type II domain / Fibronectin type-II collagen-binding domain signature. / Fibronectin type-II collagen-binding domain profile. / Fibronectin type 2 domain / Kringle-like fold / Fibronectin type III domain / EGF-like domain signature 1. / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CITRIC ACID / Fibronectin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Rusnac, D.-V. / Mou, T.C. / Sprang, S.R. / Briknarova, K.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P20GM103546 米国
National Science Foundation (NSF, United States)MCB-0846132 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structure of the Eleventh Type III Domain from Human Fibronectin
著者: Rusnac, D.-V. / Mou, T.C. / Sprang, S.R. / Briknarova, K.
履歴
登録2015年8月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年9月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月20日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22019年11月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fibronectin
B: Fibronectin
C: Fibronectin
D: Fibronectin
E: Fibronectin
F: Fibronectin
G: Fibronectin
H: Fibronectin
I: Fibronectin
J: Fibronectin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)107,97211
ポリマ－107,78010
非ポリマー1921
水2,342130
1
A: Fibronectin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,7781
ポリマ－10,7781
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Fibronectin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,7781
ポリマ－10,7781
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Fibronectin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,7781
ポリマ－10,7781
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Fibronectin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,9702
ポリマ－10,7781
非ポリマー1921
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
E: Fibronectin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,7781
ポリマ－10,7781
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
6
F: Fibronectin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,7781
ポリマ－10,7781
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
7
G: Fibronectin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,7781
ポリマ－10,7781
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
8
H: Fibronectin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,7781
ポリマ－10,7781
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
9
I: Fibronectin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,7781
ポリマ－10,7781
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
10
J: Fibronectin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,7781
ポリマ－10,7781
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)82.493, 107.402, 210.337
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-205-

HOH

21C-204-

HOH

31E-205-

HOH

-
要素

#1: タンパク質
Fibronectin / FN / Cold-insoluble globulin / CIG


分子量: 10777.957 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FN1, FN / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02751
#2: 化合物 ChemComp-CIT / CITRIC ACID


分子量: 192.124 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H8O7
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 130 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.09 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 1.1M sodium citrate, 0.1M citric acid and 0.1M sodium iodine
PH範囲: 5.6

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンSSRL BL12-210.9795
シンクロトロンSSRL BL11-120.9789, 0.9794,0.9184
検出器
タイプID検出器日付
PSI PILATUS 6M1PIXEL2014年2月3日
PSI PILATUS 6M2PIXEL2014年4月12日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Si (111)MADMx-ray1
2Si (111)MADMx-ray2
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97951
20.97891
30.97941
40.91841
反射解像度: 2.5→25 Å / Num. obs: 32405 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 4.7 % / Rsym value: 0.08 / Net I/σ(I): 10.8
反射 シェル解像度: 2.5→2.6 Å / 冗長度: 4.6 % / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / % possible all: 99.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.9_1692位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.5→24.902 Å / SU ML: 0.37 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 26.92 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: It is noted that the quality of the electron density around region of a tetrapeptide, Gly47-Pro48-Gly49-Pro50 was not good enough to determine the absolute conformation of CIS- or TRANS- ...詳細: It is noted that the quality of the electron density around region of a tetrapeptide, Gly47-Pro48-Gly49-Pro50 was not good enough to determine the absolute conformation of CIS- or TRANS-peptide geometry in the protein structure.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2481 1998 6.17 %Random selection
Rwork0.1934 ---
obs0.1968 32396 99.15 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→24.902 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6575 0 13 130 6718
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0136732
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.369277
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.3552505
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0621135
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0091213
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5001-2.56250.36041380.29022107X-RAY DIFFRACTION99
2.5625-2.63170.37521410.29742156X-RAY DIFFRACTION99
2.6317-2.70910.39151420.27612176X-RAY DIFFRACTION100
2.7091-2.79640.33541410.26182126X-RAY DIFFRACTION100
2.7964-2.89620.29741410.26042155X-RAY DIFFRACTION100
2.8962-3.0120.32211430.24672159X-RAY DIFFRACTION99
3.012-3.14880.30191410.22322151X-RAY DIFFRACTION99
3.1488-3.31450.28571400.21312132X-RAY DIFFRACTION98
3.3145-3.52160.25861450.20622189X-RAY DIFFRACTION100
3.5216-3.79260.25631420.19942182X-RAY DIFFRACTION99
3.7926-4.17270.23071440.16182185X-RAY DIFFRACTION99
4.1727-4.77280.17231430.14262168X-RAY DIFFRACTION98
4.7728-5.99930.18511460.14472224X-RAY DIFFRACTION99
5.9993-24.90290.20351510.16642288X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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