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- PDB-4i9o: Crystal Structure of GACKIX L664C Tethered to 1-10 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4i9o
タイトルCrystal Structure of GACKIX L664C Tethered to 1-10
要素CREB-binding protein
キーワードTRANSFERASE / KIX domain / Transcriptional Coactivator
機能・相同性
機能・相同性情報


Activation of the TFAP2 (AP-2) family of transcription factors / Regulation of FOXO transcriptional activity by acetylation / TRAF6 mediated IRF7 activation / Nuclear events mediated by NFE2L2 / Attenuation phase / LRR FLII-interacting protein 1 (LRRFIP1) activates type I IFN production / Regulation of gene expression by Hypoxia-inducible Factor / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of myeloid cells / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription ...Activation of the TFAP2 (AP-2) family of transcription factors / Regulation of FOXO transcriptional activity by acetylation / TRAF6 mediated IRF7 activation / Nuclear events mediated by NFE2L2 / Attenuation phase / LRR FLII-interacting protein 1 (LRRFIP1) activates type I IFN production / Regulation of gene expression by Hypoxia-inducible Factor / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of myeloid cells / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription / RUNX3 regulates NOTCH signaling / cAMP response element binding protein binding / Notch-HLH transcription pathway / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / germ-line stem cell population maintenance / negative regulation of viral process / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / Cytoprotection by HMOX1 / Estrogen-dependent gene expression / CD209 (DC-SIGN) signaling / peptide lactyltransferase (CoA-dependent) activity / outer kinetochore / negative regulation of interferon-beta production / N-terminal peptidyl-lysine acetylation / MRF binding / face morphogenesis / negative regulation of transcription by RNA polymerase I / protein-lysine-acetyltransferase activity / cellular response to hepatocyte growth factor stimulus / histone acetyltransferase activity / acetyltransferase activity / TFIIB-class transcription factor binding / histone acetyltransferase complex / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / histone H4K16 acetyltransferase activity / histone H3K56 acetyltransferase activity / histone H3K23 acetyltransferase activity / histone H2AK5 acetyltransferase activity / histone H2AK9 acetyltransferase activity / histone H2BK5 acetyltransferase activity / histone H2BK12 acetyltransferase activity / histone H3K4 acetyltransferase activity / histone H3K27 acetyltransferase activity / histone H3K36 acetyltransferase activity / histone H3K122 acetyltransferase activity / histone H3K18 acetyltransferase activity / histone H3K9 acetyltransferase activity / histone H3K14 acetyltransferase activity / histone H4K5 acetyltransferase activity / histone H4K8 acetyltransferase activity / histone H4K12 acetyltransferase activity / histone acetyltransferase / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / protein destabilization / PML body / cellular response to virus / RNA polymerase II transcription regulator complex / disordered domain specific binding / cellular response to UV / rhythmic process / DNA-binding transcription factor binding / molecular adaptor activity / transcription regulator complex / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / damaged DNA binding / transcription coactivator activity / protein domain specific binding / chromatin binding / positive regulation of gene expression / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Coactivator CBP, KIX domain / Nuclear receptor coactivator, CREB-bp-like, interlocking / Nuclear receptor coactivator, CREB-bp-like, interlocking domain superfamily / Creb binding / Zinc finger, TAZ-type / TAZ domain superfamily / TAZ zinc finger / Zinc finger TAZ-type profile. / TAZ zinc finger, present in p300 and CBP / : ...Coactivator CBP, KIX domain / Nuclear receptor coactivator, CREB-bp-like, interlocking / Nuclear receptor coactivator, CREB-bp-like, interlocking domain superfamily / Creb binding / Zinc finger, TAZ-type / TAZ domain superfamily / TAZ zinc finger / Zinc finger TAZ-type profile. / TAZ zinc finger, present in p300 and CBP / : / Histone acetyltransferase p300-like, PHD domain / Coactivator CBP, KIX domain / CREB-binding protein/p300, atypical RING domain / CBP/p300-type histone acetyltransferase domain / CBP/p300, atypical RING domain superfamily / KIX domain / CREB-binding protein/p300, atypical RING domain / KIX domain profile. / CBP/p300-type histone acetyltransferase (HAT) domain profile. / Histone acetyltransferase Rtt109/CBP / Histone acetylation protein / Histone acetylation protein / Coactivator CBP, KIX domain superfamily / Serum Albumin; Chain A, Domain 1 / Zinc finger ZZ-type signature. / Zinc-binding domain, present in Dystrophin, CREB-binding protein. / Zinc finger, ZZ type / Zinc finger, ZZ-type / Zinc finger, ZZ-type superfamily / Zinc finger ZZ-type profile. / Nuclear receptor coactivator, interlocking / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Bromodomain / Bromodomain profile. / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-KI1 / Histone lysine acetyltransferase CREBBP
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Wang, N. / Meagher, J.L. / Stuckey, J.A. / Mapp, A.K.
引用ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2013
タイトル: Ordering a dynamic protein via a small-molecule stabilizer.
著者: Wang, N. / Majmudar, C.Y. / Pomerantz, W.C. / Gagnon, J.K. / Sadowsky, J.D. / Meagher, J.L. / Johnson, T.K. / Stuckey, J.A. / Brooks, C.L. / Wells, J.A. / Mapp, A.K.
履歴
登録2012年12月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年3月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年4月17日Group: Database references
改定 1.22017年11月15日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software
改定 1.32024年11月6日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CREB-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,6314
ポリマ－12,1391
非ポリマー4923
水48627
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: CREB-binding protein
ヘテロ分子

A: CREB-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,2628
ポリマ－24,2782
非ポリマー9846
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_665-y+1,-x+1,-z+1/21
Buried area2600 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area9150 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.330, 48.330, 85.464
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-820-

HOH

21A-822-

HOH

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要素

#1: タンパク質 CREB-binding protein


分子量: 12139.228 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 562-672, GACKIX domain / 変異: L664C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Crebbp, Cbp / プラスミド: pRSET-b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rossetta pLysS (DE3) / 参照: UniProt: P45481, histone acetyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-KI1 / 1-{4-[4-chloro-3-(trifluoromethyl)phenyl]-4-hydroxypiperidin-1-yl}-3-sulfanylpropan-1-one


分子量: 367.814 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H17ClF3NO2S
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 27 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.16 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 1.8 M (NH4)2SO4, 0.1 M Tris-HCl, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.97852 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2012年6月13日
放射モノクロメーター: Diamond [111] / プロトコル: SAD / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97852 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. all: 7383 / Num. obs: 7383 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 20.8 % / Rmerge(I) obs: 0.067 / Χ2: 1.188 / Net I/σ(I): 15.7
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2-2.0321.20.2333490.9231100
2.03-2.0721.80.2233590.9171100
2.07-2.1121.30.2023550.9381100
2.11-2.1521.40.1973640.9181100
2.15-2.221.50.1643570.9351100
2.2-2.2521.50.153490.9641100
2.25-2.3121.20.1173740.9571100
2.31-2.3721.80.1063500.9361100
2.37-2.4421.20.0983680.9541100
2.44-2.5221.40.1023641.0621100
2.52-2.6121.20.113501.3051100
2.61-2.7121.30.13661.4231100
2.71-2.8421.30.093661.3791100
2.84-2.99210.0773691.3011100
2.99-3.1720.80.0673721.3691100
3.17-3.4220.70.063781.2151100
3.42-3.7620.50.0543701.2451100
3.76-4.3119.70.0513851.441100
4.31-5.4318.80.0493981.5481100
5.43-5016.50.0614402.111199.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
BUSTER-TNT精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
MD2データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
BUSTER2.10.0精密化
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2→42.07 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9403 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9233 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / SU R Cruickshank DPI: 0.161 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2329 340 4.65 %RANDOM
Rwork0.2064 ---
obs0.2076 7312 99.99 %-
原子変位パラメータBiso max: 106.96 Å2 / Biso mean: 35.8758 Å2 / Biso min: 15.05 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.2045 Å20 Å20 Å2
2---2.2045 Å20 Å2
3---4.409 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.22 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→42.07 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数626 0 31 27 684
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d322SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes15HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes109HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it684HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion83SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact821SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d684HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg926HARMONIC20.87
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.89
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion3.02
LS精密化 シェル解像度: 2→2.24 Å / Total num. of bins used: 5
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2159 84 4.19 %
Rwork0.1742 1919 -
all0.176 2003 -
obs--99.99 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.2620.3496-0.84941.0224-1.71150.6653-0.0114-0.04940.0534-0.01620.00870.02570.0127-0.00230.0027-0.02730.0077-0.00440.0318-0.003-0.048628.207514.299124.8765
20.65180.08480.63291.53530.13070.452-0.0195-0.0136-0.02920.01840.02890.0579-0.02190.0031-0.0094-0.0398-0.0297-0.03110.00150.01080.016121.721111.477120.7678
30.2838-0.78330.10171.7927-1.78680.58380.0053-0.0467-0.029-0.0294-0.00340.01790.0358-0.0031-0.00190.08230.0217-0.0269-0.06930.0052-0.046929.54884.66329.1708
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{A|588 - 619}A588 - 619
2X-RAY DIFFRACTION2{A|620 - 644}A620 - 644
3X-RAY DIFFRACTION3{A|645 - 665}A645 - 665

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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