[日本語] English
万見
- PDB-5dfl: Crystal structure of Ube2K~Ubiquitin conjugate -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5dfl
タイトルCrystal structure of Ube2K~Ubiquitin conjugate
要素
  • Ubiquitin
  • Ubiquitin-conjugating enzyme E2 K
キーワードLIGASE/SIGNALING PROTEIN / LIGASE / SIGNALING PROTEIN / LIGASE-SIGNALING PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


free ubiquitin chain polymerization / regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / filopodium tip / positive regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / positive regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / symbiont entry into host cell via disruption of host cell glycocalyx / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope ...free ubiquitin chain polymerization / regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / filopodium tip / positive regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / positive regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / symbiont entry into host cell via disruption of host cell glycocalyx / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope / virus tail / ubiquitin conjugating enzyme activity / protein K48-linked ubiquitination / cellular response to interferon-beta / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / ubiquitin protein ligase binding / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Vertebrate ubiquitin-conjugating enzyme E2 K, UBA domain / Ubiquitin-associated (UBA) domain / UBA/TS-N domain / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin associated domain / Pectate lyase superfamily protein / Rhamnogalacturonase A/epimerase, pectate lyase-like / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. ...Vertebrate ubiquitin-conjugating enzyme E2 K, UBA domain / Ubiquitin-associated (UBA) domain / UBA/TS-N domain / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin associated domain / Pectate lyase superfamily protein / Rhamnogalacturonase A/epimerase, pectate lyase-like / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / UBA-like superfamily / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Pectin lyase fold / Pectin lyase fold/virulence factor / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Ubiquitin family / Roll / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tail fiber / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 K
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Middleton, A.J. / Day, C.L.
資金援助 ニュージーランド, 1件
組織認可番号国
Marsden Fund, Royal Society of New Zealand ニュージーランド
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2015
タイトル: The molecular basis of lysine 48 ubiquitin chain synthesis by Ube2K.
著者: Middleton, A.J. / Day, C.L.
履歴
登録2015年8月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年12月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年12月9日Group: Database references
改定 1.22023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
B: Ubiquitin
A: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 K
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,2625
ポリマ－30,9852
非ポリマー2763
水1,02757
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)146.324, 37.557, 61.001
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.430, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

#1: タンパク質 Ubiquitin


分子量: 8576.831 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0CG47
#2: タンパク質 Ubiquitin-conjugating enzyme E2 K / Huntingtin-interacting protein 2 / HIP-2 / Ubiquitin carrier protein / Ubiquitin-conjugating enzyme ...Huntingtin-interacting protein 2 / HIP-2 / Ubiquitin carrier protein / Ubiquitin-conjugating enzyme E2-25 kDa / Ubiquitin-conjugating enzyme E2-25K / Ubiquitin-protein ligase


分子量: 22408.457 Da / 分子数: 1 / Mutation: M1A, C92K, K97R / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBE2K, HIP2, LIG / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P61086, ubiquitin-protein ligase
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 57 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.69 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.2 M di-ammonium citrate pH 5.0, 20% PEG 3350 / PH範囲: 4.7-4.9

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX1 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2014年8月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→47.02 Å / Num. obs: 19503 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 7.5 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.173 / Rpim(I) all: 0.067 / Net I/σ(I): 10.8 / Num. measured all: 146692
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) all% possible all
2.1-2.167.71.6921.51188515520.6170.65298.3
8.91-47.026.10.03144.817562880.9990.01399.2

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.1.29データスケーリング
REFMAC5.8.0103精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
XDSデータ削減
PHASER2.5.2位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1UBQ and 1YLA

1ubq

1yla


解像度: 2.1→47.02 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.94 / SU B: 12.963 / SU ML: 0.16 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.204 / ESU R Free: 0.176 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2348 998 5.1 %RANDOM
Rwork0.1951 ---
obs0.1972 18485 98.75 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.7 Å / 減衰半径: 0.7 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 128.2 Å2 / Biso mean: 46.479 Å2 / Biso min: 19.59 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.07 Å20 Å2-0.31 Å2
2--0.28 Å20 Å2
3----0.34 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.1→47.02 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2172 0 18 57 2247
Biso mean--45.98 39.64 -
残基数----275
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0192228
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022191
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3191.9793014
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.91935058
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3355273
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.93725.10298
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.25215403
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.3661513
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0750.2349
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0212462
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02465
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.6322.2171098
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.632.2161097
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.6623.3151369
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.155 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.309 76 -
Rwork0.29 1292 -
all-1368 -
obs--96.82 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.3993-0.4954-0.1453.60740.67119.3948-0.24530.5106-0.1209-0.24780.15450.20940.269-0.46960.09080.117-0.08460.1250.3717-0.01620.2612-15.3-22.90328.071
25.38241.193-1.15881.3156-0.28091.4061-0.03040.37580.2947-0.1420.05720.0850.0120.0202-0.02680.05250.02120.07340.09280.05050.1961-20.16-14.629-10.186
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1B1 - 76
2X-RAY DIFFRACTION2A1 - 199

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る