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- PDB-5ddi: Crystal structure of glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase fro... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ddi
タイトルCrystal structure of glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase from pig muscle - holo enzyme - at 2.40 Angstrom resolution
要素Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / TRANSFERASE / Rossmann fold / NAD / GAPDH / glycolysis 1 / 10-orthophenanthroline
機能・相同性
機能・相同性情報


Glycolysis / peptidyl-cysteine S-trans-nitrosylation / 転移酵素; 含窒素の基を移すもの; その他の含窒素の基を移すもの / peptidyl-cysteine S-nitrosylase activity / Gluconeogenesis / glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (phosphorylating) / glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (NAD+) (phosphorylating) activity / GAIT complex / positive regulation of type I interferon production / glycolytic process ...Glycolysis / peptidyl-cysteine S-trans-nitrosylation / 転移酵素; 含窒素の基を移すもの; その他の含窒素の基を移すもの / peptidyl-cysteine S-nitrosylase activity / Gluconeogenesis / glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (phosphorylating) / glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (NAD+) (phosphorylating) activity / GAIT complex / positive regulation of type I interferon production / glycolytic process / microtubule cytoskeleton organization / glucose metabolic process / microtubule cytoskeleton / NAD binding / NADP binding / regulation of translation / microtubule binding / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / neuron apoptotic process / protein stabilization / innate immune response / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase, type I / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, active site / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase active site. / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD(P) binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, catalytic domain / Glyceraldehyde/Erythrose phosphate dehydrogenase family / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, C-terminal domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 ...Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase, type I / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, active site / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase active site. / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD(P) binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, catalytic domain / Glyceraldehyde/Erythrose phosphate dehydrogenase family / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, C-terminal domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Dimova, M. / Devedjiev, Y.D.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Novel enhancer binding site found in bacteria and eukaryota but not in archea.
著者: Dimova, M. / Devedjiev, Y.D.
履歴
登録2015年8月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年8月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_prerelease_seq / pdbx_struct_oper_list / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
P: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
R: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
S: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)109,81912
ポリマ－107,2523
非ポリマー2,5679
水6,900383
1
P: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
R: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
ヘテロ分子

P: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
R: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)146,42516
ポリマ－143,0034
非ポリマー3,42212
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
Buried area21570 Å2
ΔGint-255 kcal/mol
Surface area49510 Å2
手法PISA
2
S: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
ヘテロ分子

S: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
ヘテロ分子

S: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
ヘテロ分子

S: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)146,42516
ポリマ－143,0034
非ポリマー3,42212
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
crystal symmetry operation3_655-x+1,y,-z1
crystal symmetry operation4_565x,-y+1,-z1
Buried area21580 Å2
ΔGint-254 kcal/mol
Surface area48960 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)90.900, 138.970, 222.300
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number23
Space group name H-MI222
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11P
21R
12P
22S
13R
23S

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Beg auth comp-ID: VAL / Beg label comp-ID: VAL / End auth comp-ID: GLU / End label comp-ID: GLU / Refine code: _ / Auth seq-ID: 1 - 332 / Label seq-ID: 1 - 332

Dom-IDEns-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
11PA
21RB
12PA
22SC
13RB
23SC

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

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要素

#1: タンパク質 Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase / GAPDH / Peptidyl-cysteine S-nitrosylase GAPDH


分子量: 35750.770 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ)
参照: UniProt: P00355, glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (phosphorylating), 転移酵素; 含窒素の基を移すもの; その他の含窒素の基を移すもの
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 383 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.42 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 54.7% w/v ammonium sulfate, 0.05 M HEPES, 0.005 M EDTA, 0.005 M 1,10-orthophenanthroline
PH範囲: 8

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年9月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→25 Å / Num. all: 54851 / Num. obs: 54851 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 0.049 / Net I/σ(I): 16.8
反射 シェル解像度: 2.4→2.45 Å / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.11 / % possible all: 98.8

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
REFMAC5.8.0073精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.4→23.98 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.889 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.84 / SU B: 22.803 / SU ML: 0.264 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.375 / ESU R Free: 0.279 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2946 1699 3.1 %RANDOM
Rwork0.248 ---
obs0.2494 53174 99.14 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 104.17 Å2 / Biso mean: 36.604 Å2 / Biso min: 2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.14 Å2-0 Å20 Å2
2--0.08 Å2-0 Å2
3---0.06 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.4→23.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7533 0 162 383 8078
Biso mean--36.6 31.67 -
残基数----996
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0197854
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0050.027467
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.721.96710668
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.254317184
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9345993
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.69624.519312
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.787151281
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.3021530
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0910.21215
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.028856
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0050.021767
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4550.9833981
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.4550.9833980
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.8061.4734971
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11P170350.12
12R170350.12
21P173690.11
22S173690.11
31R170920.12
32S170920.12
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.462 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.363 101 -
Rwork0.322 3777 -
all-3878 -
obs--97.46 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.0121-0.0601-0.15471.6554-0.20650.89930.09670.33770.2363-0.1196-0.2476-0.3543-0.07570.02390.15090.17-0.06670.00460.23070.15560.15525.91218.57725.029
21.5868-0.84660.12061.936-0.12490.6859-0.19360.13410.20130.7629-0.0495-0.5557-0.03220.31520.24320.5313-0.1488-0.17520.24460.07430.231418.024-8.20854.009
32.4299-0.0821-0.0011.0176-0.39380.8871-0.0872-0.5707-0.64130.040.00350.06420.1871-0.11580.08360.0597-0.01370.0520.15450.13330.184728.67953.70114.524
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1P1 - 502
2X-RAY DIFFRACTION2R1 - 502
3X-RAY DIFFRACTION3S1 - 502

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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