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- PDB-1gae: COMPARISON OF THE STRUCTURES OF WILD TYPE AND A N313T MUTANT OF E... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gae
タイトルCOMPARISON OF THE STRUCTURES OF WILD TYPE AND A N313T MUTANT OF ESCHERICHIA COLI GLYCERALDEHYDE 3-PHOSPHATE DEHYDROGENASES: IMPLICATION FOR NAD BINDING AND COOPERATIVITY
要素D-GLYCERALDEHYDE-3-PHOSPHATE DEHYDROGENASE
キーワードOXIDOREDUCTASE (ALDEHYDE(D)-NAD+(A))
機能・相同性
機能・相同性情報


glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (phosphorylating) / glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (NAD+) (phosphorylating) activity / glycolytic process / glucose metabolic process / NAD binding / NADP binding / identical protein binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, active site / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase active site. / Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase, type I / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD(P) binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, catalytic domain / Glyceraldehyde/Erythrose phosphate dehydrogenase family / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, C-terminal domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 ...Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, active site / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase active site. / Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase, type I / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD(P) binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, catalytic domain / Glyceraldehyde/Erythrose phosphate dehydrogenase family / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, C-terminal domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase A
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 解像度: 2.17 Å
データ登録者Duee, E. / Olivier-Deyris, L. / Fanchon, E. / Corbier, C. / Branlant, G. / Dideberg, O.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1996
タイトル: Comparison of the structures of wild-type and a N313T mutant of Escherichia coli glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenases: implication for NAD binding and cooperativity.
著者: Duee, E. / Olivier-Deyris, L. / Fanchon, E. / Corbier, C. / Branlant, G. / Dideberg, O.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1995
タイトル: Crystallization and Preliminary X-Ray Diffraction Studies of Escherichia Coli Glyceraldehyde-3-Phosphate Dehydrogenase
著者: Olivier, L. / Buisson, G. / Fanchon, E. / Corbier, C. / Branlant, G. / Dideberg, O.
#2: ジャーナル: Biochimie / 年: 1990
タイトル: The Nicotinamide Subsite of Glyceraldehyde-3-Phosphate Dehydrogenase Studied by Site-Directed Mutagenesis
著者: Corbier, C. / Mougin, A. / Mely, Y. / Adolph, H.W. / Zeppezauer, M. / Gerard, D. / Wonacott, A. / Branlant, G.
#3: ジャーナル: Eur.J.Biochem. / 年: 1985
タイトル: Nucleotide Sequence of the Escherichia Coli Gap Gene. Different Evolutionary Behavior of the Nad+ Binding Domain and of the Catalytic Domain of D-Glyceraldehyde-3-Phosphate Dehydrogenase
著者: Branlant, G. / Branlant, C.
履歴
登録1995年10月24日処理サイト: BNL
改定 1.01996年3月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
O: D-GLYCERALDEHYDE-3-PHOSPHATE DEHYDROGENASE
P: D-GLYCERALDEHYDE-3-PHOSPHATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,1934
ポリマ－70,8662
非ポリマー1,3272
水5,026279
1
O: D-GLYCERALDEHYDE-3-PHOSPHATE DEHYDROGENASE
P: D-GLYCERALDEHYDE-3-PHOSPHATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子

O: D-GLYCERALDEHYDE-3-PHOSPHATE DEHYDROGENASE
P: D-GLYCERALDEHYDE-3-PHOSPHATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)144,3878
ポリマ－141,7334
非ポリマー2,6544
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z+1/21
Buried area19160 Å2
ΔGint-113 kcal/mol
Surface area44220 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)79.830, 188.810, 122.740
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
詳細THE MOLECULAR TWO-FOLD SYMMETRY AXIS R COINCIDES WITH A CRYSTALLOGRAPHIC TWO-FOLD SYMMETRY AXIS PARALLEL TO THE B AXIS. THE COMPLETE TETRAMER IS GENERATED FROM THE ASYMMETRIC UNIT BY THE CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY OPERATION: - X , Y , 1/2 -Z.

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要素

#1: タンパク質 D-GLYCERALDEHYDE-3-PHOSPHATE DEHYDROGENASE


分子量: 35433.238 Da / 分子数: 2 / 変異: N313T / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: HOLO FORM / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: PBR322 / 遺伝子 (発現宿主): ESCHERICHIA COLI GAPA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DF221 (GAPDH-)
参照: UniProt: P0A9B2, glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (phosphorylating)
#2: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 279 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.3 %
結晶化
*PLUS
pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
11.35 Mtris-sodium citrate1reservoir
21 mMEDTA1reservoir
31 mMdithiothreitol1reservoir
40.1 mMazide1reservoir
50.3 mMNAD1reservoir
6100 mMHEPES1reservoir

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 2.17→8 Å / Num. obs: 47343 / % possible obs: 97 % / Observed criterion σ(I): 0
反射
*PLUS
Num. measured all: 206671 / Rmerge(I) obs: 0.066

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解析

ソフトウェア
名称分類
ARP/wARPモデル構築
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 2.17→8 Å / σ(F): 2
詳細: ATOMS FOR WHICH NO DENSITY WAS OBSERVED IN THE ELECTRON DENSITY MAP WERE GIVEN AN OCCUPANCY OF 0.0.
Rfactor反射数%反射
Rwork0.206 --
obs0.206 46779 95.9 %
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.17→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4974 0 88 279 5341
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.48
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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