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- PDB-5dcf: C-terminal domain of XerD recombinase in complex with gamma domai... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5dcf
タイトルC-terminal domain of XerD recombinase in complex with gamma domain of FtsK
要素Tyrosine recombinase XerD,DNA translocase FtsK
キーワードRECOMBINATION
機能・相同性
機能・相同性情報


tyrosine-based site-specific recombinase activity / site-specific recombinase activity / plasmid recombination / double-stranded DNA helicase activity / divisome complex / resolution of DNA recombination intermediates / DNA transposition / Holliday junction resolvase complex / plasmid maintenance / septum digestion after cytokinesis ...tyrosine-based site-specific recombinase activity / site-specific recombinase activity / plasmid recombination / double-stranded DNA helicase activity / divisome complex / resolution of DNA recombination intermediates / DNA transposition / Holliday junction resolvase complex / plasmid maintenance / septum digestion after cytokinesis / DNA translocase activity / division septum assembly / FtsZ-dependent cytokinesis / response to osmotic stress / cellular response to antibiotic / cell division site / response to salt stress / chromosome segregation / sequence-specific DNA binding / cell division / positive regulation of DNA-templated transcription / ATP hydrolysis activity / DNA binding / ATP binding / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tyrosine recombinase XerC / Tyrosine recombinase XerD / Tyrosine recombinase XerC/XerD / : / Phage integrase, N-terminal SAM-like domain / FtsK gamma domain / DNA translocase FtsK, 4TM region / FtsK alpha domain / Ftsk gamma domain / 4TM region of DNA translocase FtsK/SpoIIIE ...Tyrosine recombinase XerC / Tyrosine recombinase XerD / Tyrosine recombinase XerC/XerD / : / Phage integrase, N-terminal SAM-like domain / FtsK gamma domain / DNA translocase FtsK, 4TM region / FtsK alpha domain / Ftsk gamma domain / 4TM region of DNA translocase FtsK/SpoIIIE / FtsK alpha domain / Ftsk_gamma / Integrase, SAM-like, N-terminal / Intergrase catalytic core / : / FtsK domain / FtsK/SpoIIIE family / FtsK domain profile. / hpI Integrase; Chain A / Phage integrase family / Core-binding (CB) domain / Core-binding (CB) domain profile. / Integrase, catalytic domain / Tyrosine recombinase domain profile. / Integrase/recombinase, N-terminal / Integrase-like, catalytic domain superfamily / DNA breaking-rejoining enzyme, catalytic core / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain / Arc Repressor Mutant, subunit A / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine recombinase XerC / Tyrosine recombinase XerD / DNA translocase FtsK
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli O6:H1 (大腸菌)
Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Keller, A.N. / Xin, Y. / Lowe, J. / Grainge, I.
資金援助 オーストラリア, 1件
組織認可番号国
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)APP1005697 to I. Grainge オーストラリア
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2016
タイトル: Activation of Xer-recombination at dif: structural basis of the FtsK gamma-XerD interaction.
著者: Keller, A.N. / Xin, Y. / Boer, S. / Reinhardt, J. / Baker, R. / Arciszewska, L.K. / Lewis, P.J. / Sherratt, D.J. / Lowe, J. / Grainge, I.
履歴
登録2015年8月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年9月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年11月16日Group: Database references
改定 1.22017年9月20日Group: Author supporting evidence / Data collection ...Author supporting evidence / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: diffrn_source / pdbx_audit_support ...diffrn_source / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list / struct_keywords
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_audit_support.country ..._diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_audit_support.country / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_keywords.pdbx_keywords
改定 1.32020年1月8日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine recombinase XerD,DNA translocase FtsK


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,7261
ポリマ－30,7261
非ポリマー00
水1,09961
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.451, 83.451, 88.672
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine recombinase XerD,DNA translocase FtsK


分子量: 30725.848 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 111-298 and 1261-1329 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli O6:H1 (strain CFT073 / ATCC 700928 / UPEC) (大腸菌), (組換発現) Escherichia coli (大腸菌)
株: CFT073 / ATCC 700928 / UPEC, K12 / 遺伝子: xerD, c3474, ftsK, b0890, JW0873 / プラスミド: pBAD / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P0A8P9, UniProt: P46889, UniProt: P0A8P6*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 61 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.6 % / 解説: Trigonal bipyramidal
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9 / 詳細: Bicine, PEG 8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.9184 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年4月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→56.02 Å / Num. obs: 15676 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 10.8 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.136 / Rpim(I) all: 0.044 / Net I/σ(I): 62 / Num. measured all: 169816 / Scaling rejects: 3267
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) all% possible all
2.3-2.3811.21.73621737815520.5310.54100
8.91-56.0280.0521020.223202910.9980.0299.7

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.2.7データスケーリング
PHASER位相決定
ARPモデル構築
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1A0P, 2J5P

1a0p

2j5p


解像度: 2.3→36.135 Å / SU ML: 0.27 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 24.9 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2289 781 5 %
Rwork0.1908 14853 -
obs0.1927 15634 99.99 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 170.04 Å2 / Biso mean: 74.4091 Å2 / Biso min: 30.9 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.3→36.135 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1915 0 0 61 1976
Biso mean---52.61 -
残基数----239
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.011951
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1622639
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.049299
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006341
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.243734
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 6 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
2.3001-2.44420.28421250.27524612586
2.4442-2.63290.26451420.229524602602
2.6329-2.89770.25441060.220524882594
2.8977-3.31680.24591320.208724692601
3.3168-4.17780.20161390.189624762615
4.1778-36.13970.22141370.158824992636
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.75630.4901-0.71623.4808-0.79484.2119-0.14270.01850.0186-0.36880.19960.12940.3058-0.2747-0.08830.4547-0.0243-0.00370.32560.00530.3948-13.471860.43893.3607
27.38191.16352.1463.82050.43095.1665-0.26050.7539-0.05-1.10620.0955-0.21320.43010.05530.2150.7857-0.06650.09780.480.00940.4832-5.101259.6716-6.291
33.30391.33820.18433.603-1.42363.6001-0.0651-0.7136-0.2207-0.0039-0.116-0.29030.48420.35850.18590.45390.0522-0.00790.41120.02230.3887-5.369651.765315.3015
41.49380.99670.21434.31910.24752.31710.0255-0.06830.24880.9585-0.1091-0.1218-1.06080.21650.05351.60380.0403-0.17720.9354-0.06471.0963-4.793378.028521.5434
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 2 through 102 )A0
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 103 through 124 )A0
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 125 through 182 )A0
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 183 through 276 )A0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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