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- PDB-5dcc: X-RAY CRYSTAL STRUCTURE OF a TEBIPENEM ADDUCT OF L,D TRANSPEPTIDA... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5dcc
タイトルX-RAY CRYSTAL STRUCTURE OF a TEBIPENEM ADDUCT OF L,D TRANSPEPTIDASE 2 FROM MYCOBACTERIUM TUBERCULOSIS
要素L,D-transpeptidase 2
キーワードTRANSFERASE / L / D -Transpeptidase / CARBAPENEMS TEBIPENEM-ADDUCT
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidoglycan-based cell wall biogenesis / peptidoglycan-protein cross-linking / peptidoglycan metabolic process / peptidoglycan L,D-transpeptidase activity / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / acyltransferase activity / peptidoglycan-based cell wall / cell wall organization / regulation of cell shape / extracellular region ...peptidoglycan-based cell wall biogenesis / peptidoglycan-protein cross-linking / peptidoglycan metabolic process / peptidoglycan L,D-transpeptidase activity / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / acyltransferase activity / peptidoglycan-based cell wall / cell wall organization / regulation of cell shape / extracellular region / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Immunoglobulin-like - #3710 / Bacterial Ig domain, transpeptidase-associated / Bacterial Ig domain / L,D-transpeptidase catalytic domain-like / L,D-transpeptidase catalytic domain-like / : / L,D-transpeptidase (L,D-TPase) catalytic domain profile. / L,D-transpeptidase catalytic domain / L,D-transpeptidase catalytic domain-like / L,D-transpeptidase catalytic domain ...Immunoglobulin-like - #3710 / Bacterial Ig domain, transpeptidase-associated / Bacterial Ig domain / L,D-transpeptidase catalytic domain-like / L,D-transpeptidase catalytic domain-like / : / L,D-transpeptidase (L,D-TPase) catalytic domain profile. / L,D-transpeptidase catalytic domain / L,D-transpeptidase catalytic domain-like / L,D-transpeptidase catalytic domain / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Beta Barrel / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
(4S)-4-methyl-2,5,7-trioxoheptanoic acid / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / TRIETHYLENE GLYCOL / L,D-transpeptidase 2 / L,D-transpeptidase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / フーリエ合成 / 解像度: 2.451 Å
データ登録者Pan, Y. / Basta, L. / Lamichhane, G. / Bianchet, M.A.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R21AI111739 米国
引用
ジャーナル: BMC Biochem. / 年: 2017
タイトル: Structural insight into the inactivation of Mycobacterium tuberculosis non-classical transpeptidase LdtMt2 by biapenem and tebipenem.
著者: Bianchet, M.A. / Pan, Y.H. / Basta, L.A.B. / Saavedra, H. / Lloyd, E.P. / Kumar, P. / Mattoo, R. / Townsend, C.A. / Lamichhane, G.
#1: ジャーナル: Structure / 年: 2012
タイトル: Targeting the cell wall of Mycobacterium tuberculosis: structure and mechanism of L,D-transpeptidase 2.
著者: Erdemli, S.B. / Gupta, R. / Bishai, W.R. / Lamichhane, G. / Amzel, L.M. / Bianchet, M.A.
履歴
登録2015年8月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年9月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年8月23日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22019年12月11日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: L,D-transpeptidase 2
B: L,D-transpeptidase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,32435
ポリマ－75,5882
非ポリマー3,73633
水7,368409
1
A: L,D-transpeptidase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,62617
ポリマ－37,7941
非ポリマー1,83216
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: L,D-transpeptidase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,69818
ポリマ－37,7941
非ポリマー1,90417
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.934, 94.400, 75.385
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.88, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 L,D-transpeptidase 2 / LDT 2 / Ldt(Mt2)


分子量: 37793.934 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP Residues 56-408 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
株: CDC 1551 / Oshkosh / 遺伝子: ldtB, MT2594, V735_02606 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O53223, UniProt: I6Y9J2*PLUS, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの

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非ポリマー , 7種, 442分子

#2: 化合物 ChemComp-58U / (4S)-4-methyl-2,5,7-trioxoheptanoic acid


分子量: 186.162 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10O5
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物
ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#5: 化合物
ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#6: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#7: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C2H6O2
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 409 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.05 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PEG MONOMETHYLESTER 5500 18 % w/v 0.2 M AmSulphate 25 mM Tris HCl
PH範囲: 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E+ SUPERBRIGHT / 波長: 1.5146 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944+ / 検出器: CCD / 日付: 2015年1月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5146 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.45→43.165 Å / Num. obs: 31118 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 3.7 % / Rsym value: 0.063 / Net I/av σ(I): 43.17 / Net I/σ(I): 18.9
反射 シェル解像度: 2.45→2.49 Å / Rmerge(I) obs: 0.214 / Mean I/σ(I) obs: 3.7 / % possible all: 91.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 5DC2

5dc2


解像度: 2.451→43.165 Å / SU ML: 0.27 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 21.91 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2144 6107 10.01 %random selectiom
Rwork0.1684 ---
obs0.173 61039 99.1 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.451→43.165 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5322 0 216 409 5947
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0045735
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7257801
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.1972021
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.028853
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031012
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4511-2.47890.27431850.20821651X-RAY DIFFRACTION89
2.4789-2.50810.33072010.21361807X-RAY DIFFRACTION97
2.5081-2.53870.26722090.20291801X-RAY DIFFRACTION98
2.5387-2.57080.28242140.20491804X-RAY DIFFRACTION99
2.5708-2.60460.25752160.19181830X-RAY DIFFRACTION99
2.6046-2.64030.26482050.20581820X-RAY DIFFRACTION99
2.6403-2.6780.27471640.20261884X-RAY DIFFRACTION99
2.678-2.7180.27122080.21041785X-RAY DIFFRACTION99
2.718-2.76050.2732100.19761834X-RAY DIFFRACTION99
2.7605-2.80570.24111810.20391880X-RAY DIFFRACTION99
2.8057-2.85410.28411910.2231853X-RAY DIFFRACTION100
2.8541-2.9060.27012140.19851832X-RAY DIFFRACTION100
2.906-2.96180.24251750.1951849X-RAY DIFFRACTION99
2.9618-3.02230.23591840.19751868X-RAY DIFFRACTION100
3.0223-3.0880.22441860.18681823X-RAY DIFFRACTION100
3.088-3.15980.25732110.18651825X-RAY DIFFRACTION99
3.1598-3.23880.20572100.17811882X-RAY DIFFRACTION100
3.2388-3.32630.21521790.17551853X-RAY DIFFRACTION100
3.3263-3.42420.22932510.17081831X-RAY DIFFRACTION100
3.4242-3.53460.18542150.16221801X-RAY DIFFRACTION100
3.5346-3.66090.18181800.16721888X-RAY DIFFRACTION100
3.6609-3.80740.21192010.15721849X-RAY DIFFRACTION100
3.8074-3.98060.21862250.15651821X-RAY DIFFRACTION100
3.9806-4.19030.19362140.14571826X-RAY DIFFRACTION100
4.1903-4.45260.16312050.12961867X-RAY DIFFRACTION100
4.4526-4.79590.18522140.11811810X-RAY DIFFRACTION100
4.7959-5.27780.16332200.13341851X-RAY DIFFRACTION100
5.2778-6.03970.16752020.13961841X-RAY DIFFRACTION100
6.0397-7.60270.18562310.15521838X-RAY DIFFRACTION100
7.6027-43.1720.17462060.15331828X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.63330.10430.64452.28551.1252.2391-0.0308-0.0505-0.0480.13680.04170.06230.03460.0444-0.03440.1376-0.01850.02880.13270.02460.1916.78711.2743108.2742
20.3979-0.45310.02240.5456-0.17541.51110.0903-0.0232-0.0669-0.0355-0.05340.07250.0155-0.0207-0.03710.2129-0.063-0.01020.22150.00080.251110.9007-13.244565.7103
30.30380.0873-0.67070.5887-0.62872.55860.0136-0.08910.03450.02960.05820.03320.0459-0.0227-0.07020.149-0.0334-0.02060.1665-0.02420.1742-14.1534-22.367358.6599
42.2024-0.26990.38611.28590.27351.29910.11430.37390.0887-0.1278-0.19480.063-0.1164-0.04870.09290.19690.03390.01520.18060.02040.1868-17.3501-11.022821.0169
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 56 through 157 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 158 through 407 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 56 through 248 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 249 through 408 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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