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- PDB-5das: Structure of Mycobacterium tuberculosis NadD in complex with NADP... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5das
タイトルStructure of Mycobacterium tuberculosis NadD in complex with NADP, P21212, form 2
要素Nicotinate-nucleotide adenylyltransferase
キーワードTRANSFERASE / Rossman fold
機能・相同性
機能・相同性情報


nicotinamide-nucleotide adenylyltransferase activity / nicotinate-nucleotide adenylyltransferase / nicotinate-nucleotide adenylyltransferase activity / NAD biosynthetic process / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Nicotinate/nicotinamide nucleotide adenylyltransferase / Cytidylyltransferase-like / Cytidyltransferase-like domain / HUPs / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / Probable nicotinate-nucleotide adenylyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Korotkov, K.V.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)1R03AI117361 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P20GM103486 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P30GM110787 米国
引用ジャーナル: to be published
タイトル: Structure of Mycobacterium tuberculosis NadD in complex with NADP, P21212
著者: Korotkov, K.V.
履歴
登録2015年8月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年8月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月20日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22019年12月11日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Nicotinate-nucleotide adenylyltransferase
C: Nicotinate-nucleotide adenylyltransferase
D: Nicotinate-nucleotide adenylyltransferase
A: Nicotinate-nucleotide adenylyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,3838
ポリマ－89,4094
非ポリマー2,9744
水7,206400
1
B: Nicotinate-nucleotide adenylyltransferase
A: Nicotinate-nucleotide adenylyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,1914
ポリマ－44,7052
非ポリマー1,4872
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4130 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area17250 Å2
手法PISA
2
C: Nicotinate-nucleotide adenylyltransferase
D: Nicotinate-nucleotide adenylyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,1914
ポリマ－44,7052
非ポリマー1,4872
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4180 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area16320 Å2
手法PISA
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10690 Å2
ΔGint-41 kcal/mol
Surface area31190 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)117.820, 156.130, 48.950
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

-
要素

#1: タンパク質
Nicotinate-nucleotide adenylyltransferase / Deamido-NAD(+) diphosphorylase / Deamido-NAD(+) pyrophosphorylase / Nicotinate mononucleotide ...Deamido-NAD(+) diphosphorylase / Deamido-NAD(+) pyrophosphorylase / Nicotinate mononucleotide adenylyltransferase / NaMN adenylyltransferase


分子量: 22352.281 Da / 分子数: 4 / 断片: Residues 1-192 / 変異: C188R, C192T / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
株: ATCC 25618 / H37Rv / 遺伝子: nadD, Rv2421c, MTCY428.26 / プラスミド: pRSF-NT / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta2(DE3)
参照: UniProt: P9WJJ5, nicotinate-nucleotide adenylyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 400 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE AUTHORS STATE THAT THE SEQUENCE IS MIS-ANNOTATED IN THE DATABASES. THE CORRECT START SEQUENCE ...THE AUTHORS STATE THAT THE SEQUENCE IS MIS-ANNOTATED IN THE DATABASES. THE CORRECT START SEQUENCE IS MHGRRLGVM WHICH WAS CONFIRMED EXPERIMENTALLY.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.15 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 0.1M sodium citrate pH 5.6, 20% isopropanol, 20% PEG4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 0.97903 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300-HS / 検出器: CCD / 日付: 2014年12月4日
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97903 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→65.08 Å / Num. obs: 46782 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.5 % / Biso Wilson estimate: 29.1 Å2 / Rmerge F obs: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.209 / Rrim(I) all: 0.227 / Χ2: 0.955 / Net I/σ(I): 7.97 / Num. measured all: 304725
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)最高解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge F obsRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsRrim(I) all% possible all
2.2-2.266.30.8090.9812.1421088339633741.07399.4
2.26-2.320.7570.9212.3622215335033491100
2.32-2.390.8330.6973.1221230319631960.756100
2.39-2.460.8440.6153.5221203318931890.667100
2.46-2.540.8610.5613.8320154302230210.609100
2.54-2.630.9180.4624.5519605295529550.501100
2.63-2.730.9220.4245.1118882289128900.461100
2.73-2.840.9490.3296.118209274027400.357100
2.84-2.970.9620.2866.8317431262826280.311100
2.97-3.110.9740.2318.2216804254125410.251100
3.11-3.280.9820.1919.3416022242924290.208100
3.28-3.480.9850.15711.1814855229922930.17199.7
3.48-3.720.9910.12812.9713842214921480.139100
3.72-4.020.9920.11414.2912867202120170.12599.8
4.02-4.40.9920.09616.3212138187418740.105100
4.4-4.920.9930.08617.5310956170917080.09499.9
4.92-5.680.9910.09516.239480149014900.103100
5.68-6.960.9910.09415.738283131613150.10399.9
6.96-9.840.9940.07318.846253103510320.0899.7
9.840.9960.06719.2732086075930.07497.7

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XSCALENovember 3, 2014 BUILT=20141118データスケーリング
PHASER2.5.6位相決定
REFMAC5.8.0124精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
XDSNovember 3, 2014データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4S1O

4s1o


解像度: 2.2→65.08 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.938 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.908 / WRfactor Rfree: 0.2274 / WRfactor Rwork: 0.1839 / FOM work R set: 0.82 / SU B: 6.081 / SU ML: 0.15 / SU R Cruickshank DPI: 0.2438 / SU Rfree: 0.1996 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.244 / ESU R Free: 0.2 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2386 2335 5 %RANDOM
Rwork0.1936 ---
obs0.1958 44461 99.87 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 94.54 Å2 / Biso mean: 27.274 Å2 / Biso min: 6.74 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.27 Å20 Å20 Å2
2--0.23 Å20 Å2
3----0.51 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.2→65.08 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5612 0 192 400 6204
Biso mean--33.64 30.02 -
残基数----723
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0195950
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.025498
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3671.9618124
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.929312606
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7765712
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg29.53622.305256
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.37715898
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.061555
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0740.2912
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0216972
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021385
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.6592.5552881
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.6552.5542880
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.7653.8023579
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.257 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.424 167 -
Rwork0.377 3211 -
all-3378 -
obs--99.35 %

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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