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万見
- PDB-5d9l: Rsk2 N-terminal Kinase in Complex with bis-phenol pyrazole -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5d9l
タイトルRsk2 N-terminal Kinase in Complex with bis-phenol pyrazole
要素Ribosomal protein S6 kinase alpha-3
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE inhibitor / kinase / TRANSFERASE-TRANSFERASE inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of translation in response to stress / CREB1 phosphorylation through NMDA receptor-mediated activation of RAS signaling / ribosomal protein S6 kinase activity / CREB phosphorylation / Gastrin-CREB signalling pathway via PKC and MAPK / RSK activation / toll-like receptor signaling pathway / ERK/MAPK targets / Recycling pathway of L1 / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity involved in apoptotic process ...regulation of translation in response to stress / CREB1 phosphorylation through NMDA receptor-mediated activation of RAS signaling / ribosomal protein S6 kinase activity / CREB phosphorylation / Gastrin-CREB signalling pathway via PKC and MAPK / RSK activation / toll-like receptor signaling pathway / ERK/MAPK targets / Recycling pathway of L1 / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity involved in apoptotic process / skeletal system development / central nervous system development / positive regulation of cell differentiation / negative regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / positive regulation of cell growth / chemical synaptic transmission / peptidyl-serine phosphorylation / response to lipopolysaccharide / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / intracellular signal transduction / cell cycle / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / synapse / nucleolus / negative regulation of apoptotic process / protein kinase binding / magnesium ion binding / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / ATP binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ribosomal protein S6 kinase alpha-3, C-terminal catalytic domain / Ribosomal S6 kinase, N-terminal catalytic domain / Ribosomal protein S6 kinase II / Protein kinase, C-terminal / Protein kinase C terminal domain / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. ...Ribosomal protein S6 kinase alpha-3, C-terminal catalytic domain / Ribosomal S6 kinase, N-terminal catalytic domain / Ribosomal protein S6 kinase II / Protein kinase, C-terminal / Protein kinase C terminal domain / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
4,4'-(1H-pyrazole-3,4-diyl)diphenol / Ribosomal protein S6 kinase alpha-3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Appleton, B.A.
引用
ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2015
タイトル: Discovery of Potent and Selective RSK Inhibitors as Biological Probes.
著者: Jain, R. / Mathur, M. / Lan, J. / Costales, A. / Atallah, G. / Ramurthy, S. / Subramanian, S. / Setti, L. / Feucht, P. / Warne, B. / Doyle, L. / Basham, S. / Jefferson, A.B. / Lindvall, M. / ...著者: Jain, R. / Mathur, M. / Lan, J. / Costales, A. / Atallah, G. / Ramurthy, S. / Subramanian, S. / Setti, L. / Feucht, P. / Warne, B. / Doyle, L. / Basham, S. / Jefferson, A.B. / Lindvall, M. / Appleton, B.A. / Shafer, C.M.
#1: ジャーナル: Mol Cancer Res. / 年: 2014
タイトル: Novel potent and selective inhibitors of p90 ribosomal S6 kinase reveal the heterogeneity of RSK function in MAPK-driven cancers.
著者: Aronchik, I. / Appleton, B.A. / Basham, S.E. / Crawford, K. / Del Rosario, M. / Doyle, L.V. / Estacio, W.F. / Lan, J. / Lindvall, M.K. / Luu, C.A. / Ornelas, E. / Venetsanakos, E. / Shafer, C.M. / Jefferson, A.B.
履歴
登録2015年8月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年9月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年9月23日Group: Database references
改定 1.22024年3月6日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / diffrn_radiation_wavelength / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ribosomal protein S6 kinase alpha-3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,5493
ポリマ－37,2051
非ポリマー3442
水2,972165
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)33.450, 58.590, 78.570
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 100.640, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Ribosomal protein S6 kinase alpha-3 / S6K-alpha-3 / 90 kDa ribosomal protein S6 kinase 3 / p90RSK3 / Insulin-stimulated protein kinase 1 ...S6K-alpha-3 / 90 kDa ribosomal protein S6 kinase 3 / p90RSK3 / Insulin-stimulated protein kinase 1 / ISPK-1 / MAP kinase-activated protein kinase 1b / MAPKAPK-1b / Ribosomal S6 kinase 2 / RSK-2 / pp90RSK2


分子量: 37204.988 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal kinase (UNP residues 39-359) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RPS6KA3, ISPK1, MAPKAPK1B, RSK2
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P51812, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-583 / 4,4'-(1H-pyrazole-3,4-diyl)diphenol / 4,4′-(1H-ピラゾ-ル-4,5-ジイル)ビスフェノ-ル


分子量: 252.268 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H12N2O2
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 165 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.52 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: 20% PEG3350, 0.2 M lithium citrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年2月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→46.68 Å / Num. obs: 16295 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 21.85 Å2 / CC1/2: 0.981 / Rmerge(I) obs: 0.184 / Rpim(I) all: 0.111 / Net I/σ(I): 7.9 / Num. measured all: 59944
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _ / % possible all: 99.7

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) all
2.15-2.413.70.6162.61699846130.6790.372
4.82-46.683.60.05518.4532714980.9970.034

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.1.27データスケーリング
BUSTER-TNTBUSTER 2.11.4精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.15→46.68 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9345 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8853 / SU R Cruickshank DPI: 0.236 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.242 / SU Rfree Blow DPI: 0.192 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.193
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2241 812 4.99 %RANDOM
Rwork0.1651 ---
obs0.168 16281 99.27 %-
原子変位パラメータBiso max: 99.34 Å2 / Biso mean: 20.39 Å2 / Biso min: 3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.1348 Å20 Å20.3287 Å2
2--0.0517 Å20 Å2
3----4.1865 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.216 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.15→46.68 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2409 0 25 165 2599
Biso mean--17.92 24.96 -
残基数----299
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d884SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes55HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes380HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2495HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion309SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies1HARMONIC1
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact2975SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d2495HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg3362HARMONIC21.05
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.08
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion16.69
LS精密化 シェル解像度: 2.15→2.3 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2611 147 5.16 %
Rwork0.1888 2704 -
all0.1926 2851 -
obs--99.27 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.76520.2661-0.36040.6556-0.33510.4820.0208-0.0643-0.0609-0.0042-0.0393-0.0428-0.03320.04330.0185-0.0013-0.0009-0.0184-0.01650.0085-0.04291.1842.32434.024
20.2442-0.22520.11830.86580.12990.9405-0.02340.0309-0.0614-0.0608-0.00880.02510.03-0.01670.0322-0.023-0.0037-0.0097-0.0317-0.0106-0.0299.86810.55410.854
30.5548-0.1746-0.36870.2598-0.11560.39330.00180.01010.0143-0.00380.0065-0.0058-0.0067-0.0078-0.00830.04050.03380.0255-0.0734-0.0630.022-3.05533.49433.105
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|49 - A|151 }A49 - 151
2X-RAY DIFFRACTION2{ A|152 - A|348 }A152 - 348
3X-RAY DIFFRACTION3{ A|349 - A|359 }A349 - 359

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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