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- PDB-5d92: Structure of a phosphatidylinositolphosphate (PIP) synthase from ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5d92
タイトルStructure of a phosphatidylinositolphosphate (PIP) synthase from Renibacterium Salmoninarum
要素AF2299 protein,Phosphatidylinositol synthase
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Enzyme / lipid biosynthesis / phosphatidylinositol
機能・相同性
機能・相同性情報


転移酵素; リンを含む基を移すもの; その他の、リン酸基を含む基を移すもの / phosphotransferase activity, for other substituted phosphate groups / phospholipid biosynthetic process / nucleotide binding / magnesium ion binding / metal ion binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A - #30 / Phosphatidylinositol phosphate synthase PgsA1 / : / CDP-alcohol phosphatidyltransferase AF_2299-like, N-terminal / CDP-alcohol phosphotransferase transmembrane (TM) domain / CDP-alcohol phosphatidyltransferase / CDP-alcohol phosphatidyltransferase, transmembrane domain / : / CDP-alcohol phosphatidyltransferase / CDP-alcohol phosphatidyltransferases signature. ...Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A - #30 / Phosphatidylinositol phosphate synthase PgsA1 / : / CDP-alcohol phosphatidyltransferase AF_2299-like, N-terminal / CDP-alcohol phosphotransferase transmembrane (TM) domain / CDP-alcohol phosphatidyltransferase / CDP-alcohol phosphatidyltransferase, transmembrane domain / : / CDP-alcohol phosphatidyltransferase / CDP-alcohol phosphatidyltransferases signature. / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Alpha-Beta Complex / Up-down Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-58A / Octadecane / Phosphatidylinositol phosphate synthase / CDP-alcohol phosphatidyltransferase AF-2299-like N-terminal domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Archaeoglobus fulgidus (古細菌)
Renibacterium salmoninarum (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.62 Å
データ登録者Clarke, O.B. / Tomasek, D.T. / Jorge, C.D. / Belcher Dufrisne, M. / Kim, M. / Banerjee, S. / Rajashankar, K.R. / Hendrickson, W.A. / Santos, H. / Mancia, F.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2015
タイトル: Structural basis for phosphatidylinositol-phosphate biosynthesis.
著者: Clarke, O.B. / Tomasek, D. / Jorge, C.D. / Dufrisne, M.B. / Kim, M. / Banerjee, S. / Rajashankar, K.R. / Shapiro, L. / Hendrickson, W.A. / Santos, H. / Mancia, F.
履歴
登録2015年8月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年11月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年11月11日Group: Database references
改定 1.22023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_ncs_dom_lim
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
D: AF2299 protein,Phosphatidylinositol synthase
A: AF2299 protein,Phosphatidylinositol synthase
B: AF2299 protein,Phosphatidylinositol synthase
C: AF2299 protein,Phosphatidylinositol synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)163,00949
ポリマ－150,3914
非ポリマー12,61745
水00
1
D: AF2299 protein,Phosphatidylinositol synthase
A: AF2299 protein,Phosphatidylinositol synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,39528
ポリマ－75,1962
非ポリマー7,19926
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4130 Å2
ΔGint-63 kcal/mol
Surface area33050 Å2
手法PISA
2
B: AF2299 protein,Phosphatidylinositol synthase
C: AF2299 protein,Phosphatidylinositol synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,61421
ポリマ－75,1962
非ポリマー5,41819
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4030 Å2
ΔGint-62 kcal/mol
Surface area32570 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)89.002, 62.489, 169.759
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 99.770, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A
21chain B
31chain C
41chain D

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: MET / Beg label comp-ID: MET / End auth comp-ID: ALA / End label comp-ID: ALA / Auth seq-ID: -137 - 204 / Label seq-ID: 1 - 342

Dom-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-ID
1chain AAB
2chain BBC
3chain CCD
4chain DDA

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要素

#1: タンパク質
AF2299 protein,Phosphatidylinositol synthase


分子量: 37597.832 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Archaeoglobus fulgidus (古細菌), (組換発現) Renibacterium salmoninarum (バクテリア)
株: ATCC 49558 / VC-16 / DSM 4304 / JCM 9628 / NBRC 100126, ATCC 33209 / DSM 20767 / JCM 11484 / NBRC 15589 / NCIMB 2235
遺伝子: AF_2299, RSal33209_2010 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O27985, UniProt: A9WSF5
#2: 化合物...
ChemComp-8K6 / Octadecane / N-Octadecane / オクタデカン


分子量: 254.494 Da / 分子数: 33 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H38
#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物
ChemComp-58A / 5'-O-[(R)-{[(S)-{(2R)-2,3-bis[(9E)-octadec-9-enoyloxy]propoxy}(hydroxy)phosphoryl]oxy}(hydroxy)phosphoryl]cytidine / cytidinediphosphate-dioleoylglycerol / CDP-1,2-dioleoyl-sn-glycerol


分子量: 1006.147 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C48H85N3O15P2

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.24 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 脂質キュービック相法
詳細: 30% (v/v) PEG 300, 0.1 M MES pH 6.0, 0.1 M sodium chloride, 0.1 M magnesium chloride (precipitant); Concentrated protein was mixed with molten monoolein in a 1:1.5 (w/w) ratio of protein: ...詳細: 30% (v/v) PEG 300, 0.1 M MES pH 6.0, 0.1 M sodium chloride, 0.1 M magnesium chloride (precipitant); Concentrated protein was mixed with molten monoolein in a 1:1.5 (w/w) ratio of protein:lipid using coupled syringes. A Mosquito LCP (TTP Labtech) robot was used to dispense a typical volume of 50-75 nL of protein/lipid mixture onto a 96-well glass sandwich plate, which was covered with 750 nL precipitant solution. Monoolein was doped with 2% CDP-DAG.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年6月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.62→166.97 Å / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 79.39 Å2 / CC1/2: 0.991 / Rmerge(I) obs: 0.252 / Rpim(I) all: 0.15 / Net I/σ(I): 5 / Num. measured all: 78622
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) all% possible all
3.62-3.973.80.931.41836748780.6160.55297.9
8.87-166.973.60.04219.3544715030.9980.02698.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.3.11データスケーリング
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5D91

5d91


解像度: 3.62→166.97 Å / SU ML: 0.57 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 32.89 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2997 1043 4.92 %Random selection
Rwork0.2801 20175 --
obs0.2811 21218 98.41 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 185.71 Å2 / Biso mean: 76.5321 Å2 / Biso min: 26.35 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.62→166.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10350 0 495 0 10845
Biso mean--63.13 --
残基数----1358
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01611061
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.06814869
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0411776
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051785
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.1883944
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A6080X-RAY DIFFRACTION8.517TORSIONAL
12B6080X-RAY DIFFRACTION8.517TORSIONAL
13C6080X-RAY DIFFRACTION8.517TORSIONAL
14D6080X-RAY DIFFRACTION8.517TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 7

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.613-3.80360.42211690.37642709287895
3.8036-4.04190.29841480.32652888303699
4.0419-4.3540.30971540.29942854300899
4.354-4.79220.3031190.292829363055100
4.7922-5.48560.32331420.2762889303199
5.4856-6.91140.31131520.2922922307499
6.9114-167.47650.22091590.2072977313698

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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