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- PDB-5d7f: X-ray structure of Ca(2+)-S100B with human RAGE-derived W72 peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5d7f
タイトルX-ray structure of Ca(2+)-S100B with human RAGE-derived W72 peptide
要素
  • Advanced glycosylation end product-specific receptor
  • Protein S100-B
キーワードPROTEIN BINDING / metal binding protein / membrane protein
機能・相同性
機能・相同性情報


advanced glycation end-product receptor activity / negative regulation of blood circulation / positive regulation of endothelin production / regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell activation / glucose mediated signaling pathway / positive regulation of monocyte extravasation / regulation of T cell mediated cytotoxicity / positive regulation of DNA-templated DNA replication / positive regulation of dendritic cell differentiation / negative regulation of long-term synaptic depression ...advanced glycation end-product receptor activity / negative regulation of blood circulation / positive regulation of endothelin production / regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell activation / glucose mediated signaling pathway / positive regulation of monocyte extravasation / regulation of T cell mediated cytotoxicity / positive regulation of DNA-templated DNA replication / positive regulation of dendritic cell differentiation / negative regulation of long-term synaptic depression / adaptive thermogenesis / regulation of p38MAPK cascade / regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of amyloid precursor protein catabolic process / sympathetic neuron projection extension / RAGE receptor binding / induction of positive chemotaxis / transcytosis / positive regulation of monocyte chemotactic protein-1 production / positive regulation of heterotypic cell-cell adhesion / S100 protein binding / protein localization to membrane / regulation of long-term synaptic potentiation / positive regulation of p38MAPK cascade / negative regulation of connective tissue replacement involved in inflammatory response wound healing / regulation of spontaneous synaptic transmission / scavenger receptor activity / laminin receptor activity / positive regulation of double-strand break repair / negative regulation of interleukin-10 production / positive regulation of activated T cell proliferation / response to amyloid-beta / TRAF6 mediated NF-kB activation / regulation of neuronal synaptic plasticity / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / negative regulation of long-term synaptic potentiation / phagocytic cup / phagocytosis / transport across blood-brain barrier / Nuclear signaling by ERBB4 / positive regulation of chemokine production / ruffle / positive regulation of interleukin-12 production / positive regulation of neuron differentiation / axonogenesis / central nervous system development / positive regulation of interleukin-1 beta production / astrocyte activation / positive regulation of JNK cascade / microglial cell activation / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / regulation of synaptic plasticity / memory / tau protein binding / positive regulation of interleukin-6 production / response to wounding / fibrillar center / cellular response to amyloid-beta / neuron projection development / calcium-dependent protein binding / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / positive regulation of tumor necrosis factor production / transmembrane signaling receptor activity / cell junction / signaling receptor activity / amyloid-beta binding / microtubule cytoskeleton / regulation of inflammatory response / molecular adaptor activity / histone binding / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / learning or memory / response to hypoxia / cell surface receptor signaling pathway / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / postsynapse / cell adhesion / ciliary basal body / cilium / apical plasma membrane / inflammatory response / neuronal cell body / intracellular membrane-bounded organelle / positive regulation of cell population proliferation / calcium ion binding / protein-containing complex binding / perinuclear region of cytoplasm / cell surface / protein homodimerization activity / DNA binding / extracellular space / RNA binding / extracellular region / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Protein S100-B / S-100/ICaBP type calcium binding protein signature. / S100/Calcium binding protein 7/8-like, conserved site / S100/CaBP-9k-type, calcium binding, subdomain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / CD80-like, immunoglobulin C2-set / CD80-like C2-set immunoglobulin domain / EF hand domain ...: / Protein S100-B / S-100/ICaBP type calcium binding protein signature. / S100/Calcium binding protein 7/8-like, conserved site / S100/CaBP-9k-type, calcium binding, subdomain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / CD80-like, immunoglobulin C2-set / CD80-like C2-set immunoglobulin domain / EF hand domain / Immunoglobulin domain / EF-hand / Recoverin; domain 1 / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein S100-B / Advanced glycosylation end product-specific receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.3 Å
データ登録者Jensen, J.L. / Colbert, C.L.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: X-ray structure of Ca(2+)-S100B with human RAGE-derived W72 peptide
著者: Jensen, J.L. / Colbert, C.L.
履歴
登録2015年8月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年8月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein S100-B
B: Protein S100-B
P: Advanced glycosylation end product-specific receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,69413
ポリマ－22,9813
非ポリマー71310
水3,855214
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5370 Å2
ΔGint-89 kcal/mol
Surface area10630 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)35.089, 59.824, 47.563
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 111.65, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Protein S100-B / S-100 protein beta chain / S-100 protein subunit beta / S100 calcium-binding protein B


分子量: 10727.037 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: S100B / プラスミド: pGEMEX-S100B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: P04271
#2: タンパク質・ペプチド Advanced glycosylation end product-specific receptor / Receptor for advanced glycosylation end products


分子量: 1526.673 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q15109
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 214 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.2 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.8
詳細: 100mM Na cacodylate pH 6.8, 22% w/v PEG 3350, 5mM CaCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年11月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.17→44.2 Å / Num. obs: 58236 / % possible obs: 97.9 % / 冗長度: 3.2 % / Net I/σ(I): 23.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.4_1496精密化
XDSデータ削減
PHASER位相決定
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2H61

2h61


解像度: 1.3→44.2 Å / SU ML: 0.11 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 17.5 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1832 1526 3.47 %Random
Rwork0.1573 ---
obs0.1583 43997 97.83 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.3→44.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1555 0 40 214 1809
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0141847
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.6712498
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.626719
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.105265
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008326
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.3-1.3420.2261340.16613845X-RAY DIFFRACTION98
1.342-1.38990.17491380.1493846X-RAY DIFFRACTION98
1.3899-1.44560.18891410.13423900X-RAY DIFFRACTION100
1.4456-1.51140.16381370.12313874X-RAY DIFFRACTION99
1.5114-1.59110.16541370.12283810X-RAY DIFFRACTION96
1.5911-1.69080.1791400.12143897X-RAY DIFFRACTION100
1.6908-1.82130.18541400.13253915X-RAY DIFFRACTION99
1.8213-2.00460.15591390.14273773X-RAY DIFFRACTION96
2.0046-2.29470.14811380.13743909X-RAY DIFFRACTION99
2.2947-2.89090.1911400.17263840X-RAY DIFFRACTION97
2.8909-44.23380.20491420.18463833X-RAY DIFFRACTION95

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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