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- PDB-5d6b: Human fumarase (wild type) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5d6b
タイトルHuman fumarase (wild type)
要素Fumarate hydratase, mitochondrial
キーワードLYASE / TCA cycle / fumarate hydratase
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of arginine metabolic process / fumarate hydratase activity / fumarate hydratase / fumarate metabolic process / Citric acid cycle (TCA cycle) / arginine metabolic process / malate metabolic process / urea cycle / positive regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / tricarboxylic acid cycle ...regulation of arginine metabolic process / fumarate hydratase activity / fumarate hydratase / fumarate metabolic process / Citric acid cycle (TCA cycle) / arginine metabolic process / malate metabolic process / urea cycle / positive regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / tricarboxylic acid cycle / Mitochondrial protein degradation / homeostasis of number of cells within a tissue / site of double-strand break / chromosome / positive regulation of cold-induced thermogenesis / histone binding / mitochondrial matrix / DNA repair / DNA damage response / mitochondrion / extracellular exosome / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Fumarate hydratase, class II / Fumarase C, C-terminal / Fumarase C C-terminus / Fumarase/aspartase (C-terminal domain) / Fumarate lyase, conserved site / Fumarate lyases signature. / Fumarate lyase family / Fumarate lyase, N-terminal / Lyase / Fumarase/aspartase (N-terminal domain) ...Fumarate hydratase, class II / Fumarase C, C-terminal / Fumarase C C-terminus / Fumarase/aspartase (C-terminal domain) / Fumarate lyase, conserved site / Fumarate lyases signature. / Fumarate lyase family / Fumarate lyase, N-terminal / Lyase / Fumarase/aspartase (N-terminal domain) / Ribonucleotide Reductase Protein R1; domain 1 / Fumarase/aspartase (Central domain) / Fumarase C; Chain A, domain 2 / Fumarase C; Chain B, domain 1 / Fumarase/histidase, N-terminal / L-Aspartase-like / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Fumarate hydratase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Pereira de Padua, R.A. / Nonato, M.C.
資金援助 ブラジル, 2件
組織認可番号国
Sao Paulo Research Foundation (FAPESP)2008/08262-6 ブラジル
Sao Paulo Research Foundation (FAPESP)2008/11644-8 ブラジル
引用ジャーナル: Acta Crystallogr F Struct Biol Commun / 年: 2014
タイトル: Cloning, expression, purification, crystallization and preliminary X-ray diffraction analysis of recombinant human fumarase.
著者: Pereira de Padua, R.A. / Nonato, M.C.
履歴
登録2015年8月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年8月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年4月17日Group: Author supporting evidence / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fumarate hydratase, mitochondrial


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,7391
ポリマ－49,7391
非ポリマー00
水4,504250
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)124.420, 147.150, 57.010
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number21
Space group name H-MC222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-794-

HOH

21A-808-

HOH

31A-827-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Fumarate hydratase, mitochondrial / Fumarase


分子量: 49739.008 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 49-510 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FH / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21DE3 / 参照: UniProt: P07954, fumarate hydratase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 250 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.11 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5
詳細: 100 mM sodium malonate, 12% polyethylene glycol (PEG) 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: LNLS / ビームライン: W01B-MX2 / 波長: 1.459 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年10月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.459 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→31.67 Å / Num. obs: 27725 / % possible obs: 89.9 % / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.179 / Net I/σ(I): 3.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
SCALAデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
iMOSFLMデータ削減
PHASER位相決定
精密化解像度: 2.1→31.67 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 22.12 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2393 1415 5.1 %
Rwork0.1796 26308 -
obs0.1827 27723 89.35 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 57.88 Å2 / Biso mean: 19.663 Å2 / Biso min: 6.25 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.1→31.67 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3444 0 0 250 3694
Biso mean---24.4 -
残基数----462
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083543
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0674810
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.041560
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006627
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.4411312
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.1-2.17510.24951430.18992732287594
2.1751-2.26210.25241370.17582726286394
2.2621-2.36510.26061560.17232692284893
2.3651-2.48970.24781500.16282689283992
2.4897-2.64560.2421500.17242626277691
2.6456-2.84980.22411220.18352656277889
2.8498-3.13630.28721450.19882577272288
3.1363-3.58960.25461190.2022584270387
3.5896-4.52040.22971560.16882504266085
4.5204-31.67350.19391370.17192522265981

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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