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- PDB-5d2m: Complex between human SUMO2-RANGAP1, UBC9 and ZNF451 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5d2m
タイトルComplex between human SUMO2-RANGAP1, UBC9 and ZNF451
要素
  • Ran GTPase-activating protein 1
  • SUMO-conjugating enzyme UBC9
  • Small ubiquitin-related modifier 2
  • Zinc finger protein 451
キーワードLigase / Protein Binding / Complex / SUMO / E3 Ligase
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / cellular response to vasopressin / positive regulation of SUMO transferase activity / SUMO conjugating enzyme activity / cytoplasmic periphery of the nuclear pore complex / RING-like zinc finger domain binding / SUMO ligase complex / SUMO ligase activity / SUMOylation of nuclear envelope proteins / transferase complex ...negative regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / cellular response to vasopressin / positive regulation of SUMO transferase activity / SUMO conjugating enzyme activity / cytoplasmic periphery of the nuclear pore complex / RING-like zinc finger domain binding / SUMO ligase complex / SUMO ligase activity / SUMOylation of nuclear envelope proteins / transferase complex / Negative regulation of activity of TFAP2 (AP-2) family transcription factors / SUMO is proteolytically processed / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / Vitamin D (calciferol) metabolism / mitotic nuclear membrane reassembly / nuclear pore cytoplasmic filaments / small protein activating enzyme binding / synaptonemal complex / SUMOylation of DNA methylation proteins / SUMOylation of immune response proteins / SUMOylation of SUMOylation proteins / Maturation of nucleoprotein / activation of GTPase activity / negative regulation of protein export from nucleus / Rev-mediated nuclear export of HIV RNA / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / SUMOylation of RNA binding proteins / nuclear export / transcription regulator inhibitor activity / SUMO transferase activity / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / aggresome / Maturation of nucleoprotein / nucleocytoplasmic transport / transcription factor binding / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / ubiquitin-like protein ligase binding / SUMOylation of transcription factors / SUMOylation of DNA replication proteins / protein sumoylation / response to axon injury / nuclear pore / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / axon cytoplasm / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / Meiotic synapsis / GTPase activator activity / SUMOylation of chromatin organization proteins / SUMOylation of transcription cofactors / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / transcription coregulator binding / chromosome segregation / RHO GTPases Activate Formins / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / SUMOylation of intracellular receptors / protein modification process / PKR-mediated signaling / PML body / mitotic spindle / kinetochore / small GTPase binding / Formation of Incision Complex in GG-NER / Separation of Sister Chromatids / transcription corepressor activity / protein tag activity / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / nuclear envelope / Processing of DNA double-strand break ends / ubiquitin-dependent protein catabolic process / nuclear membrane / sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / positive regulation of cell migration / cadherin binding / cell division / intracellular membrane-bounded organelle / negative regulation of DNA-templated transcription / dendrite / ubiquitin protein ligase binding / perinuclear region of cytoplasm / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / enzyme binding / signal transduction / RNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
ZNF451, PIN-like domain / PIN like domain / Ran-GTPase activating protein 1, C-terminal domain / Ran-GTPase activating protein 1, C-terminal / Ran-GTPase activating protein 1, C-terminal domain superfamily / RanGAP1 C-terminal domain / : / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / Leucine rich repeat, ribonuclease inhibitor type ...ZNF451, PIN-like domain / PIN like domain / Ran-GTPase activating protein 1, C-terminal domain / Ran-GTPase activating protein 1, C-terminal / Ran-GTPase activating protein 1, C-terminal domain superfamily / RanGAP1 C-terminal domain / : / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / Leucine rich repeat, ribonuclease inhibitor type / Leucine Rich repeat / : / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / zinc finger / Zinc finger C2H2 type domain profile. / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Zinc finger C2H2 type domain signature. / Zinc finger C2H2-type / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Ubiquitin-like (UB roll) / Alpha Horseshoe / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ran GTPase-activating protein 1 / Small ubiquitin-related modifier 2 / SUMO-conjugating enzyme UBC9 / E3 SUMO-protein ligase ZNF451
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Cappadocia, L. / Lima, C.D.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM065872 米国
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2015
タイトル: Structural basis for catalytic activation by the human ZNF451 SUMO E3 ligase.
著者: Cappadocia, L. / Pichler, A. / Lima, C.D.
履歴
登録2015年8月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年11月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年11月18日Group: Database references
改定 1.22015年12月16日Group: Database references
改定 1.32017年9月27日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42017年11月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence
改定 1.52019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.62023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SUMO-conjugating enzyme UBC9
B: Small ubiquitin-related modifier 2
C: Ran GTPase-activating protein 1
D: SUMO-conjugating enzyme UBC9
E: Small ubiquitin-related modifier 2
F: Ran GTPase-activating protein 1
G: Zinc finger protein 451
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,00012
ポリマ－99,6907
非ポリマー3105
水12,647702
1
A: SUMO-conjugating enzyme UBC9
B: Small ubiquitin-related modifier 2
C: Ran GTPase-activating protein 1
E: Small ubiquitin-related modifier 2
G: Zinc finger protein 451
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,9618
ポリマ－62,7755
非ポリマー1863
水905
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
D: SUMO-conjugating enzyme UBC9
F: Ran GTPase-activating protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,0394
ポリマ－36,9152
非ポリマー1242
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)78.240, 115.060, 130.980
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細Authors state that although a heptameric complex that encompasses all chains present in the asymmetric unit was detected by size exclusion chromatography, structural and biochemical analyses suggest that the biological unit consists of a RANGAP1-SUMO2/UBC9/SUMO2/ZNF451 complex composed of chains A, B, C, E and G.

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要素

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タンパク質 , 4種, 7分子 ADBECFG

#1: タンパク質 SUMO-conjugating enzyme UBC9 / SUMO-protein ligase / Ubiquitin carrier protein 9 / Ubiquitin carrier protein I / Ubiquitin- ...SUMO-protein ligase / Ubiquitin carrier protein 9 / Ubiquitin carrier protein I / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 I / Ubiquitin-protein ligase I / p18


分子量: 18341.107 Da / 分子数: 2 / 変異: K14R / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBE2I, UBC9, UBCE9 / プラスミド: pET28B / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P63279, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: タンパク質 Small ubiquitin-related modifier 2 / SUMO-2 / HSMT3 / SMT3 homolog 2 / SUMO-3 / Sentrin-2 / Ubiquitin-like protein SMT3B / Smt3B


分子量: 9476.639 Da / 分子数: 2 / Fragment: UNP residues 15-93 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SUMO2, SMT3B, SMT3H2 / プラスミド: pET28b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P61956
#3: タンパク質 Ran GTPase-activating protein 1 / RanGAP1


分子量: 18573.451 Da / 分子数: 2 / Fragment: UNP residues 418-587 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RANGAP1, KIAA1835, SD / プラスミド: pSmt3 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P46060
#4: タンパク質 Zinc finger protein 451 / Coactivator for steroid receptors


分子量: 6907.192 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 2-56 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ZNF451, COASTER, KIAA0576, KIAA1702 / プラスミド: pLou3 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Y4E5

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非ポリマー , 2種, 707分子

#5: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 702 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.45 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 6 % (w/v) PEG 8000, 0.2 M ammonium citrate and 0.1 M HEPES pH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.075 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年5月30日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.075 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→46.35 Å / Num. obs: 46766 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.3 % / Biso Wilson estimate: 49 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 10.94
反射 シェル解像度: 2.4→2.486 Å / 冗長度: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 0.5143 / Mean I/σ(I) obs: 3.83 / % possible all: 96.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
Cootモデル構築
XSCALEデータスケーリング
XDSデータ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3UIO

3uio


解像度: 2.4→46.349 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 21.85 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2344 1554 3.32 %Random selection
Rwork0.1947 ---
obs0.196 46759 99.59 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→46.349 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6365 0 20 702 7087
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0036594
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7438923
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.1862526
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.029987
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031161
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4-2.47750.28021350.25313890X-RAY DIFFRACTION96
2.4775-2.56610.29421390.23664078X-RAY DIFFRACTION100
2.5661-2.66880.27871410.22054070X-RAY DIFFRACTION100
2.6688-2.79020.2521400.21154091X-RAY DIFFRACTION100
2.7902-2.93730.25641400.20244083X-RAY DIFFRACTION100
2.9373-3.12130.25081410.20344101X-RAY DIFFRACTION100
3.1213-3.36220.21591400.19374103X-RAY DIFFRACTION100
3.3622-3.70050.19581420.1744115X-RAY DIFFRACTION100
3.7005-4.23560.23731430.16764154X-RAY DIFFRACTION100
4.2356-5.33520.19521430.15644178X-RAY DIFFRACTION100
5.3352-46.35760.1941500.18034342X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.35950.0768-0.09960.54020.19521.0876-0.0408-0.09170.17630.03780.0373-0.1277-0.29520.235-0.00920.088-0.37020.10190.09650.0910.0978-8.50536.941210.9547
20.6948-0.3192-0.2270.15090.05150.277-0.02780.15150.1426-0.10660.01250.2617-0.1158-0.26810.00150.48720.2193-0.0210.55850.05540.4595-32.970213.714613.9639
30.87330.2161-0.25560.3573-0.15210.7670.026-0.24510.00530.2182-0.1565-0.218-0.01310.36710.03520.0532-0.43180.14380.18030.4028-0.02076.422810.9323-20.2206
40.68090.0776-0.170.5906-0.13451.24380.0307-0.0851-0.16010.1258-0.12940.01240.2471-0.190.01670.1885-0.11850.05560.0509-0.12870.1686-31.847-22.378817.8587
51.10970.13980.39090.5319-0.0580.94410.0063-0.0519-0.07390.05350.0172-0.12270.05340.172-0.03490.1704-0.0503-0.0130.1843-0.01560.18-13.7343-7.174732.7257
60.5983-0.1433-0.09460.6760.36451.09660.06820.2599-0.1156-0.0466-0.1440.13630.0268-0.09750.01990.1067-0.00540.0250.1881-0.09940.201-25.3614-27.1408-15.9448
71.1261-0.8111-0.61790.58270.44480.33870.00450.29490.5683-0.2064-0.09610.06-0.2981-0.22030.09650.39970.07620.04270.4162-0.0070.3804-36.016815.274525.6413
82.55260.5258-1.05321.69960.74781.0187-0.0092-0.2084-0.11370.19740.068-0.080.0656-0.0695-0.04230.1003-0.06790.0150.0796-0.01260.0901-22.3303-2.863538.6439
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1 through 157 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'B' and (resid 18 through 93 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'C' and (resid 430 through 587 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'D' and (resid 1 through 157 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'E' and (resid 14 through 93 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'F' and (resid 431 through 587 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'G' and (resid 30 through 39 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'G' and (resid 40 through 50 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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