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- PDB-5d1y: Low resolution crystal structure of human ribonucleotide reductas... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5d1y
タイトルLow resolution crystal structure of human ribonucleotide reductase alpha6 hexamer in complex with dATP
要素Ribonucleoside-diphosphate reductase large subunit
キーワードOXIDOREDUCTASE / deoxyribonucleotide / oligomerization / ATP cone
機能・相同性
機能・相同性情報


ribonucleoside-diphosphate reductase activity / pyrimidine nucleobase metabolic process / cell proliferation in forebrain / ribonucleoside diphosphate metabolic process / 2'-deoxyribonucleotide biosynthetic process / positive regulation of G0 to G1 transition / mitochondrial DNA replication / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / ribonucleoside-diphosphate reductase complex / ribonucleoside-diphosphate reductase ...ribonucleoside-diphosphate reductase activity / pyrimidine nucleobase metabolic process / cell proliferation in forebrain / ribonucleoside diphosphate metabolic process / 2'-deoxyribonucleotide biosynthetic process / positive regulation of G0 to G1 transition / mitochondrial DNA replication / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / ribonucleoside-diphosphate reductase complex / ribonucleoside-diphosphate reductase / ribonucleoside-diphosphate reductase activity, thioredoxin disulfide as acceptor / deoxyribonucleotide biosynthetic process / protein heterotetramerization / response to ionizing radiation / DNA synthesis involved in DNA repair / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / positive regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / centriolar satellite / male gonad development / disordered domain specific binding / nuclear envelope / retina development in camera-type eye / ciliary basal body / DNA repair / neuronal cell body / mitochondrion / ATP binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
ATP-cone domain / ATP cone domain / ATP-cone domain profile. / Ribonucleotide reductase, class I , alpha subunit / Ribonucleotide reductase large subunit signature. / Ribonucleoside-diphosphate reductase large subunit / Ribonucleotide reductase R1 subunit, N-terminal / Ribonucleotide reductase large subunit, N-terminal / Ribonucleotide reductase, all-alpha domain / Ribonucleotide reductase large subunit, C-terminal / Ribonucleotide reductase, barrel domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Ribonucleoside-diphosphate reductase large subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 9.005 Å
Model detailsThis structure has undergone only rigid body and group B-factor refinement. The data-to-parameter ...This structure has undergone only rigid body and group B-factor refinement. The data-to-parameter ratio (3405 reflections, 11559 atoms) was not sufficient for individual atom position or B-factor refinement.
データ登録者Ando, N. / Li, H. / Brignole, E.J. / Thompson, S. / McLaughlin, M.I. / Page, J. / Asturias, F. / Stubbe, J. / Drennan, C.L.
資金援助 米国, 5件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, United States)DMR-0936384 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM-103485 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)K99GM100008 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R00GM100008 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM29595 米国
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2016
タイトル: Allosteric Inhibition of Human Ribonucleotide Reductase by dATP Entails the Stabilization of a Hexamer.
著者: Ando, N. / Li, H. / Brignole, E.J. / Thompson, S. / McLaughlin, M.I. / Page, J.E. / Asturias, F.J. / Stubbe, J. / Drennan, C.L.
履歴
登録2015年8月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年1月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年1月27日Group: Database references
改定 1.22017年9月20日Group: Author supporting evidence / Database references ...Author supporting evidence / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support ...citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list / software
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization ..._citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _software.classification
改定 1.32017年11月22日Group: Advisory / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
改定 1.42019年11月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_radiation_wavelength / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry
改定 1.62024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ribonucleoside-diphosphate reductase large subunit
B: Ribonucleoside-diphosphate reductase large subunit


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)184,7012
ポリマ－184,7012
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2870 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area53030 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)356.010, 356.010, 356.010
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number213
Space group name H-MP4132

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要素

#1: タンパク質 Ribonucleoside-diphosphate reductase large subunit / Ribonucleoside-diphosphate reductase subunit M1 / Ribonucleotide reductase large subunit


分子量: 92350.391 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RRM1, RR1 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P23921, ribonucleoside-diphosphate reductase
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 10.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 88 % / 解説: hexagonal
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 100 mM HEPES, 32% v/v Jeffamine M600, 10 mM DTT / PH範囲: 7 / Temp details: temperature-controlled room 292-294 K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F1 / 波長: 0.9179 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2011年10月17日
詳細: WHITE BEAM COLLIMATING MIRROR, VERTICALLY FOCUSING Rh-COATED Si MIRROR, HORIZONTALLY FOCUSING MONOCHROMATOR
放射モノクロメーター: Si(111) crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9179 Å / 相対比: 1
反射解像度: 9→79.861 Å / Num. obs: 6141 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 15.7 % / Biso Wilson estimate: 50.01 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.274 / Χ2: 1.014 / Net I/σ(I): 6.9 / Num. measured all: 50847
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
9-10.116.51.9621.73221.013100
11.39-11.85150.4443401.008100
11.85-12.3815.50.4083181.02100
12.38-13.0315.50.3433341.027100
13.03-13.8515.30.3053361.02100
13.85-14.9114.70.273391.02100
14.91-16.414.60.2213371.007100
16.4-18.74150.1853530.998100
18.74-23.52150.1413551.031100
23.52-8013.20.0823920.99198

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
XSCALEデータスケーリング
XDSデータスケーリング
PHASER2.5.1位相決定
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3HNC

3hnc


解像度: 9.005→75.902 Å / SU ML: 1.74 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 50.22 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.4258 612 10.02 %Random selection
Rwork0.4054 5498 --
obs0.4074 6110 99.9 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 660.46 Å2 / Biso mean: 633.0471 Å2 / Biso min: 630.85 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 9.005→75.902 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11328 0 0 0 11328
残基数----1452
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.10111577
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.51215743
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0961783
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0092008
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.8964158
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 4 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
9.005-9.90940.43951480.416913301478
9.9094-11.33920.37721500.397313381488
11.3392-14.27070.44721510.400613651516
14.2707-75.90420.42961630.407514651628

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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