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- PDB-5d1k: Crystal Structure of UbcH5B in Complex with the RING-U5BR Fragmen... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5d1k
タイトルCrystal Structure of UbcH5B in Complex with the RING-U5BR Fragment of AO7
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase RNF25
  • Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2
キーワードLIGASE / ubiquitin conjugating enzyme (E2) / ubiquitin ligase (E3) / RING finger / ubiquitination / ubiquitin
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-RNA covalent cross-linking repair / protein K6-linked ubiquitination / (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / ubiquitin conjugating enzyme activity / NF-kappaB binding / protein K48-linked ubiquitination / protein autoubiquitination / cytosolic ribosome / rescue of stalled ribosome ...protein-RNA covalent cross-linking repair / protein K6-linked ubiquitination / (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / ubiquitin conjugating enzyme activity / NF-kappaB binding / protein K48-linked ubiquitination / protein autoubiquitination / cytosolic ribosome / rescue of stalled ribosome / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Peroxisomal protein import / Regulation of TNFR1 signaling / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / RING-type E3 ubiquitin transferase / protein modification process / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / CLEC7A (Dectin-1) signaling / FCERI mediated NF-kB activation / protein polyubiquitination / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Downstream TCR signaling / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Neddylation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / protein-containing complex / extracellular exosome / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin-protein ligase RNF25 / RWD domain / RWD domain profile. / RWD / RWD domain / Ring finger domain / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. ...E3 ubiquitin-protein ligase RNF25 / RWD domain / RWD domain profile. / RWD / RWD domain / Ring finger domain / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Herpes Virus-1 / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Roll / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
OXALATE ION / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2 / E3 ubiquitin-protein ligase RNF25
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.78 Å
データ登録者Liang, Y.-H. / Li, S. / Weissman, A.M. / Ji, X.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2015
タイトル: Insights into Ubiquitination from the Unique Clamp-like Binding of the RING E3 AO7 to the E2 UbcH5B.
著者: Li, S. / Liang, Y.H. / Mariano, J. / Metzger, M.B. / Stringer, D.K. / Hristova, V.A. / Li, J. / Randazzo, P.A. / Tsai, Y.C. / Ji, X. / Weissman, A.M.
履歴
登録2015年8月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年10月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年12月30日Group: Database references
改定 1.22023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: audit_author / chem_comp_atom ...audit_author / chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / citation_author / database_2 / pdbx_struct_oper_list / struct_keywords
Item: _audit_author.identifier_ORCID / _citation.journal_id_CSD ..._audit_author.identifier_ORCID / _citation.journal_id_CSD / _citation_author.identifier_ORCID / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_keywords.pdbx_keywords
改定 1.32023年9月27日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2
B: E3 ubiquitin-protein ligase RNF25
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,8649
ポリマ－32,3532
非ポリマー5117
水4,540252
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3370 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area14950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)105.470, 45.658, 67.954
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 118.090, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-334-

HOH

21A-353-

HOH

31A-367-

HOH

41A-453-

HOH

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2 / Ubiquitin carrier protein D2 / Ubiquitin-conjugating enzyme E2(17)KB 2 / Ubiquitin-conjugating ...Ubiquitin carrier protein D2 / Ubiquitin-conjugating enzyme E2(17)KB 2 / Ubiquitin-conjugating enzyme E2-17 kDa 2 / Ubiquitin-protein ligase D2 / p53-regulated ubiquitin-conjugating enzyme 1


分子量: 16755.227 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBE2D2, PUBC1, UBC4, UBC5B, UBCH4, UBCH5B / プラスミド: pETDUET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P62837, ubiquitin-protein ligase
#2: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase RNF25 / RING finger protein 25


分子量: 15597.544 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 126-258 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RNF25 / プラスミド: pETDUET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3)
参照: UniProt: Q96BH1, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）

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非ポリマー , 5種, 259分子

#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#5: 化合物 ChemComp-OXL / OXALATE ION / しゅう酸ジアニオン


分子量: 88.019 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2O4
#6: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 252 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.86 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 20% PEG-10000, 8% ethylene glycol, 0.1M HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2009年11月18日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.78→50 Å / Num. all: 27616 / Num. obs: 27367 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7 % / Biso Wilson estimate: 23.52 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.057 / Χ2: 1.037 / Net I/σ(I): 11.8
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
1.78-1.845.60.4673.01325331.01692.7
1.84-1.926.30.3674.48827210.94398.7
1.92-26.90.277.51327371.077100
2-2.117.10.19510.78427461.103100
2.11-2.247.20.14713.88227301.031100
2.24-2.427.20.11717.32927620.993100
2.42-2.667.30.0923.22627351.041100
2.66-3.047.30.06231.9327790.982100
3.04-3.837.40.03656.63627811.075100
3.83-507.30.02869.12428431.09399.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-3000データ削減
PHENIX1.7.3_928精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
HKL-3000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2ESK

2esk


解像度: 1.78→33.339 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.27 / SU ML: 0.24 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 19.76 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.202 896 3.28 %RANDOM
Rwork0.1696 ---
obs0.1707 27356 99.14 %-
all-27593 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 43.517 Å2 / ksol: 0.346 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 109.11 Å2 / Biso mean: 29.4482 Å2 / Biso min: 12.12 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.9938 Å20 Å2-0.2222 Å2
2--6.6062 Å2-0 Å2
3----3.6124 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.78→33.339 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2070 0 27 252 2349
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072296
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0863137
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.073327
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005417
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.337927
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 6

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection allNum. reflection obs% reflection obs (%)
1.78-1.89150.31241420.286341764318431895
1.8915-2.03760.26051490.1856442145704570100
2.0376-2.24260.20771500.1652442145714571100
2.2426-2.5670.20881490.1711443345824582100
2.567-3.23370.20321520.1683445846104610100
3.2337-33.34490.17171540.154455147054705100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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