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Yorodumi- PDB-5d16: Structure of the C-terminal domain of TnsE double mutant - A453V/D523N -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5d16 | ||||||
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Title | Structure of the C-terminal domain of TnsE double mutant - A453V/D523N | ||||||
Components | Transposon Tn7 transposition protein TnsE | ||||||
Keywords | DNA BINDING PROTEIN / transposition / Tn7 / conformational toggle | ||||||
Function / homology | Transposition, TnsE / TnsE, C-terminal / TnsE C-terminal domain / transposition / DNA recombination / DNA binding / Transposon Tn7 transposition protein TnsE Function and homology information | ||||||
Biological species | Escherichia coli (E. coli) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.76 Å | ||||||
Authors | Guarne, A. / Caron, J.J. | ||||||
Funding support | Canada, 1items
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Citation | Journal: Nucleic Acids Res. / Year: 2015 Title: Conformational toggling controls target site choice for the heteromeric transposase element Tn7. Authors: Shi, Q. / Straus, M.R. / Caron, J.J. / Wang, H. / Chung, Y.S. / Guarne, A. / Peters, J.E. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5d16.cif.gz | 144.8 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5d16.ent.gz | 111.5 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5d16.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5d16_validation.pdf.gz | 449.8 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 5d16_full_validation.pdf.gz | 452.1 KB | Display | |
Data in XML | 5d16_validation.xml.gz | 15.7 KB | Display | |
Data in CIF | 5d16_validation.cif.gz | 22.1 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/d1/5d16 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/d1/5d16 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 5d17SC S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 23118.994 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: C-terminal domain (UNP residues 342-538) / Mutation: A453V, D523N Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Escherichia coli (E. coli) / Gene: tnsE / Plasmid: pET22b / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21 Star (DE3) / References: UniProt: P05845 #2: Chemical | ChemComp-GOL / | #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 1.81 Å3/Da / Density % sol: 33 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 5.5 / Details: PEG 3350, Bis-Tris / PH range: 5.5 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: CLSI / Beamline: 08B1-1 / Wavelength: 0.979 Å |
Detector | Type: RAYONIX MX300HE / Detector: CCD / Date: Jun 6, 2015 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.979 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.76→32.49 Å / Num. all: 32735 / Num. obs: 32735 / % possible obs: 99.8 % / Redundancy: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.03 / Net I/σ(I): 21 |
Reflection shell | Resolution: 1.76→1.82 Å / Redundancy: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.973 / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / % possible all: 99.8 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 5D17 Resolution: 1.76→29.301 Å / SU ML: 0.22 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / Phase error: 27.85 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.76→29.301 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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