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- PDB-5d0k: Structure of UbE2D2:RNF165:Ub complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5d0k
タイトルStructure of UbE2D2:RNF165:Ub complex
要素
  • Polyubiquitin-B
  • RING finger protein 165
  • Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2
キーワードLIGASE / complex / ubiquitin
機能・相同性
機能・相同性情報


forelimb morphogenesis / muscle structure development / (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme / innervation / positive regulation of BMP signaling pathway / motor neuron axon guidance / hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / female meiosis I / positive regulation of protein monoubiquitination / mitochondrion transport along microtubule ...forelimb morphogenesis / muscle structure development / (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme / innervation / positive regulation of BMP signaling pathway / motor neuron axon guidance / hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / female meiosis I / positive regulation of protein monoubiquitination / mitochondrion transport along microtubule / fat pad development / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / female gonad development / seminiferous tubule development / male meiosis I / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / ubiquitin conjugating enzyme activity / protein K48-linked ubiquitination / protein autoubiquitination / neuron projection morphogenesis / regulation of neuron apoptotic process / regulation of proteasomal protein catabolic process / ubiquitin ligase complex / energy homeostasis / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Negative regulation of FLT3 / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / Regulation of FZD by ubiquitination / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / p75NTR recruits signalling complexes / Downregulation of ERBB4 signaling / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / Pexophagy / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / VLDLR internalisation and degradation / Regulation of pyruvate metabolism / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NF-kB is activated and signals survival / Regulation of PTEN localization / NRIF signals cell death from the nucleus / Regulation of BACH1 activity / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Translesion synthesis by REV1 / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / Translesion synthesis by POLK / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / EGFR downregulation / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / Josephin domain DUBs / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / regulation of mitochondrial membrane potential / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / positive regulation of protein ubiquitination / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Asymmetric localization of PCP proteins / TCF dependent signaling in response to WNT / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / Regulation of NF-kappa B signaling / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Vpu mediated degradation of CD4 / Assembly of the pre-replicative complex / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin-protein ligase MBR1/2-like / Zinc finger, RING-CH-type / The RING-variant domain is a C4HC3 zinc-finger like motif found in a number of cellular and viral proteins. Some of these proteins have been shown both in vivo and in vitro to have ubiquitin E3 ligase activity. / Ring finger domain / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 ...E3 ubiquitin-protein ligase MBR1/2-like / Zinc finger, RING-CH-type / The RING-variant domain is a C4HC3 zinc-finger like motif found in a number of cellular and viral proteins. Some of these proteins have been shown both in vivo and in vitro to have ubiquitin E3 ligase activity. / Ring finger domain / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyubiquitin-B / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2 / E3 ubiquitin-protein ligase ARK2C
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.65 Å
データ登録者Wright, J.D. / Day, C.L. / Mace, P.D.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2016
タイトル: Secondary ubiquitin-RING docking enhances Arkadia and Ark2C E3 ligase activity.
著者: Wright, J.D. / Mace, P.D. / Day, C.L.
履歴
登録2015年8月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年12月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年12月16日Group: Derived calculations
改定 1.22015年12月30日Group: Database references
改定 1.32016年1月20日Group: Database references
改定 1.42024年3月6日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2
C: RING finger protein 165
D: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2
F: RING finger protein 165
G: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2
I: RING finger protein 165
J: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2
L: RING finger protein 165
B: Polyubiquitin-B
E: Polyubiquitin-B
H: Polyubiquitin-B
K: Polyubiquitin-B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)144,85220
ポリマ－144,32912
非ポリマー5238
水543
1
A: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2
C: RING finger protein 165
B: Polyubiquitin-B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,2135
ポリマ－36,0823
非ポリマー1312
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
D: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2
F: RING finger protein 165
E: Polyubiquitin-B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,2135
ポリマ－36,0823
非ポリマー1312
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
G: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2
I: RING finger protein 165
H: Polyubiquitin-B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,2135
ポリマ－36,0823
非ポリマー1312
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
J: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2
L: RING finger protein 165
K: Polyubiquitin-B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,2135
ポリマ－36,0823
非ポリマー1312
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)113.046, 113.046, 135.667
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number143
Space group name H-MP3

-
要素

#1: タンパク質
Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2 / Ubiquitin carrier protein D2 / Ubiquitin-conjugating enzyme E2(17)KB 2 / Ubiquitin-conjugating ...Ubiquitin carrier protein D2 / Ubiquitin-conjugating enzyme E2(17)KB 2 / Ubiquitin-conjugating enzyme E2-17 kDa 2 / Ubiquitin-protein ligase D2 / p53-regulated ubiquitin-conjugating enzyme 1


分子量: 17144.525 Da / 分子数: 4 / 変異: C21S, C85K, C107S, C111S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBE2D2, PUBC1, UBC4, UBC5B, UBCH4, UBCH5B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62837, ubiquitin-protein ligase
#2: タンパク質
RING finger protein 165


分子量: 10360.857 Da / 分子数: 4 / Fragment: UNP residues 255-346 / 変異: del273-277 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RNF165 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6ZSG1
#3: タンパク質
Polyubiquitin-B


分子量: 8576.831 Da / 分子数: 4 / Fragment: UNP residues 1-76 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0CG47
#4: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.01 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: MES, sodium chloride, PEG 6000 / PH範囲: 6

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX1 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2014年5月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.65→43.42 Å / Num. obs: 56144 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 5.7 % / Net I/σ(I): 12.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化解像度: 2.65→35.699 Å / SU ML: 0.39 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 29.87 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2377 2825 5.04 %
Rwork0.1919 --
obs0.1943 56056 99.52 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.65→35.699 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9351 0 8 3 9362
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0149653
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.30313044
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.2533698
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0531461
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061679
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6503-2.6960.37651480.31482650X-RAY DIFFRACTION99
2.696-2.7450.34471560.30112652X-RAY DIFFRACTION99
2.745-2.79780.33461740.27792644X-RAY DIFFRACTION100
2.7978-2.85490.28281260.26862667X-RAY DIFFRACTION99
2.8549-2.91690.27481380.24952612X-RAY DIFFRACTION99
2.9169-2.98470.28911540.25132686X-RAY DIFFRACTION99
2.9847-3.05930.35891440.24752673X-RAY DIFFRACTION100
3.0593-3.1420.35871350.25132660X-RAY DIFFRACTION100
3.142-3.23440.26331000.23942696X-RAY DIFFRACTION100
3.2344-3.33870.3211080.2312702X-RAY DIFFRACTION100
3.3387-3.4580.2571640.2392642X-RAY DIFFRACTION100
3.458-3.59630.28131580.22412626X-RAY DIFFRACTION100
3.5963-3.75980.30371230.21182726X-RAY DIFFRACTION100
3.7598-3.95780.29721820.19682596X-RAY DIFFRACTION100
3.9578-4.20540.22981200.1742717X-RAY DIFFRACTION100
4.2054-4.52950.15571200.14352699X-RAY DIFFRACTION100
4.5295-4.98420.18961700.14062615X-RAY DIFFRACTION100
4.9842-5.70290.18241260.15872693X-RAY DIFFRACTION100
5.7029-7.17550.19821320.18132676X-RAY DIFFRACTION100
7.1755-35.70220.19551470.16072599X-RAY DIFFRACTION97
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.5477-1.23860.38531.7808-0.25975.34410.18880.2276-0.065-0.15910.0286-0.0390.19520.35240.00190.5917-0.035-0.17980.74850.12080.739782.1348-268.6829534.9412
22.34960.93620.90351.71971.49092.82830.2601-0.5426-0.18580.4999-0.07370.10680.254-0.8868-0.00270.6568-0.065-0.02490.81460.24390.754276.5552-264.1189563.3853
31.02760.18-0.46473.1117-0.33545.04650.0753-0.11450.13450.32340.09630.1024-0.3520.03530.00090.6715-0.0655-0.04930.64060.20960.702790.9137-284.0488586.4565
43.14320.742-1.24861.2282-0.08662.6170.00160.5893-0.1663-0.49480.10020.22160.5726-0.43880.00230.6585-0.0946-0.17710.68230.14090.69692.6862-291.4995558.2937
52.4595-0.9343-0.22551.1953-0.2184.45810.0209-0.14830.06220.10590.14040.0443-0.2167-0.29440.00150.73370.0417-0.20620.62370.07160.72765.3624-259.0367518.6241
61.58140.3568-0.4453.3641-1.5192.4936-0.03050.4082-0.1424-0.56310.09120.10680.79440.33090.00080.78510-0.22490.6348-0.09220.703972.4623-261.4206490.232
72.33091.105-0.16671.40730.26854.88690.00850.2664-0.0178-0.15210.1345-0.109-0.30980.32830.00020.7091-0.0542-0.19420.6525-0.07210.74947.715-258.9797467.1028
81.13670.5904-0.37952.85782.35662.79990.1458-0.3314-0.03120.50350.02840.11880.9309-0.15390.00080.77450.0101-0.21720.66450.07820.707940.6739-261.5286495.5326
92.4006-1.1746-1.07591.08010.00342.5222-0.07810.51860.0782-0.26390.18110.01640.1050.07510.00320.63260.011-0.10630.7507-0.00150.6674109.801-283.5443547.887
101.07870.32890.77442.84970.4912.33390.3845-0.3706-0.0710.4027-0.1408-0.0144-0.2064-0.03860.00210.7367-0.04020.05510.62170.09830.678291.8252-252.5933573.538
112.3193-1.5459-0.89621.4850.41392.42240.0329-0.2648-0.02770.61380.09290.0866-0.0355-0.2263-00.72270.0487-0.05930.70710.09190.72938.6722-242.6373505.7171
121.9790.874-0.68921.5057-0.65642.37570.00450.20880.0245-0.63020.1125-0.008-0.02950.190500.7187-0.0564-0.06010.6749-0.06710.688174.4732-242.3512480.0691
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND RESID 0:147 )A0 - 147
2X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN C AND ( RESID 257:342 OR RESID 401:401 OR RESID 402:402 ) )C257 - 342
3X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN C AND ( RESID 257:342 OR RESID 401:401 OR RESID 402:402 ) )C401
4X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN C AND ( RESID 257:342 OR RESID 401:401 OR RESID 402:402 ) )C402
5X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN D AND RESID 0:147 )D0 - 147
6X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN F AND ( RESID 258:342 OR RESID 401:401 OR RESID 402:402 ) )F258 - 342
7X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN F AND ( RESID 258:342 OR RESID 401:401 OR RESID 402:402 ) )F401
8X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN F AND ( RESID 258:342 OR RESID 401:401 OR RESID 402:402 ) )F402
9X-RAY DIFFRACTION5( CHAIN G AND RESID 0:147 )G0 - 147
10X-RAY DIFFRACTION6( CHAIN I AND ( RESID 258:342 OR RESID 401:401 OR RESID 402:402 ) )I258 - 342
11X-RAY DIFFRACTION6( CHAIN I AND ( RESID 258:342 OR RESID 401:401 OR RESID 402:402 ) )I401
12X-RAY DIFFRACTION6( CHAIN I AND ( RESID 258:342 OR RESID 401:401 OR RESID 402:402 ) )I402
13X-RAY DIFFRACTION7( CHAIN J AND RESID 0:147 )J0 - 147
14X-RAY DIFFRACTION8( CHAIN L AND ( RESID 258:342 OR RESID 401:401 OR RESID 402:402 ) )L258 - 342
15X-RAY DIFFRACTION8( CHAIN L AND ( RESID 258:342 OR RESID 401:401 OR RESID 402:402 ) )L401
16X-RAY DIFFRACTION8( CHAIN L AND ( RESID 258:342 OR RESID 401:401 OR RESID 402:402 ) )L402
17X-RAY DIFFRACTION9( CHAIN B AND RESID 1:76 )B1 - 76
18X-RAY DIFFRACTION10( CHAIN E AND RESID 1:76 )E1 - 76
19X-RAY DIFFRACTION11( CHAIN H AND RESID 1:76 )H1 - 76
20X-RAY DIFFRACTION12( CHAIN K AND RESID 1:76 )K1 - 76

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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