[English] 日本語
Yorodumi- PDB-3nqu: Crystal structure of partially trypsinized (CENP-A/H4)2 heterotetramer -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3nqu | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Crystal structure of partially trypsinized (CENP-A/H4)2 heterotetramer | ||||||
Components |
| ||||||
Keywords | DNA BINDING PROTEIN / alpha helix / histone fold / centromere | ||||||
Function / homology | Function and homology information CENP-A containing chromatin assembly / protein localization to chromosome, centromeric region / kinetochore assembly / condensed chromosome, centromeric region / establishment of mitotic spindle orientation / protein localization to CENP-A containing chromatin / CENP-A containing nucleosome / mitotic cytokinesis / chromosome, centromeric region / arachidonate 15-lipoxygenase ...CENP-A containing chromatin assembly / protein localization to chromosome, centromeric region / kinetochore assembly / condensed chromosome, centromeric region / establishment of mitotic spindle orientation / protein localization to CENP-A containing chromatin / CENP-A containing nucleosome / mitotic cytokinesis / chromosome, centromeric region / arachidonate 15-lipoxygenase / arachidonate 15-lipoxygenase activity / lipoxygenase pathway / pericentric heterochromatin / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / arachidonate metabolic process / lipid oxidation / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / hepoxilin biosynthetic process / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / linoleic acid metabolic process / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / RHO GTPases Activate Formins / structural constituent of chromatin / Separation of Sister Chromatids / nucleosome / protein heterodimerization activity / chromatin binding / DNA binding / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) Homo Sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.5 Å | ||||||
Authors | Sekulic, N. / Black, B.E. | ||||||
Citation | Journal: Nature / Year: 2010 Title: The structure of (CENP-A-H4)(2) reveals physical features that mark centromeres. Authors: Sekulic, N. / Bassett, E.A. / Rogers, D.J. / Black, B.E. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3nqu.cif.gz | 75.5 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb3nqu.ent.gz | 56 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3nqu.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 3nqu_validation.pdf.gz | 448.9 KB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 3nqu_full_validation.pdf.gz | 450.7 KB | Display | |
Data in XML | 3nqu_validation.xml.gz | 8 KB | Display | |
Data in CIF | 3nqu_validation.cif.gz | 9.8 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nq/3nqu ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nq/3nqu | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 3nqjC 1kx5S C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
Unit cell |
|
-Components
#1: Protein | Mass: 16023.630 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: CENPA / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P49450 | ||
---|---|---|---|
#2: Protein | Mass: 11394.426 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo Sapiens (human) / Gene: HIST1H4A, H4/A, H4FA / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P62805 | ||
#3: Chemical | ChemComp-SO4 / #4: Water | ChemComp-HOH / | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 1.85 Å3/Da / Density % sol: 33.35 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 295 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7.9 Details: 2 M ammonium sulfate, 0.1 M HEPES (pH 7.9), VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 193 K |
---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 23-ID-D / Wavelength: 0.91983 Å |
Detector | Type: MARMOSAIC 300 mm CCD / Detector: CCD / Date: Jul 10, 2009 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.91983 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.5→53.22 Å / Num. all: 7852 / Num. obs: 7136 / % possible obs: 90.88 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 8.5 % / Rmerge(I) obs: 0.154 / Rsym value: 0.121 / Net I/σ(I): 12.15 |
Reflection shell | Resolution: 2.5→2.64 Å / Redundancy: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 0.634 / Mean I/σ(I) obs: 2.44 / Rsym value: 0.685 / % possible all: 90.5 |
-Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: TRUNCATED CHAINS A AND B OF PDB ENTRY 1KX5 Resolution: 2.5→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.928 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.894 / SU B: 25.448 / SU ML: 0.262 / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R: 0.47 / ESU R Free: 0.33 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 49.317 Å2
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.5→20 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Resolution: 2.495→2.559 Å / Total num. of bins used: 20
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group |
|