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- PDB-5cy5: Crystal structure of the T33-51H designed self-assembling protein... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5cy5
タイトルCrystal structure of the T33-51H designed self-assembling protein tetrahedron
要素
  • T33-51H-A
  • T33-51H-B
キーワードDE NOVO PROTEIN / BIONANOTECHNOLOGY / SYMMETRY / BIOMATERIALS / TETRAHEDRAL / COMPUTATIONAL DESIGN / ROSETTA / SELF-ASSEMBLY / NANOMATERIAL / SOLUBILITY
機能・相同性Hypothetical Protein Ta1238; Chain: A; / Cobalamin adenosyltransferase-like / Up-down Bundle / Mainly Alpha
機能・相同性情報
生物種Thermoplasma acidophilum (好酸性)
Pyrococcus horikoshii (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Cannon, K.A. / Cascio, D. / Park, R. / Boyken, S. / King, N. / Yeates, T.O.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2020
タイトル: Design and structure of two new protein cages illustrate successes and ongoing challenges in protein engineering.
著者: Cannon, K.A. / Park, R.U. / Boyken, S.E. / Nattermann, U. / Yi, S. / Baker, D. / King, N.P. / Yeates, T.O.
履歴
登録2015年7月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年8月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年9月2日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / pdbx_prerelease_seq / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: T33-51H-B
A: T33-51H-A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,3762
ポリマ－40,3762
非ポリマー00
水00
1
B: T33-51H-B
A: T33-51H-A
x 12


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)484,50924
ポリマ－484,50924
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
crystal symmetry operation5_555z,x,y1
crystal symmetry operation6_555z,-x,-y1
crystal symmetry operation7_555-z,-x,y1
crystal symmetry operation8_555-z,x,-y1
crystal symmetry operation9_555y,z,x1
crystal symmetry operation10_555-y,z,-x1
crystal symmetry operation11_555y,-z,-x1
crystal symmetry operation12_555-y,-z,x1
Buried area53000 Å2
ΔGint-266 kcal/mol
Surface area135130 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)106.700, 106.700, 106.700
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number195
Space group name H-MP23

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要素

#1: タンパク質 T33-51H-B


分子量: 21031.225 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Thermoplasma acidophilum (好酸性) / プラスミド: pET29b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#2: タンパク質 T33-51H-A


分子量: 19344.512 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pyrococcus horikoshii (古細菌) / プラスミド: pET29b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.94 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 8.8 / 詳細: 100 mM HEPES pH 8.8 and 15 % PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年4月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.4→75.448 Å / Num. obs: 5827 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / Rmerge F obs: 1 / Rmerge(I) obs: 0.092 / Rrim(I) all: 0.094 / Χ2: 0.992 / Net I/σ(I): 29.04 / Num. measured all: 154895
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge F obsRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsRrim(I) all% possible all
3.4-3.480.7041.3592.79107844304281.38899.5
3.48-3.580.9090.9254.63116544154150.942100
3.58-3.680.9480.6186.9111114044040.629100
3.68-3.80.9680.5298.11102353803800.539100
3.8-3.920.980.40410.5995013743740.412100
3.92-4.060.9930.26215.92105453673670.267100
4.06-4.210.9940.18622.9199383563560.189100
4.21-4.380.9960.16325.9795263443440.166100
4.38-4.580.9970.12632.5887593283280.129100
4.58-4.80.9980.12132.3776183083080.123100
4.8-5.060.9980.11534.7883693073070.117100
5.06-5.370.9980.11135.1978372842840.113100
5.37-5.740.9990.10835.6871552632630.11100
5.74-6.20.9980.10735.5266092522520.109100
6.2-6.7910.06850.5659812332330.069100
6.79-7.5910.05168.1957052142140.052100
7.59-8.7710.0481.3948501911910.041100
8.77-10.7410.03684.1838771671670.036100
10.74-15.1910.03486.9432451311310.035100
15.1910.03878.16159682810.03998.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 1nog, 1wy1

1nog

1wy1


解像度: 3.4→75.448 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 20.18 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1971 583 10.01 %RANDOM
Rwork0.156 5241 --
obs0.1616 5825 99.98 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 150.48 Å2 / Biso mean: 81.1072 Å2 / Biso min: 42.68 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.4→75.448 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2255 0 0 0 2255
残基数----286
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082281
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9953069
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.034361
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003388
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.521871
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 4 / % reflection obs: 90 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
3.4-3.73990.23041430.178412881431
3.7399-4.2810.19091430.157112871430
4.281-5.39310.20211450.157213041449
5.3931-61.61340.19561520.149913621514
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 32.276 Å / Origin y: -31.569 Å / Origin z: -0.238 Å
111213212223313233
T0.4085 Å20.0804 Å2-0.0451 Å2-0.637 Å2-0.0254 Å2--0.6128 Å2
L-0.1938 °20.4041 °2-0.62 °2-0.6057 °20.0164 °2--7.6424 °2
S0.042 Å °0.0467 Å °-0.0169 Å °-0.1152 Å °-0.1144 Å °0.0578 Å °0.058 Å °0.3352 Å °-0.0459 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND RESID 24:166 ) OR ( CHAIN B AND RESID 23:171 )A24 - 166
2X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND RESID 24:166 ) OR ( CHAIN B AND RESID 23:171 )B23 - 171

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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