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- PDB-5cxz: SYK catalytic domain complexed with naphthyridine inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5cxz
タイトルSYK catalytic domain complexed with naphthyridine inhibitor
要素Tyrosine-protein kinase SYK
キーワードTransferase/transferase inhibitor / Transferase-transferase inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


interleukin-15 receptor binding / regulation of superoxide anion generation / regulation of neutrophil degranulation / regulation of arachidonate secretion / positive regulation of interleukin-3 production / cellular response to lectin / B cell receptor complex / Toll-like receptor binding / regulation of platelet aggregation / positive regulation of alpha-beta T cell proliferation ...interleukin-15 receptor binding / regulation of superoxide anion generation / regulation of neutrophil degranulation / regulation of arachidonate secretion / positive regulation of interleukin-3 production / cellular response to lectin / B cell receptor complex / Toll-like receptor binding / regulation of platelet aggregation / positive regulation of alpha-beta T cell proliferation / serotonin secretion by platelet / leukocyte activation involved in immune response / positive regulation of mast cell cytokine production / lymph vessel development / neutrophil activation involved in immune response / positive regulation of mast cell degranulation / gamma-delta T cell differentiation / collagen-activated tyrosine kinase receptor signaling pathway / positive regulation of gamma-delta T cell differentiation / cell surface pattern recognition receptor signaling pathway / regulation of platelet activation / cell activation / beta selection / cellular response to molecule of fungal origin / FLT3 signaling through SRC family kinases / early phagosome / leukotriene biosynthetic process / regulation of phagocytosis / regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / regulation of DNA-binding transcription factor activity / macrophage activation involved in immune response / interleukin-3-mediated signaling pathway / positive regulation of monocyte chemotactic protein-1 production / cellular response to lipid / Fc epsilon receptor (FCERI) signaling / Interleukin-2 signaling / positive regulation of granulocyte macrophage colony-stimulating factor production / positive regulation of cell adhesion mediated by integrin / positive regulation of alpha-beta T cell differentiation / blood vessel morphogenesis / positive regulation of B cell differentiation / T cell receptor complex / leukocyte cell-cell adhesion / mast cell degranulation / Dectin-2 family / positive regulation of interleukin-4 production / stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway / Fc-epsilon receptor signaling pathway / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / amyloid-beta clearance / positive regulation of bone resorption / positive regulation of interleukin-10 production / positive regulation of receptor internalization / cellular response to low-density lipoprotein particle stimulus / FCGR activation / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / positive regulation of type I interferon production / Role of phospholipids in phagocytosis / phosphatase binding / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / phospholipase binding / Signaling by CSF3 (G-CSF) / GPVI-mediated activation cascade / phosphotyrosine residue binding / neutrophil chemotaxis / positive regulation of interleukin-12 production / Integrin signaling / positive regulation of TORC1 signaling / FCERI mediated Ca+2 mobilization / SH2 domain binding / positive regulation of calcium-mediated signaling / B cell differentiation / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / positive regulation of superoxide anion generation / animal organ morphogenesis / integrin-mediated signaling pathway / positive regulation of interleukin-8 production / B cell receptor signaling pathway / FCGR3A-mediated phagocytosis / FCERI mediated MAPK activation / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / Regulation of signaling by CBL / positive regulation of protein-containing complex assembly / non-specific protein-tyrosine kinase / apoptotic signaling pathway / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / peptidyl-tyrosine phosphorylation / calcium-mediated signaling / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / receptor internalization / platelet activation / positive regulation of interleukin-6 production / CLEC7A (Dectin-1) signaling / cellular response to amyloid-beta / protein import into nucleus / positive regulation of tumor necrosis factor production / kinase activity / integrin binding
類似検索 - 分子機能
Tyrosine-protein kinase, non-receptor SYK/ZAP-70 / Tyrosine-protein kinase SYK/ZAP-70, inter-SH2 domain superfamily / SYK/ZAP-70, N-terminal SH2 domain / : / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain ...Tyrosine-protein kinase, non-receptor SYK/ZAP-70 / Tyrosine-protein kinase SYK/ZAP-70, inter-SH2 domain superfamily / SYK/ZAP-70, N-terminal SH2 domain / : / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-55U / Tyrosine-protein kinase SYK
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Thoma, G. / Veenstra, S. / Strang, R. / Blanz, J. / Vangrevelinghe, E. / Berghausen, J. / Lee, C.C. / Zerwes, H.-G.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2015
タイトル: Orally bioavailable Syk inhibitors with activity in a rat PK/PD model.
著者: Thoma, G. / Veenstra, S. / Strang, R. / Blanz, J. / Vangrevelinghe, E. / Berghausen, J. / Lee, C.C. / Zerwes, H.G.
履歴
登録2015年7月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年9月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年10月14日Group: Database references
改定 1.22017年11月22日Group: Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: citation / pdbx_struct_oper_list / software
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _software.classification
改定 1.32024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein kinase SYK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,1194
ポリマ－33,6701
非ポリマー4493
水2,486138
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)40.080, 87.980, 88.500
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein kinase SYK / Spleen tyrosine kinase / p72-Syk


分子量: 33669.762 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 356-635 / 変異: K467T / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SYK / プラスミド: pFastBac1 / 細胞株 (発現宿主): Sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P43405, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-55U / N-{7-[4-(dimethylamino)phenyl]-1,6-naphthyridin-5-yl}propane-1,3-diamine / 5-(3-アミノプロピルアミノ)-7-[4-(ジメチルアミノ)フェニル]-1,6-ナフチリジン


分子量: 321.419 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H23N5
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 138 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.68 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: PEG 3350 15%, cesium chloride 0.15M

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.3 / 波長: 0.9765 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2009年10月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9765 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→50 Å / Num. obs: 31610 / % possible obs: 90.3 % / 冗長度: 4.5 % / Biso Wilson estimate: 16.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.075 / Rpim(I) all: 0.039 / Rrim(I) all: 0.085 / Χ2: 0.947 / Net I/av σ(I): 18.552 / Net I/σ(I): 11.6 / Num. measured all: 140709
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.7-1.733.60.59811160.8050.3420.6940.91964.7
1.73-1.763.80.54111100.8250.3010.6230.95565.6
1.76-1.793.80.55312050.8540.3030.6340.97970
1.79-1.833.90.45412790.890.250.5210.96374.4
1.83-1.8740.4613260.9170.2520.5270.92977.5
1.87-1.914.10.36314390.9350.1950.4130.95782
1.91-1.964.10.32214750.9520.1720.3670.9586.5
1.96-2.024.20.25915760.9710.1390.2950.95990.6
2.02-2.074.30.23416360.9730.1230.2651.02495.3
2.07-2.144.50.21917190.9730.1140.2480.89498.3
2.14-2.224.80.17617310.9880.0880.1971.01899.8
2.22-2.314.90.16617260.9880.0830.1860.996100
2.31-2.414.90.13817240.9880.070.1550.99699.9
2.41-2.544.80.11517650.9910.0580.1290.957100
2.54-2.74.80.10817620.9880.0550.1220.937100
2.7-2.914.80.10517540.9890.0530.1181.00299.8
2.91-3.24.80.117490.9850.0510.1121.00699.8
3.2-3.664.70.08317910.990.0430.0930.77899.9
3.66-4.614.60.04718100.9950.0250.0541.07599.9
4.61-504.50.03519170.9960.0190.0410.67699.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
BUSTER-TNTBUSTER 2.11.5精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-2000データ削減
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.7→20.22 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.932 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9333 / SU R Cruickshank DPI: 0.132 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.136 / SU Rfree Blow DPI: 0.116 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.114
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.208 1265 4.78 %RANDOM
Rwork0.1945 ---
obs0.1952 26464 75.14 %-
原子変位パラメータBiso max: 129.43 Å2 / Biso mean: 27.62 Å2 / Biso min: 3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.0445 Å20 Å20 Å2
2---3.257 Å20 Å2
3---3.3015 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.29 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.7→20.22 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2124 0 31 138 2293
Biso mean--18.38 28.04 -
残基数----269
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d763SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes53HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes315HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2210HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion269SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies2HARMONIC1
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact2608SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d2210HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg2990HARMONIC20.96
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.19
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion17.09
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.77 Å / Total num. of bins used: 13
Rfactor反射数%反射
Rfree0.203 67 5.5 %
Rwork0.2064 1152 -
all0.2062 1219 -
obs--75.14 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 4.2957 Å / Origin y: 10.8337 Å / Origin z: 19.2675 Å
111213212223313233
T-0.1932 Å2-0.0026 Å20.0003 Å2--0.197 Å20.0128 Å2---0.0624 Å2
L2.0446 °2-0.1828 °2-0.7792 °2-5.0816 °2-0.9213 °2--0.8519 °2
S-0.1766 Å °-0.0443 Å °-0.0399 Å °0.0442 Å °0.0412 Å °-0.5377 Å °0.0994 Å °0.0401 Å °0.1355 Å °
精密化 TLSグループSelection details: { A|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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