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- PDB-5cxl: CRYSTAL STRUCTURE OF RTX DOMAIN BLOCK V OF ADENYLATE CYCLASE TOXI... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5cxl
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF RTX DOMAIN BLOCK V OF ADENYLATE CYCLASE TOXIN FROM BORDETELLA PERTUSSIS
要素Bifunctional hemolysin/adenylate cyclase
キーワードTOXIN / ADENYLATE CYCLASE / RTX MOTIFS / CALCIUM BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated cAMP intoxication of host cell / calcium- and calmodulin-responsive adenylate cyclase activity / hemolysis in another organism / adenylate cyclase / cAMP biosynthetic process / adenylate cyclase activity / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / channel activity / toxin activity / calmodulin binding ...symbiont-mediated cAMP intoxication of host cell / calcium- and calmodulin-responsive adenylate cyclase activity / hemolysis in another organism / adenylate cyclase / cAMP biosynthetic process / adenylate cyclase activity / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / channel activity / toxin activity / calmodulin binding / calcium ion binding / host cell plasma membrane / extracellular region / ATP binding / membrane
類似検索 - 分子機能
RTX, pore-forming domain / N-terminal domain in RTX protein / RTX toxin determinant A / Haemolysin-type calcium binding-related / Haemolysin-type calcium binding protein related domain / : / Anthrax toxin, edema factor, central / Anthrax toxin, edema factor, C-terminal / Anthrax toxin, edema factor, central domain superfamily / Anthrax toxin LF subunit ...RTX, pore-forming domain / N-terminal domain in RTX protein / RTX toxin determinant A / Haemolysin-type calcium binding-related / Haemolysin-type calcium binding protein related domain / : / Anthrax toxin, edema factor, central / Anthrax toxin, edema factor, C-terminal / Anthrax toxin, edema factor, central domain superfamily / Anthrax toxin LF subunit / Hemolysin-type calcium-binding conserved site / Hemolysin-type calcium-binding region signature. / RTX calcium-binding nonapeptide repeat / RTX calcium-binding nonapeptide repeat (4 copies) / Serralysin-like metalloprotease, C-terminal
類似検索 - ドメイン・相同性
NITRATE ION / Bifunctional hemolysin/adenylate cyclase
類似検索 - 構成要素
生物種Bordetella pertussis (百日咳菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.45 Å
データ登録者Motlova, L. / Barinka, C. / Bumba, L.
資金援助 チェコ, 2件
組織認可番号国
Grant Agency of the Czech RepublicGA15-11851S チェコ
Charles University Grant Agency353388 チェコ
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2016
タイトル: Calcium-Driven Folding of RTX Domain β-Rolls Ratchets Translocation of RTX Proteins through Type I Secretion Ducts.
著者: Ladislav Bumba / Jiri Masin / Pavel Macek / Tomas Wald / Lucia Motlova / Ilona Bibova / Nela Klimova / Lucie Bednarova / Vaclav Veverka / Michael Kachala / Dmitri I Svergun / Cyril Barinka / Peter Sebo /
要旨: Calcium-binding RTX proteins are equipped with C-terminal secretion signals and translocate from the Ca(2+)-depleted cytosol of Gram-negative bacteria directly into the Ca(2+)-rich external milieu, ...Calcium-binding RTX proteins are equipped with C-terminal secretion signals and translocate from the Ca(2+)-depleted cytosol of Gram-negative bacteria directly into the Ca(2+)-rich external milieu, passing through the "channel-tunnel" ducts of type I secretion systems (T1SSs). Using Bordetella pertussis adenylate cyclase toxin, we solved the structure of an essential C-terminal assembly that caps the RTX domains of RTX family leukotoxins. This is shown to scaffold directional Ca(2+)-dependent folding of the carboxy-proximal RTX repeat blocks into β-rolls. The resulting intramolecular Brownian ratchets then prevent backsliding of translocating RTX proteins in the T1SS conduits and thereby accelerate excretion of very large RTX leukotoxins from bacterial cells by a vectorial "push-ratchet" mechanism. Successive Ca(2+)-dependent and cosecretional acquisition of a functional RTX toxin structure in the course of T1SS-mediated translocation, through RTX domain folding from the C-terminal cap toward the N terminus, sets a paradigm that opens for design of virulence inhibitors of major pathogens.
履歴
登録2015年7月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年9月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年4月20日Group: Database references
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_radiation_wavelength / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bifunctional hemolysin/adenylate cyclase
B: Bifunctional hemolysin/adenylate cyclase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,81320
ポリマ－32,0482
非ポリマー76518
水3,981221
1
A: Bifunctional hemolysin/adenylate cyclase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,40710
ポリマ－16,0241
非ポリマー3839
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Bifunctional hemolysin/adenylate cyclase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,40710
ポリマ－16,0241
非ポリマー3839
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.225, 52.225, 195.952
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1825-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Bifunctional hemolysin/adenylate cyclase / AC-HLY / ACT / Cyclolysin


分子量: 16024.102 Da / 分子数: 2 / 断片: BLOCK V OF RTX DOMAIN (UNP RESISDUES 1529-1681) / 由来タイプ: 組換発現
詳細: THE LAST 5 AMINO ACIDS ARE TOO FLEXIBLE TO BE FIT IN THE ELECTRON DENSITY MAP.
由来: (組換発現) Bordetella pertussis (strain Tohama I / ATCC BAA-589 / NCTC 13251) (百日咳菌)
株: Tohama I / ATCC BAA-589 / NCTC 13251 / 遺伝子: cya, cyaA, BP0760 / プラスミド: PET42B / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P0DKX7, adenylate cyclase
#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-NO3 / NITRATE ION


分子量: 62.005 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: NO3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 221 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.99 % / 解説: COLOURLESS, CUBE (a=100 um)
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: BUFFER COMPOSITION: 5 mM TRIS-HCL PH=7.4, 150 mM NaCl, 10 mM CaCl2. PRECIPITANT COMPOSITION: 0.2 M MAGNESIUM NITRATE, 20% V/V PEG 3350,
PH範囲: 7

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データ収集

回折平均測定温度: 90 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.91841 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2012年7月25日 / 詳細: 2 MIRRORS
放射モノクロメーター: SI-111 CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91841 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.45→50 Å / Num. obs: 46709 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 8.55 % / Rmerge(I) obs: 0.056 / Net I/σ(I): 22.11
反射 シェル解像度: 1.45→1.54 Å / Rmerge(I) obs: 0.787 / Mean I/σ(I) obs: 2.55 / % possible all: 99.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
PHASER位相決定
REFMAC5.7.0029精密化
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 5CVW

5cvw


解像度: 1.45→32.15 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.977 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.964 / SU B: 2.655 / SU ML: 0.046 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.072 / ESU R Free: 0.072 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: USED WEIGHTING FACTOR 2.5 AND ANISOTROPIC THERMAL FACTORS WERE REFINED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.207 2458 5 %RANDOM
Rwork0.148 ---
obs0.151 46709 99.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 22.57 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0 Å20 Å2-0 Å2
2---0 Å20 Å2
3---0.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.45→32.15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2172 0 24 221 2417
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0192397
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.921.933280
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1635336
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.03725.373134
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.33115354
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.1281516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1480.2347
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.021982
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr6.1832397
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free29.623583
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded19.23952499
LS精密化 シェル解像度: 1.45→1.49 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.275 176 -
Rwork0.185 3344 -
obs--99.72 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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