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万見
- PDB-5cvd: Crystal structure of human NRMT1 in complex with alpha-N-dimethyl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5cvd
タイトルCrystal structure of human NRMT1 in complex with alpha-N-dimethylated human CENP-A peptide
要素
  • N-teminal peptide from Histone H3-like centromeric protein A
  • N-terminal Xaa-Pro-Lys N-methyltransferase 1
キーワードTRANSFERASE/PEPTIDE / Alpha-N-methyltransferase / Histone Methylation / SAM-MTase / CENP-A / TRANSFERASE-PEPTIDE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


N-terminal peptidyl-glycine methylation / N-terminal peptidyl-proline dimethylation / N-terminal peptidyl-serine dimethylation / N-terminal peptidyl-serine trimethylation / protein N-terminal methyltransferase / N-terminal protein N-methyltransferase activity / CENP-A containing chromatin assembly / protein methyltransferase activity / kinetochore assembly / protein localization to chromosome, centromeric region ...N-terminal peptidyl-glycine methylation / N-terminal peptidyl-proline dimethylation / N-terminal peptidyl-serine dimethylation / N-terminal peptidyl-serine trimethylation / protein N-terminal methyltransferase / N-terminal protein N-methyltransferase activity / CENP-A containing chromatin assembly / protein methyltransferase activity / kinetochore assembly / protein localization to chromosome, centromeric region / condensed chromosome, centromeric region / spindle organization / histone methyltransferase activity / establishment of mitotic spindle orientation / mitotic cytokinesis / chromosome, centromeric region / pericentric heterochromatin / protein localization to CENP-A containing chromatin / CENP-A containing nucleosome / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Mitotic Prometaphase / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / chromosome segregation / RHO GTPases Activate Formins / Separation of Sister Chromatids / structural constituent of chromatin / nucleosome / protein heterodimerization activity / chromatin binding / DNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Alpha-N-methyltransferase NTM1 / AdoMet dependent proline di-methyltransferase / Vaccinia Virus protein VP39 / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 domain / Histone-fold / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily ...Alpha-N-methyltransferase NTM1 / AdoMet dependent proline di-methyltransferase / Vaccinia Virus protein VP39 / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 domain / Histone-fold / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Histone H3-like centromeric protein A / N-terminal Xaa-Pro-Lys N-methyltransferase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.3 Å
データ登録者Wu, R. / Li, H.
引用ジャーナル: Genes Dev. / 年: 2015
タイトル: Molecular basis for histone N-terminal methylation by NRMT1
著者: Wu, R. / Yue, Y. / Zheng, X. / Li, H.
履歴
登録2015年7月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年11月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年12月2日Group: Database references
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / struct_conn
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2 / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 2.12024年3月20日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: pdbx_entity_src_syn

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: N-terminal Xaa-Pro-Lys N-methyltransferase 1
B: N-terminal Xaa-Pro-Lys N-methyltransferase 1
D: N-teminal peptide from Histone H3-like centromeric protein A
E: N-teminal peptide from Histone H3-like centromeric protein A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,2326
ポリマ－57,4644
非ポリマー7692
水13,097727
1
A: N-terminal Xaa-Pro-Lys N-methyltransferase 1
D: N-teminal peptide from Histone H3-like centromeric protein A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,1163
ポリマ－28,7322
非ポリマー3841
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: N-terminal Xaa-Pro-Lys N-methyltransferase 1
E: N-teminal peptide from Histone H3-like centromeric protein A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,1163
ポリマ－28,7322
非ポリマー3841
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)114.839, 66.245, 68.998
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 106.690, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-541-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 N-terminal Xaa-Pro-Lys N-methyltransferase 1 / Alpha N-terminal protein methyltransferase 1A / Methyltransferase-like protein 11A / N-terminal ...Alpha N-terminal protein methyltransferase 1A / Methyltransferase-like protein 11A / N-terminal RCC1 methyltransferase / X-Pro-Lys N-terminal protein methyltransferase 1A / NTM1A


分子量: 27589.418 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NTMT1, NRMT1 / プラスミド: pET28b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q9BV86, protein N-terminal methyltransferase
#2: タンパク質・ペプチド N-teminal peptide from Histone H3-like centromeric protein A / Centromere autoantigen A / Centromere protein A / CENP-A


分子量: 1142.382 Da / 分子数: 2 / Fragment: UNP residues 2-10 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CENPA / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P49450
#3: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 727 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.21 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 0.2 M (NH4)Ac, 0.1 M Sodium citrate tribasic dihydrate, 28%(w/v) PEG 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.97914 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年11月10日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97914 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.3→50 Å / Num. obs: 119380 / % possible obs: 98.3 % / 冗長度: 4.7 % / Biso Wilson estimate: 9.06 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.108 / Rpim(I) all: 0.055 / Rrim(I) all: 0.122 / Χ2: 1.401 / Net I/av σ(I): 16.362 / Net I/σ(I): 8.6 / Num. measured all: 558514
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.3-1.324.60.63158330.7880.3260.7111.24296.7
1.32-1.354.60.57858300.8160.2980.6511.25896.8
1.35-1.374.60.52958620.8430.2720.5961.2996.9
1.37-1.44.60.48558680.8650.250.5461.30697.1
1.4-1.434.70.42559250.8830.2180.4781.31397.4
1.43-1.464.70.37258640.9110.1920.4191.34197.4
1.46-1.54.70.31859260.9350.1630.3581.36697.6
1.5-1.544.70.26459470.9510.1350.2971.3998
1.54-1.594.70.22859110.9630.1170.2571.41198.2
1.59-1.644.70.19859570.9710.1010.2231.41698
1.64-1.74.70.1859890.9750.0920.2021.4698.6
1.7-1.764.70.16159720.9780.0830.1821.45298.6
1.76-1.844.70.13460260.9840.0690.1511.41798.9
1.84-1.944.70.12159850.9860.0620.1361.42599
1.94-2.064.70.11260210.9860.0570.1261.51299.2
2.06-2.224.70.10460520.9870.0530.1171.49599.3
2.22-2.454.70.09960830.9870.0510.1121.68799.7
2.45-2.84.60.08160460.990.0420.0921.53699.7
2.8-3.534.70.0760990.9930.0360.0791.45299.5
3.53-504.70.06861840.9920.0350.0771.23799.1

-
解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.9_1692 / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2EX4

2ex4


解像度: 1.3→29.612 Å / SU ML: 0.1 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 15.14 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.16 3639 3.05 %
Rwork0.1322 115738 -
obs0.1331 119377 98.2 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 52.32 Å2 / Biso mean: 14.1414 Å2 / Biso min: 4.53 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.3→29.612 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3758 0 74 734 4566
Biso mean--7.14 25.25 -
残基数----470
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0063980
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1555394
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.069589
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005701
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.0831547
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 26

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.3-1.31710.2321470.19644229437695
1.3171-1.33520.21291440.17914347449197
1.3352-1.35430.2431440.17624387453197
1.3543-1.37450.2141230.16794360448397
1.3745-1.39590.22141540.16654344449897
1.3959-1.41880.20211420.15644446458897
1.4188-1.44330.18181550.14914353450897
1.4433-1.46950.21941300.14184430456097
1.4695-1.49780.18021190.13724417453698
1.4978-1.52840.18121370.12944428456598
1.5284-1.56160.16671100.12594458456898
1.5616-1.59790.16411350.12084461459698
1.5979-1.63790.16181450.1154414455998
1.6379-1.68220.15171090.11494472458198
1.6822-1.73170.16021350.11914494462999
1.7317-1.78760.16341410.11644471461299
1.7876-1.85140.14311530.11734470462399
1.8514-1.92550.15091630.11894454461799
1.9255-2.01320.13231360.11814511464799
2.0132-2.11930.14231600.11784474463499
2.1193-2.2520.14121560.11714496465299
2.252-2.42580.14611490.125745144663100
2.4258-2.66980.14141460.130145674713100
2.6698-3.05580.14971350.13814515465099
3.0558-3.84860.1461360.131645974733100
3.8486-29.61960.16551350.14274629476499

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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