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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5cvd | |||||||||
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タイトル | Crystal structure of human NRMT1 in complex with alpha-N-dimethylated human CENP-A peptide | |||||||||
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![]() | TRANSFERASE/PEPTIDE / Alpha-N-methyltransferase / Histone Methylation / SAM-MTase / CENP-A / TRANSFERASE-PEPTIDE complex | |||||||||
機能・相同性 | ![]() N-terminal peptidyl-glycine methylation / N-terminal peptidyl-serine dimethylation / N-terminal peptidyl-serine trimethylation / protein N-terminal methyltransferase / N-terminal peptidyl-proline dimethylation / N-terminal protein N-methyltransferase activity / CENP-A containing chromatin assembly / protein methyltransferase activity / protein localization to chromosome, centromeric region / kinetochore assembly ...N-terminal peptidyl-glycine methylation / N-terminal peptidyl-serine dimethylation / N-terminal peptidyl-serine trimethylation / protein N-terminal methyltransferase / N-terminal peptidyl-proline dimethylation / N-terminal protein N-methyltransferase activity / CENP-A containing chromatin assembly / protein methyltransferase activity / protein localization to chromosome, centromeric region / kinetochore assembly / condensed chromosome, centromeric region / spindle organization / histone methyltransferase activity / establishment of mitotic spindle orientation / chromosome, centromeric region / mitotic cytokinesis / protein localization to CENP-A containing chromatin / pericentric heterochromatin / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / CENP-A containing nucleosome / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / chromosome segregation / RHO GTPases Activate Formins / structural constituent of chromatin / Separation of Sister Chromatids / nucleosome / protein heterodimerization activity / chromatin binding / DNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Wu, R. / Li, H. | |||||||||
![]() | ![]() タイトル: Molecular basis for histone N-terminal methylation by NRMT1 著者: Wu, R. / Yue, Y. / Zheng, X. / Li, H. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 301.3 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 246.7 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 963.6 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 964.3 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 26.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 41.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 27589.418 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() 参照: UniProt: Q9BV86, protein N-terminal methyltransferase #2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 1142.382 Da / 分子数: 2 / Fragment: UNP residues 2-10 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() #3: 化合物 | #4: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.21 % |
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結晶化 | 温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6 詳細: 0.2 M (NH4)Ac, 0.1 M Sodium citrate tribasic dihydrate, 28%(w/v) PEG 4000 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年11月10日 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射 | モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射波長 | 波長: 0.97914 Å / 相対比: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 | 解像度: 1.3→50 Å / Num. obs: 119380 / % possible obs: 98.3 % / 冗長度: 4.7 % / Biso Wilson estimate: 9.06 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.108 / Rpim(I) all: 0.055 / Rrim(I) all: 0.122 / Χ2: 1.401 / Net I/av σ(I): 16.362 / Net I/σ(I): 8.6 / Num. measured all: 558514 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル | Diffraction-ID: 1 / Rejects: _
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.9_1692 / 分類: 精密化 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: 2EX4 解像度: 1.3→29.612 Å / SU ML: 0.1 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 15.14 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 52.32 Å2 / Biso mean: 14.1414 Å2 / Biso min: 4.53 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: final / 解像度: 1.3→29.612 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 26
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