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- PDB-5cu9: CANDIDA ALBICANS SUPEROXIDE DISMUTASE 5 (SOD5), APO -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5cu9
タイトルCANDIDA ALBICANS SUPEROXIDE DISMUTASE 5 (SOD5), APO
要素Cell surface Cu-only superoxide dismutase 5
キーワードOXIDOREDUCTASE / ANTIOXIDANT / OXIDATIVE BURST / ZINC LOOP / DISULFIDE BOND / EXTRACELLULAR
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont defense to host-produced reactive oxygen species / cellular response to superoxide / hyphal cell wall / fungal-type cell wall / symbiont-mediated evasion of host immune response / superoxide metabolic process / superoxide dismutase / superoxide dismutase activity / side of membrane / removal of superoxide radicals ...symbiont defense to host-produced reactive oxygen species / cellular response to superoxide / hyphal cell wall / fungal-type cell wall / symbiont-mediated evasion of host immune response / superoxide metabolic process / superoxide dismutase / superoxide dismutase activity / side of membrane / removal of superoxide radicals / cellular response to oxidative stress / copper ion binding / cell surface / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Filamin/ABP280 repeat-like / Superoxide dismutase, copper/zinc binding domain / Superoxide dismutase (Cu/Zn) / superoxide dismutase copper chaperone / Superoxide dismutase, copper/zinc binding domain / Copper/zinc superoxide dismutase (SODC) / Superoxide dismutase-like, copper/zinc binding domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cell surface Cu-only superoxide dismutase 5
類似検索 - 構成要素
生物種Candida albicans (酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.48 Å
データ登録者Waninger-Saroni, J.J. / Taylor, A.B. / Hart, P.J. / Galaleldeen, A.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: CANDIDA ALBICANS SUPEROXIDE DISMUTASE 5 (SOD5), APO
著者: Waninger-Saroni, J.J. / Taylor, A.B. / Hart, P.J. / Galaleldeen, A.
履歴
登録2015年7月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年7月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_prerelease_seq / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cell surface Cu-only superoxide dismutase 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,0893
ポリマ－16,8971
非ポリマー1922
水1,06359
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)34.531, 37.699, 102.875
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Cell surface Cu-only superoxide dismutase 5 / Predicted GPI-anchored protein 3


分子量: 16896.715 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 27-181 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Candida albicans (strain SC5314 / ATCC MYA-2876) (酵母)
株: SC5314 / ATCC MYA-2876 / 遺伝子: SOD5, PGA3, SOD31, CaO19.2060, CaO19.9607 / プラスミド: pAG8H / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: Q5AD07, superoxide dismutase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 59 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.92 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 2.4 M ammonium sulfate, 0.1 M HEPES

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年2月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.48→102.87 Å / Num. obs: 22964 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 4.9 % / Biso Wilson estimate: 20.4 Å2 / Rsym value: 0.042 / Net I/σ(I): 16.6
反射 シェル解像度: 1.48→1.56 Å / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.634 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4N3T

4n3t


解像度: 1.48→51.438 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 35.18 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.257 1994 8.71 %Random selection
Rwork0.2023 ---
obs0.2071 22891 98.75 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 42.7 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.48→51.438 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1147 0 10 59 1216
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0051189
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9381618
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.606430
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.068180
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004213
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.48-1.5170.42251410.35291482X-RAY DIFFRACTION100
1.517-1.5580.38391410.32071481X-RAY DIFFRACTION100
1.558-1.60390.36151400.30411467X-RAY DIFFRACTION100
1.6039-1.65570.35291430.28721495X-RAY DIFFRACTION100
1.6557-1.71480.38771430.27021494X-RAY DIFFRACTION100
1.7148-1.78350.28621360.25031454X-RAY DIFFRACTION99
1.7835-1.86470.28051440.21761499X-RAY DIFFRACTION100
1.8647-1.9630.28211420.20581499X-RAY DIFFRACTION99
1.963-2.0860.26941420.20291479X-RAY DIFFRACTION99
2.086-2.2470.2861440.20241501X-RAY DIFFRACTION99
2.247-2.47320.24631440.20491507X-RAY DIFFRACTION99
2.4732-2.8310.26971440.20551502X-RAY DIFFRACTION98
2.831-3.56660.2541420.18891491X-RAY DIFFRACTION96
3.5666-51.46860.19691480.1691546X-RAY DIFFRACTION94

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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