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- PDB-5csi: S100B-RSK1 crystal structure A' -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5csi
タイトルS100B-RSK1 crystal structure A'
要素
  • Protein S100-B
  • Ribosomal protein S6 kinase alpha-1
キーワードTRANSFERASE / Kinase / Signaling / Inhibitor / S100
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of translation in response to stress / CREB1 phosphorylation through NMDA receptor-mediated activation of RAS signaling / positive regulation of hepatic stellate cell activation / adaptive thermogenesis / hepatocyte proliferation / CREB phosphorylation / sympathetic neuron projection extension / RAGE receptor binding / TORC1 signaling / Gastrin-CREB signalling pathway via PKC and MAPK ...regulation of translation in response to stress / CREB1 phosphorylation through NMDA receptor-mediated activation of RAS signaling / positive regulation of hepatic stellate cell activation / adaptive thermogenesis / hepatocyte proliferation / CREB phosphorylation / sympathetic neuron projection extension / RAGE receptor binding / TORC1 signaling / Gastrin-CREB signalling pathway via PKC and MAPK / RSK activation / S100 protein binding / negative regulation of TOR signaling / ERK/MAPK targets / Recycling pathway of L1 / TRAF6 mediated NF-kB activation / regulation of neuronal synaptic plasticity / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / Nuclear signaling by ERBB4 / ruffle / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / positive regulation of neuron differentiation / axonogenesis / central nervous system development / positive regulation of cell differentiation / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / memory / tau protein binding / calcium-dependent protein binding / microtubule cytoskeleton / positive regulation of cell growth / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / chemical synaptic transmission / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / learning or memory / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / non-specific serine/threonine protein kinase / cell adhesion / ciliary basal body / cilium / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / neuronal cell body / intracellular membrane-bounded organelle / positive regulation of cell population proliferation / synapse / calcium ion binding / negative regulation of apoptotic process / positive regulation of DNA-templated transcription / perinuclear region of cytoplasm / magnesium ion binding / signal transduction / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / extracellular region / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein S100-B / Ribosomal S6 kinase, N-terminal catalytic domain / Ribosomal protein S6 kinase II / S-100/ICaBP type calcium binding protein signature. / S100/Calcium binding protein 7/8-like, conserved site / S100/CaBP-9k-type, calcium binding, subdomain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / EF hand domain / Protein kinase, C-terminal ...Protein S100-B / Ribosomal S6 kinase, N-terminal catalytic domain / Ribosomal protein S6 kinase II / S-100/ICaBP type calcium binding protein signature. / S100/Calcium binding protein 7/8-like, conserved site / S100/CaBP-9k-type, calcium binding, subdomain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / EF hand domain / Protein kinase, C-terminal / Protein kinase C terminal domain / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / EF-hand / Recoverin; domain 1 / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein S100-B / Ribosomal protein S6 kinase alpha-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.13 Å
データ登録者Gogl, G. / Nyitray, L.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2016
タイトル: Structural Basis of Ribosomal S6 Kinase 1 (RSK1) Inhibition by S100B Protein: MODULATION OF THE EXTRACELLULAR SIGNAL-REGULATED KINASE (ERK) SIGNALING CASCADE IN A CALCIUM-DEPENDENT WAY.
著者: Gogl, G. / Alexa, A. / Kiss, B. / Katona, G. / Kovacs, M. / Bodor, A. / Remenyi, A. / Nyitray, L.
履歴
登録2015年7月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年11月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年11月18日Group: Database references
改定 1.22016年1月13日Group: Database references
改定 1.32024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein S100-B
B: Protein S100-B
C: Ribosomal protein S6 kinase alpha-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,4397
ポリマ－27,2793
非ポリマー1604
水72140
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4660 Å2
ΔGint-81 kcal/mol
Surface area9870 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)38.310, 38.570, 173.410
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Protein S100-B / S-100 protein beta chain / S-100 protein subunit beta / S100 calcium-binding protein B


分子量: 11009.312 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: S100B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P04271
#2: タンパク質・ペプチド Ribosomal protein S6 kinase alpha-1 / S6K-alpha-1 / 90 kDa ribosomal protein S6 kinase 1 / p90S6K / MAP kinase-activated protein kinase ...S6K-alpha-1 / 90 kDa ribosomal protein S6 kinase 1 / p90S6K / MAP kinase-activated protein kinase 1a / MAPKAPK-1a / Ribosomal S6 kinase 1 / RSK-1


分子量: 5260.097 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 689-735 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RPS6KA1, MAPKAPK1A, RSK1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q15418, non-specific serine/threonine protein kinase
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 40 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.62 %
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.1 M Hepes 7, 150 mM NaCl, 20% PEG6000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.973 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年11月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.973 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.13→37.65 Å / Num. obs: 15160 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.43 % / Rsym value: 0.055 / Net I/σ(I): 18.77
反射 シェル解像度: 2.13→2.19 Å / 冗長度: 6.73 % / Mean I/σ(I) obs: 2.07 / Rsym value: 0.828 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXdev_1750精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3CZT

3czt


解像度: 2.13→37.65 Å / SU ML: 0.28 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 30.83 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.25 733 4.86 %
Rwork0.2048 --
obs0.2069 15085 99.8 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.13→37.65 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1508 0 4 40 1552
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071546
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.932079
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.378556
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.033235
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003274
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1301-2.29460.34461540.2932764X-RAY DIFFRACTION100
2.2946-2.52550.28751370.21752828X-RAY DIFFRACTION100
2.5255-2.89080.24981450.2022839X-RAY DIFFRACTION100
2.8908-3.64160.25711430.22072884X-RAY DIFFRACTION100
3.6416-37.65580.22931540.18553037X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.05820.25691.74241.91950.66014.4792-0.01810.65470.0173-0.5024-0.1197-0.2664-0.19331.31250.1860.45190.01590.09020.77030.04540.4412.4256-5.1003-19.1476
22.8294-0.64851.04092.6469-0.64232.42780.28390.68640.2321-1.3224-0.1082-0.4974-0.08180.8178-0.21261.00860.05490.20950.9287-0.05140.47918.7591-6.6178-35.9399
31.13960.96660.03442.6134-0.27642.80770.0140.5841-0.0729-0.54250.18810.56050.1911-0.3149-0.13711.11610.065-0.10280.84810.0320.532-0.0975-9.5839-35.3611
44.54520.1777-1.94015.215-1.59534.6905-0.1650.0824-0.3092-0.69720.41920.56240.28-0.4736-0.21540.5544-0.0107-0.05780.65470.05730.4114-1.0887-9.7484-22.7756
51.38910.6305-0.87541.0476-0.00593.99250.06260.1372-0.278-0.1810.024-0.00170.63590.5570.17540.47680.09630.00350.49060.05740.4765.4437-14.0845-14.5088
66.8849-0.64911.03355.5962-2.48156.48150.02310.31210.4688-0.2202-0.0539-0.06310.26310.24030.06280.32020.04160.01650.46470.05070.3461-5.5976-11.6109-2.2299
73.25690.9651-0.27750.71360.86493.1639-0.3362-0.525-0.20810.15090.29770.4280.07840.34990.08320.37170.0582-0.00050.31490.0340.44841.9231-3.0495-2.4162
87.01510.1467-0.98565.02630.03676.8511-0.1364-0.58261.71820.74720.1723-0.6017-1.15571.2002-0.31950.5415-0.0321-0.01830.5099-0.03710.60417.15884.2889-4.8667
92.57161.9308-0.20693.41550.22127.44070.7073-0.26551.8805-0.3658-0.2415-0.0555-1.0435-1.3620.0210.53760.17190.12980.57270.08440.8894-6.27574.4635-5.0387
103.8072-1.5271.15683.89781.52731.56450.60941.61830.4057-0.4768-0.27620.701-0.2234-1.0433-0.250.38130.10960.03390.86340.25510.6709-11.7229-4.4824-9.2239
116.45730.3854-2.0485.0082-0.28686.39760.13570.81880.762-0.40540.44410.2878-0.7595-0.2374-0.37860.4127-0.00750.00870.53030.13780.44692.1254-0.6245-17.4824
123.29061.6464-0.72341.851.92666.82510.31072.1893-0.9282-2.11280.60980.86420.4951-0.5776-0.7541.5882-0.2952-0.31111.30250.04041.0714-2.8367-20.01-28.5673
130.20630.23530.18132.0303-0.16432.25150.6189-1.11460.57810.1401-0.0967-0.15210.23610.689-0.3071.0672-0.16170.17370.93110.13821.367910.74267.806-11.1742
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'E' and (resid -3 through 18 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'E' and (resid 19 through 39 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'E' and (resid 40 through 69 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'E' and (resid 70 through 89 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'F' and (resid -1 through 18 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'F' and (resid 19 through 28 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'F' and (resid 29 through 39 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'F' and (resid 40 through 49 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'F' and (resid 50 through 60 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'F' and (resid 61 through 69 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'F' and (resid 70 through 88 )
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'C' and (resid 3 through 10 )
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'B' and (resid 11 through 17 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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