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- PDB-5crw: Crystal structure of the b'-a' domain of oxidized protein disulfi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5crw
タイトルCrystal structure of the b'-a' domain of oxidized protein disulfide isomerase complexed with alpha-synuclein peptide (31-41)
要素
  • Peptide from Alpha-synuclein
  • Protein disulfide-isomerase
キーワードISOMERASE/METAL BINDING PROTEIN / THIOREDOXIN FOLD / ISOMERASE / DISULFIDE BOND / ENDOPLASMIC RETICULUM / THIOREDOXIN / OXIDOREDUCTASE / ISOMERASE-METAL BINDING PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


protein disulfide-isomerase / negative regulation of mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / : / neutral lipid metabolic process / regulation of acyl-CoA biosynthetic process / negative regulation of dopamine uptake involved in synaptic transmission / negative regulation of norepinephrine uptake / response to desipramine / positive regulation of SNARE complex assembly / positive regulation of hydrogen peroxide catabolic process ...protein disulfide-isomerase / negative regulation of mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / : / neutral lipid metabolic process / regulation of acyl-CoA biosynthetic process / negative regulation of dopamine uptake involved in synaptic transmission / negative regulation of norepinephrine uptake / response to desipramine / positive regulation of SNARE complex assembly / positive regulation of hydrogen peroxide catabolic process / supramolecular fiber / regulation of synaptic vesicle recycling / negative regulation of chaperone-mediated autophagy / mitochondrial membrane organization / regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / negative regulation of platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of protein localization to cell periphery / negative regulation of exocytosis / regulation of glutamate secretion / dopamine biosynthetic process / response to iron(II) ion / SNARE complex assembly / positive regulation of neurotransmitter secretion / regulation of locomotion / negative regulation of dopamine metabolic process / positive regulation of inositol phosphate biosynthetic process / regulation of macrophage activation / negative regulation of microtubule polymerization / regulation of norepinephrine uptake / synaptic vesicle transport / protein disulfide isomerase activity / transporter regulator activity / synaptic vesicle priming / dopamine uptake involved in synaptic transmission / protein kinase inhibitor activity / mitochondrial ATP synthesis coupled electron transport / regulation of dopamine secretion / dynein complex binding / negative regulation of thrombin-activated receptor signaling pathway / positive regulation of receptor recycling / cuprous ion binding / nuclear outer membrane / response to magnesium ion / positive regulation of endocytosis / positive regulation of exocytosis / synaptic vesicle exocytosis / kinesin binding / synaptic vesicle endocytosis / enzyme inhibitor activity / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity / negative regulation of serotonin uptake / response to type II interferon / regulation of presynapse assembly / alpha-tubulin binding / beta-tubulin binding / phospholipase binding / behavioral response to cocaine / supramolecular fiber organization / phospholipid metabolic process / cellular response to fibroblast growth factor stimulus / inclusion body / axon terminus / Hsp70 protein binding / cellular response to epinephrine stimulus / response to interleukin-1 / regulation of microtubule cytoskeleton organization / cellular response to copper ion / response to endoplasmic reticulum stress / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / adult locomotory behavior / SNARE binding / excitatory postsynaptic potential / protein tetramerization / phosphoprotein binding / microglial cell activation / ferrous iron binding / fatty acid metabolic process / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / synapse organization / protein destabilization / PKR-mediated signaling / phospholipid binding / receptor internalization / tau protein binding / long-term synaptic potentiation / terminal bouton / positive regulation of inflammatory response / synaptic vesicle membrane / protein folding / actin cytoskeleton / actin binding / growth cone / cellular response to oxidative stress / neuron apoptotic process / cell cortex / histone binding / response to lipopolysaccharide / microtubule binding / molecular adaptor activity / chemical synaptic transmission
類似検索 - 分子機能
Protein disulphide isomerase / Thioredoxin-like domain / Disulphide isomerase / Endoplasmic reticulum targeting sequence. / Synuclein / Alpha-synuclein / Synuclein / Thioredoxin / Thioredoxin, conserved site / Thioredoxin family active site. ...Protein disulphide isomerase / Thioredoxin-like domain / Disulphide isomerase / Endoplasmic reticulum targeting sequence. / Synuclein / Alpha-synuclein / Synuclein / Thioredoxin / Thioredoxin, conserved site / Thioredoxin family active site. / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Synuclein alpha / Alpha-synuclein / Protein disulfide-isomerase
類似検索 - 構成要素
生物種Humicola insolens (菌類)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Yagi-Utsumi, M. / Satoh, T. / Kato, K.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
JSPS/MEXT15K21680, 24770102, 25102001, 25102008, 25121730 日本
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2015
タイトル: Structural basis of redox-dependent substrate binding of protein disulfide isomerase.
著者: Yagi-Utsumi, M. / Satoh, T. / Kato, K.
履歴
登録2015年7月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年9月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年9月23日Group: Database references
改定 1.22018年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / diffrn_source / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.title / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein disulfide-isomerase
B: Peptide from Alpha-synuclein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,1662
ポリマ－28,1662
非ポリマー00
水6,107339
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area780 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area13330 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.753, 62.510, 68.156
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Protein disulfide-isomerase / PDI


分子量: 27013.658 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 228-469 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Humicola insolens (菌類) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P55059, protein disulfide-isomerase
#2: タンパク質・ペプチド Peptide from Alpha-synuclein


分子量: 1152.341 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: D6RA31, UniProt: P37840*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 339 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.8 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 20% (w/v) PEG 3350, 0.1 M HEPES buffer (pH 7.5)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2015年5月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→50 Å / Num. all: 33940 / Num. obs: 32430 / % possible obs: 95.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6 % / Biso Wilson estimate: 19.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.067 / Net I/σ(I): 50
反射 シェル解像度: 1.6→1.63 Å / 冗長度: 6.7 % / Rmerge(I) obs: 0.389 / Mean I/σ(I) obs: 10.3 / % possible all: 97.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0069精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3WT2

3wt2


解像度: 1.6→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.945 / SU B: 1.833 / SU ML: 0.065 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.101 / ESU R Free: 0.099 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.217 1586 5 %RANDOM
Rwork0.184 ---
obs0.185 30166 95.53 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 27.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.54 Å20 Å20 Å2
2---1.85 Å20 Å2
3----0.7 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.6→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1960 0 0 339 2299
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.022004
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021931
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.531.9782713
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.75734482
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0820.2298
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0212254
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02410
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.8092.431010
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.8082.4291009
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.8173.6441259
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.8153.6441260
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.6792.736994
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.6772.736994
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other4.1283.9641454
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined5.61126.4191938
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other5.38225.4941756
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.641 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.231 140 -
Rwork0.201 2201 -
obs--97.54 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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