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- PDB-5ckm: The CUB1-EGF-CUB2 domains of rat MBL-associated serine protease-2... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ckm
タイトルThe CUB1-EGF-CUB2 domains of rat MBL-associated serine protease-2 (MASP-2) bound to Ca2+
要素Mannan-binding lectin serine peptidase 2
キーワードHYDROLASE / MASP / CUB1-EGF-CUB2 / Complement activation / lectin pathway
機能・相同性
機能・相同性情報


mannan-binding lectin-associated serine protease-2 / Ficolins bind to repetitive carbohydrate structures on the target cell surface / complement component C4b binding / Lectin pathway of complement activation / Initial triggering of complement / complement activation, lectin pathway / complement activation / complement activation, classical pathway / calcium-dependent protein binding / peptidase activity ...mannan-binding lectin-associated serine protease-2 / Ficolins bind to repetitive carbohydrate structures on the target cell surface / complement component C4b binding / Lectin pathway of complement activation / Initial triggering of complement / complement activation, lectin pathway / complement activation / complement activation, classical pathway / calcium-dependent protein binding / peptidase activity / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / proteolysis / extracellular space / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Spermadhesin, CUB domain / Peptidase S1A, complement C1r/C1S/mannan-binding / CUB domain / Domain first found in C1r, C1s, uEGF, and bone morphogenetic protein. / CUB domain / CUB domain profile. / Spermadhesin, CUB domain superfamily / : / Calcium-binding EGF domain / Sushi repeat (SCR repeat) ...Spermadhesin, CUB domain / Peptidase S1A, complement C1r/C1S/mannan-binding / CUB domain / Domain first found in C1r, C1s, uEGF, and bone morphogenetic protein. / CUB domain / CUB domain profile. / Spermadhesin, CUB domain superfamily / : / Calcium-binding EGF domain / Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) / Sushi/SCR/CCP domain / Sushi/CCP/SCR domain profile. / Sushi/SCR/CCP superfamily / Laminin / Laminin / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Ribbon / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin domain profile. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Jelly Rolls / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
MBL associated serine protease 2 / Mannan-binding lectin serine protease 2
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.73 Å
データ登録者Nan, R. / Furze, C.M. / Wright, D.W. / Gor, J. / Wallis, R. / Perkins, S.J.
資金援助 英国, 2件
組織認可番号国
Medical Research Council (United Kingdom)MR/K011715/1 英国
Engineering and Physical Sciences Research CouncilEP/K039121/1 英国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2017
タイトル: Flexibility in Mannan-Binding Lectin-Associated Serine Proteases-1 and -2 Provides Insight on Lectin Pathway Activation.
著者: Nan, R. / Furze, C.M. / Wright, D.W. / Gor, J. / Wallis, R. / Perkins, S.J.
履歴
登録2015年7月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年1月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年2月1日Group: Database references
改定 1.22017年2月15日Group: Database references
改定 1.32017年8月30日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42017年9月13日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52018年11月21日Group: Advisory / Data collection / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_validate_close_contact / struct_conn
改定 1.62020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn_type.id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.72024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Mannan-binding lectin serine peptidase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,7405
ポリマ－31,3991
非ポリマー3414
水2,540141
1
A: Mannan-binding lectin serine peptidase 2
ヘテロ分子

A: Mannan-binding lectin serine peptidase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,48110
ポリマ－62,7982
非ポリマー6838
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
Buried area2600 Å2
ΔGint-61 kcal/mol
Surface area29750 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.900, 119.390, 104.020
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-495-

HOH

21A-510-

HOH

31A-515-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Mannan-binding lectin serine peptidase 2 / Mannan-binding lectin serine peptidase 2 / isoform CRA_b / Mannan-binding lectin serine protease 2


分子量: 31398.844 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 21-297 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Masp2, rCG_31002 / プラスミド: PED / Cell (発現宿主): OVARY / 細胞株 (発現宿主): DXB11
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: A2VCV7, UniProt: Q9JJS8*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 141 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.99 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 100 mM Tris-Ac pH 8 containing 40% MPD and 200 mM sodium citrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年12月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.73→22.9 Å / Num. obs: 14031 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 2 % / Rsym value: 0.167 / Net I/σ(I): 6.4
反射 シェル解像度: 2.73→2.82 Å / 冗長度: 2 % / Mean I/σ(I) obs: 2.06 / % possible all: 94.4

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称分類
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX精密化
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1NTO

1nto


解像度: 2.73→22.9 Å / SU ML: 0.43 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 23.85 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2656 704 5.02 %
Rwork0.204 13324 -
obs0.2069 14028 99.4 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 116.12 Å2 / Biso mean: 34.7302 Å2 / Biso min: 9.79 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.73→22.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2211 0 17 141 2369
Biso mean--65.88 26.76 -
残基数----277
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0042302
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.833124
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.035326
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003408
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.946824
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7252-2.93530.31981410.2742565X-RAY DIFFRACTION97
2.9353-3.22990.32681470.23942620X-RAY DIFFRACTION100
3.2299-3.69560.26761480.2062650X-RAY DIFFRACTION100
3.6956-4.64970.20611230.1712704X-RAY DIFFRACTION100
4.6497-22.940.25761450.18442785X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.92270.37130.94112.81340.28835.5505-0.0427-0.24270.03760.14660.0591-0.2093-0.07110.1629-0.00870.18950.04630.0180.08310.01250.162110.7563-1.390723.0122
21.9760.0769-2.76236.47942.97915.3151-0.2936-0.208-0.57820.4211-0.067-0.45410.51050.40480.32540.45490.06030.07340.10190.05840.284810.4394-15.8348-9.974
34.3333-0.4044-0.85884.64761.04066.88170.20260.2589-0.34430.129-0.25630.41060.1043-0.39080.06690.32130.07440.04190.1552-0.05480.374615.7676-38.4327-27.7954
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 2 through 119 )A0
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 120 through 163 )A0
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 164 through 278 )A0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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