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万見
- PDB-5cir: Crystal structure of death receptor 4 (DR4; TNFFRSF10A) bound to ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5cir
タイトルCrystal structure of death receptor 4 (DR4; TNFFRSF10A) bound to TRAIL (TNFSF10)
要素
  • Tumor necrosis factor ligand superfamily member 10
  • Tumor necrosis factor receptor superfamily member 10A
キーワードAPOPTOSIS / binding and specificity / ligand-receptor complex / TNF receptor family
機能・相同性
機能・相同性情報


TRAIL binding / death receptor activity / TRAIL signaling / TRAIL-activated apoptotic signaling pathway / Regulation by c-FLIP / CASP8 activity is inhibited / Dimerization of procaspase-8 / activation of NF-kappaB-inducing kinase activity / Caspase activation via Death Receptors in the presence of ligand / tumor necrosis factor receptor binding ...TRAIL binding / death receptor activity / TRAIL signaling / TRAIL-activated apoptotic signaling pathway / Regulation by c-FLIP / CASP8 activity is inhibited / Dimerization of procaspase-8 / activation of NF-kappaB-inducing kinase activity / Caspase activation via Death Receptors in the presence of ligand / tumor necrosis factor receptor binding / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / TP53 Regulates Transcription of Death Receptors and Ligands / RIPK1-mediated regulated necrosis / positive regulation of release of cytochrome c from mitochondria / : / plasma membrane raft / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / extrinsic apoptotic signaling pathway / cytokine activity / Cell surface interactions at the vascular wall / response to insulin / cellular response to mechanical stimulus / male gonad development / cell-cell signaling / signaling receptor activity / protease binding / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / immune response / positive regulation of apoptotic process / membrane raft / signaling receptor binding / apoptotic process / Golgi apparatus / cell surface / signal transduction / extracellular space / extracellular exosome / zinc ion binding / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Tumour necrosis factor receptor 10 / Tumor necrosis factor receptor 10, N-terminal / Tumour necrosis factor receptor 10A/B, death domain / : / Tumour necrosis factor ligand 10/11 / Tumor Necrosis Factor Receptor, subunit A, domain 2 / Tumor Necrosis Factor Receptor, subunit A; domain 2 / Tumour necrosis factor, conserved site / Tumor necrosis factor (TNF) homology domain (THD) signature. / Tumour necrosis factor family. ...Tumour necrosis factor receptor 10 / Tumor necrosis factor receptor 10, N-terminal / Tumour necrosis factor receptor 10A/B, death domain / : / Tumour necrosis factor ligand 10/11 / Tumor Necrosis Factor Receptor, subunit A, domain 2 / Tumor Necrosis Factor Receptor, subunit A; domain 2 / Tumour necrosis factor, conserved site / Tumor necrosis factor (TNF) homology domain (THD) signature. / Tumour necrosis factor family. / TNF(Tumour Necrosis Factor) family / TNFR/NGFR family cysteine-rich region domain profile. / Tumour necrosis factor domain / TNFR/NGFR cysteine-rich region / TNFR/NGFR family cysteine-rich region signature. / Tumor necrosis factor (TNF) homology domain (THD) profile. / Tumor necrosis factor receptor / nerve growth factor receptor repeats. / TNFR/NGFR cysteine-rich region / Jelly Rolls - #40 / Tumour necrosis factor-like domain superfamily / Death domain profile. / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Death domain / Death-like domain superfamily / Ribbon / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tumor necrosis factor receptor superfamily member 10A / Tumor necrosis factor ligand superfamily member 10
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Sheriff, S.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr F Struct Biol Commun / 年: 2015
タイトル: The structure of the death receptor 4-TNF-related apoptosis-inducing ligand (DR4-TRAIL) complex.
著者: Ramamurthy, V. / Yamniuk, A.P. / Lawrence, E.J. / Yong, W. / Schneeweis, L.A. / Cheng, L. / Murdock, M. / Corbett, M.J. / Doyle, M.L. / Sheriff, S.
履歴
登録2015年7月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年1月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
改定 1.22024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tumor necrosis factor ligand superfamily member 10
B: Tumor necrosis factor ligand superfamily member 10
D: Tumor necrosis factor ligand superfamily member 10
E: Tumor necrosis factor receptor superfamily member 10A
F: Tumor necrosis factor receptor superfamily member 10A
G: Tumor necrosis factor receptor superfamily member 10A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,3058
ポリマ－94,2046
非ポリマー1012
水1448
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14900 Å2
ΔGint-54 kcal/mol
Surface area30440 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)84.600, 87.600, 107.700
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrix詳細ベクター
1given(1), (1), (1)
2given(0.057355, 0.708067, 0.703812), (0.741502, 0.441835, -0.504932), (-0.668495, 0.550839, -0.499692)A to B44.94, -34.386, -12.311
3given(0.061362, 0.706339, 0.705209), (0.742935, 0.439508, -0.504857), (-0.666546, 0.554903, -0.497795)B to D44.897, -34.328, -12.292
4given(0.017137, 0.724811, 0.688735), (0.742818, 0.451858, -0.494009), (-0.669274, 0.520071, -0.530659)E to F45.066, -34.239, -12.575
5given(0.057723, 0.687378, 0.724002), (0.771874, 0.429206, -0.469033), (-0.633149, 0.585913, -0.505795)G to E45.658, -33.857, -13.153

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要素

#1: タンパク質 Tumor necrosis factor ligand superfamily member 10 / Apo-2 ligand / Apo-2L / TNF-related apoptosis-inducing ligand / Protein TRAIL


分子量: 19652.049 Da / 分子数: 3 / 断片: Residues 114-281 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TNFSF10, APO2L, TRAIL / プラスミド: pET28-NHis-TEV / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P50591
#2: タンパク質 Tumor necrosis factor receptor superfamily member 10A / Death receptor 4 / TNF-related apoptosis-inducing ligand receptor 1 / TRAIL-R1


分子量: 11749.284 Da / 分子数: 3 / 断片: Extracellular domain residues 125-232 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TNFRSF10A, APO2, DR4, TRAILR1 / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Oragami B(DE3) / 参照: UniProt: O00220
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.93 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: 100 mM MMT (1:2:2 ratio of DL-malic acid, MES, Tris base), pH 5.0, 22.2%(W/V) PEG 2000MME

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2009年7月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→50 Å / Num. obs: 16742 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.3 % / Biso Wilson estimate: 71.79 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.092 / Net I/σ(I): 20.8
反射 シェル解像度: 3→3.11 Å / 冗長度: 7.5 % / Rmerge(I) obs: 0.365 / Mean I/σ(I) obs: 6.4 / Rejects: 0 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER-TNTBUSTER 2.11.5精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: TRAIL FROM 1D0G AND DR4 FROM 1DOG DR5

1d0g

1dog


解像度: 3→27.6 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9265 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8932 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.372
詳細: Non-crystallographic symmetry was used in the form of Local Structure Similarity Restraints (LSSR) with automatic pruning of discrepant residues and with a TARGET_WEIGHT OF 0.5.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2163 1049 6.34 %RANDOM
Rwork0.1767 ---
obs0.1792 16541 99.89 %-
原子変位パラメータBiso max: 135.15 Å2 / Biso mean: 42.22 Å2 / Biso min: 7.15 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.728 Å20 Å20 Å2
2---8.4057 Å20 Å2
3---3.6777 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.309 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3→27.6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5601 0 2 8 5611
Biso mean--38.51 21.52 -
残基数----752
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1854SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes112HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes868HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it5752HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd1SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion776SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact6230SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d5752HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg7806HARMONIC21.19
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.36
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion19.72
LS精密化 シェル解像度: 3→3.21 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3035 206 7.04 %
Rwork0.2101 2722 -
all0.2166 2928 -
obs--99.89 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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