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- PDB-5chv: Crystal structure of USP18-ISG15 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5chv
タイトルCrystal structure of USP18-ISG15 complex
要素
  • Ubiquitin-like protein ISG15
  • Ubl carboxyl-terminal hydrolase 18
キーワードHYDROLASE / Ubiquitin-specific protease / ISG15 / interferon
機能・相同性
機能・相同性情報


Regulation of IFNA/IFNB signaling / response to stilbenoid / Regulation of NF-kappa B signaling / positive regulation of protein oligomerization / Termination of translesion DNA synthesis / ISG15 antiviral mechanism / ISG15-protein conjugation / PKR-mediated signaling / regulation of type II interferon production / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation ...Regulation of IFNA/IFNB signaling / response to stilbenoid / Regulation of NF-kappa B signaling / positive regulation of protein oligomerization / Termination of translesion DNA synthesis / ISG15 antiviral mechanism / ISG15-protein conjugation / PKR-mediated signaling / regulation of type II interferon production / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / Ub-specific processing proteases / protein localization to mitochondrion / response to type I interferon / negative regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / negative regulation of viral genome replication / protein deubiquitination / positive regulation of interleukin-10 production / positive regulation of bone mineralization / antiviral innate immune response / negative regulation of protein ubiquitination / positive regulation of interferon-beta production / positive regulation of erythrocyte differentiation / integrin-mediated signaling pathway / response to bacterium / response to virus / modification-dependent protein catabolic process / positive regulation of type II interferon production / protein tag activity / integrin binding / ISG15-specific peptidase activity / regulation of inflammatory response / defense response to virus / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / molecular adaptor activity / defense response to bacterium / ubiquitin protein ligase binding / proteolysis / extracellular region / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / : / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Cysteine proteinases ...: / : / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Cysteine proteinases / Cathepsin B; Chain A / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin-like protein ISG15 / Ubl carboxyl-terminal hydrolase 18
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.005 Å
データ登録者Fritz, G. / Basters, A.
引用ジャーナル: Nat. Struct. Mol. Biol. / 年: 2017
タイトル: Structural basis of the specificity of USP18 toward ISG15.
著者: Basters, A. / Geurink, P.P. / Rocker, A. / Witting, K.F. / Tadayon, R. / Hess, S. / Semrau, M.S. / Storici, P. / Ovaa, H. / Knobeloch, K.P. / Fritz, G.
履歴
登録2015年7月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年9月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年2月15日Group: Database references
改定 1.22017年3月15日Group: Database references
改定 1.32024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubl carboxyl-terminal hydrolase 18
C: Ubiquitin-like protein ISG15
B: Ubl carboxyl-terminal hydrolase 18
D: Ubiquitin-like protein ISG15
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)109,80810
ポリマ－109,4144
非ポリマー3946
水905
1
A: Ubl carboxyl-terminal hydrolase 18
C: Ubiquitin-like protein ISG15
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,9045
ポリマ－54,7072
非ポリマー1973
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4640 Å2
ΔGint-46 kcal/mol
Surface area20920 Å2
手法PISA
2
B: Ubl carboxyl-terminal hydrolase 18
D: Ubiquitin-like protein ISG15
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,9045
ポリマ－54,7072
非ポリマー1973
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4230 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area21160 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.040, 72.806, 217.259
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 2種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 Ubl carboxyl-terminal hydrolase 18 / 43 kDa ISG15-specific protease / ISG15-specific-processing protease / Ubl thioesterase 18


分子量: 37353.039 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 46-368 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The protein was expressed without the N-terminal 45 residues. The construct contains residues 46-368 out of 368 residues.
由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Usp18, Ubp43 / 細胞株 (発現宿主): Sf21
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9WTV6, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; オメガペプチターゼ
#2: タンパク質 Ubiquitin-like protein ISG15 / Interferon-induced 15 kDa protein / Interferon-induced 17 kDa protein / IP17 / Ubiquitin cross- ...Interferon-induced 15 kDa protein / Interferon-induced 17 kDa protein / IP17 / Ubiquitin cross-reactive protein


分子量: 17354.049 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 1-155 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: In ISG15 chain C the terminal Glycine 155 is replaced by a propargylamine that reacts with the active site Cysteine 61 of USP18 chain A and forms a covalent bond.
由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Isg15, G1p2, Ucrp / プラスミド: pTXB1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q64339

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非ポリマー , 4種, 11分子

#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.12 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 12.5% (w/v) PEG 1000, 12.5% (w/v) PEG 3350, 12.5% (v/v) MPD, 0.03 M NaNO3, 0.03 M Na2HPO4, 0.03 M (NH4)2SO4, 0.1 M MOPS/Hepes-NaOH, pH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年11月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→37 Å / Num. obs: 21117 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 13 % / Biso Wilson estimate: 56.58 Å2 / Rmerge F obs: 0.971 / Rmerge(I) obs: 0.627 / Rrim(I) all: 0.653 / Χ2: 0.413 / Net I/σ(I): 3.53 / Num. measured all: 274828
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge F obsRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsRrim(I) all% possible all
3-3.160.3482.9340.8638885300130013.054100
3.16-3.50.6051.6971.5661508468746861.766100
3.5-40.860.8742.9159096433443330.908100
4-60.960.4225.0680427628862880.44100
6-100.9840.2796.5327976216621660.29100
100.9920.1589.2869366576430.16697.9

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
XDSデータ削減
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5CHT, 5CHF

5cht

5chf


解像度: 3.005→37.312 Å / SU ML: 0.46 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 28.71 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2862 1020 4.87 %
Rwork0.2247 --
obs0.2277 20936 99.71 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.005→37.312 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7339 0 14 5 7358
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0087500
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2310149
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.6852789
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0551159
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0071271
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.005-3.16340.36921410.32642748X-RAY DIFFRACTION98
3.1634-3.36150.34991480.28462801X-RAY DIFFRACTION100
3.3615-3.62080.33591410.24992800X-RAY DIFFRACTION100
3.6208-3.98480.2941510.22362819X-RAY DIFFRACTION100
3.9848-4.56050.26781470.20092849X-RAY DIFFRACTION100
4.5605-5.74240.24791330.19492883X-RAY DIFFRACTION100
5.7424-37.31480.25381590.20113016X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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