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- PDB-5ceh: Structure of histone lysine demethylase KDM5A in complex with sel... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ceh
タイトルStructure of histone lysine demethylase KDM5A in complex with selective inhibitor
要素
  • Lysine-specific demethylase 5A
  • Unknown Peptide
キーワードOxidoreductase/Inhibitor / epigenetics / demethylase / histone / KDM5A / KDM5 / Oxidoreductase-Inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


facultative heterochromatin formation / [histone H3]-trimethyl-L-lysine4 demethylase / histone H3K4me/H3K4me2/H3K4me3 demethylase activity / regulation of DNA-binding transcription factor activity / enzyme inhibitor activity / histone demethylase activity / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / circadian regulation of gene expression / HDMs demethylate histones / chromatin DNA binding ...facultative heterochromatin formation / [histone H3]-trimethyl-L-lysine4 demethylase / histone H3K4me/H3K4me2/H3K4me3 demethylase activity / regulation of DNA-binding transcription factor activity / enzyme inhibitor activity / histone demethylase activity / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / circadian regulation of gene expression / HDMs demethylate histones / chromatin DNA binding / histone binding / transcription coactivator activity / transcription cis-regulatory region binding / chromatin remodeling / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / nucleolus / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
ARID DNA-binding domain / : / : / : / : / Lysine-specific demethylase-like domain / : / PLU-1-like protein / Lysine-specific demethylase 5, C-terminal helical domain / Zinc finger, C5HC2-type ...ARID DNA-binding domain / : / : / : / : / Lysine-specific demethylase-like domain / : / PLU-1-like protein / Lysine-specific demethylase 5, C-terminal helical domain / Zinc finger, C5HC2-type / C5HC2 zinc finger / ARID DNA-binding domain / ARID DNA-binding domain superfamily / ARID/BRIGHT DNA binding domain / ARID domain profile. / BRIGHT, ARID (A/T-rich interaction domain) domain / ARID/BRIGHT DNA binding domain / JmjN domain / jmjN domain / JmjN domain profile. / Small domain found in the jumonji family of transcription factors / Cupin / JmjC domain, hydroxylase / A domain family that is part of the cupin metalloenzyme superfamily. / JmjC domain / JmjC domain profile. / Zinc finger, PHD-type, conserved site / PHD-finger / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / DNA polymerase; domain 1 / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Jelly Rolls / Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-50P / NICKEL (II) ION / Lysine-specific demethylase 5A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.14 Å
データ登録者Kiefer, J.R. / Vinogradova, M.
引用ジャーナル: Nat.Chem.Biol. / 年: 2016
タイトル: An inhibitor of KDM5 demethylases reduces survival of drug-tolerant cancer cells.
著者: Vinogradova, M. / Gehling, V.S. / Gustafson, A. / Arora, S. / Tindell, C.A. / Wilson, C. / Williamson, K.E. / Guler, G.D. / Gangurde, P. / Manieri, W. / Busby, J. / Flynn, E.M. / Lan, F. / ...著者: Vinogradova, M. / Gehling, V.S. / Gustafson, A. / Arora, S. / Tindell, C.A. / Wilson, C. / Williamson, K.E. / Guler, G.D. / Gangurde, P. / Manieri, W. / Busby, J. / Flynn, E.M. / Lan, F. / Kim, H.J. / Odate, S. / Cochran, A.G. / Liu, Y. / Wongchenko, M. / Yang, Y. / Cheung, T.K. / Maile, T.M. / Lau, T. / Costa, M. / Hegde, G.V. / Jackson, E. / Pitti, R. / Arnott, D. / Bailey, C. / Bellon, S. / Cummings, R.T. / Albrecht, B.K. / Harmange, J.C. / Kiefer, J.R. / Trojer, P. / Classon, M.
履歴
登録2015年7月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年5月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年6月8日Group: Database references
改定 1.22016年7月6日Group: Database references
改定 1.32016年7月20日Group: Data collection
改定 1.42017年11月22日Group: Derived calculations / Refinement description / カテゴリ: pdbx_struct_oper_list / software / Item: _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.52024年10月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lysine-specific demethylase 5A
B: Unknown Peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,0416
ポリマ－91,5732
非ポリマー4684
水1267
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area500 Å2
ΔGint-51 kcal/mol
Surface area28200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)159.306, 159.306, 92.462
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-428-

ARG

詳細THE BIOLOGICAL ASSEMBLY IS A MONOMER. A LARGE SECTION OF CHAIN A IS MISSING IN THE COORDINATES AND CHAIN B IS PROBABLY A PART OF CHAIN A

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Lysine-specific demethylase 5A / Histone demethylase JARID1A / Jumonji/ARID domain-containing protein 1A / Retinoblastoma-binding ...Histone demethylase JARID1A / Jumonji/ARID domain-containing protein 1A / Retinoblastoma-binding protein 2 / RBBP-2


分子量: 90703.938 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 12-797 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KDM5A, JARID1A, RBBP2, RBP2 / プラスミド: pAcGP67
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): Sf9
参照: UniProt: P29375, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 2- ...参照: UniProt: P29375, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 2-オキソグルタル酸類を片方の電子供与体とする; 酸素分をそれぞれの電子供与体に取り込む
#2: タンパク質・ペプチド Unknown Peptide


分子量: 869.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: A LARGE SECTION OF CHAIN A IS MISSING IN THE COORDINATES AND CHAIN B IS PROBABLY A PART OF CHAIN A
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KDM5A, JARID1A, RBBP2, RBP2 / プラスミド: pAcGP67
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): Sf9

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非ポリマー , 4種, 11分子

#3: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 化合物 ChemComp-50P / 7-oxo-5-phenyl-6-(propan-2-yl)-4,7-dihydropyrazolo[1,5-a]pyrimidine-3-carbonitrile


分子量: 278.309 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H14N4O
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細UNK A905 THROUGH UNK A914 IS A SEGEMENT FROM THE REGION A184 and A798
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.06 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 20% PEG3350, 0.1 M HEPES, pH 7.3, 12% glycerol / PH範囲: 7.3

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.97949 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300HE / 検出器: CCD / 日付: 2013年5月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→40 Å / Num. obs: 23075 / % possible obs: 96.8 % / 冗長度: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 108.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.136 / Net I/σ(I): 6.5
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
3.1-3.214.70.8222050.560.3970.9150.53294.6
3.21-3.344.90.60922750.7450.290.6770.62597.6
3.34-3.4950.46823090.8520.2190.5190.78899
3.49-3.685.20.35322860.8940.1620.390.98198.7
3.68-3.915.20.26423040.9530.1190.291.16898.3
3.91-4.215.40.20123050.9710.0890.221.48398.9
4.21-4.635.50.1623180.9820.070.1761.81798.1
4.63-5.35.50.13322980.9870.0580.1451.68697.5
5.3-6.675.60.12823370.9840.0560.141.74498
6.67-405.40.0923730.9910.0410.11.80596.2

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.14→39.83 Å / SU ML: 0.48 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 29.35 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.238 1162 5.05 %Random selection
Rwork0.221 ---
obs0.222 23004 96 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 70.02 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.14→39.83 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4641 0 24 7 4672
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0114807
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2976535
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.1511750
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.064702
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006862
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.138-3.28070.42481290.3622283X-RAY DIFFRACTION82
3.2807-3.45360.33921400.30622763X-RAY DIFFRACTION97
3.4536-3.66980.28141430.26782770X-RAY DIFFRACTION99
3.6698-3.95290.29591600.24112782X-RAY DIFFRACTION99
3.9529-4.35030.22471510.20282793X-RAY DIFFRACTION99
4.3503-4.97880.19781440.17472791X-RAY DIFFRACTION98
4.9788-6.26880.24571480.21562789X-RAY DIFFRACTION98
6.2688-39.82970.20461470.20892871X-RAY DIFFRACTION97
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.59180.5949-0.17921.0180.13960.2835-0.04480.0530.2467-0.0027-0.08770.2257-0.25070.1006-0.97560.5302-0.18330.22660.13160.17710.3676130.374382.3872100.7256
21.9549-1.67870.33391.9388-0.67330.2413-0.0549-0.1280.47830.31420.00860.1311-0.20170.1972-0.05740.3255-0.0082-0.13250.5674-0.050.468135.5568352.7098125.9706
32.0273-0.9110.8521.1812-0.51091.03240.2118-0.5031-0.38560.14050.09560.38080.04620.1846-0.01290.1881-0.16470.02790.4247-0.19620.3408133.5431354.576128.414
42.85320.0361-0.10882.0674-0.28961.62950.1521-0.3243-0.26940.0320.03960.089-0.10590.1273-0.1480.2814-0.09220.0340.2408-0.00520.2579125.6824372.4328110.0238
50.8485-0.95090.53973.0117-0.44951.0818-0.1473-0.11010.29640.21640.1166-0.88130.13450.1839-0.0330.2694-0.14910.07820.3786-0.02080.4307144.5139367.6251111.7042
62.2283-0.1904-0.0774.83071.76492.2427-0.07860.2115-1.0619-0.28610.2056-0.46530.530.1131-0.16710.4391-0.03340.07620.4114-0.10850.8024134.6366352.938894.053
70.75340.9786-0.48452.1719-0.32861.1083-0.36020.3053-0.3065-0.87050.3501-0.4773-0.0877-0.2545-0.11071.4415-0.2422-0.20040.8567-0.38520.5474130.1758359.54278.3673
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN 'A' AND (RESID 12 THROUGH 62 )
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN 'A' AND (RESID 63 THROUGH 153 )
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN 'A' AND (RESID 154 THROUGH 378 )
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN 'A' AND (RESID 379 THROUGH 510 )
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN 'A' AND (RESID 511 THROUGH 565 )
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN 'A' AND (RESID 566 THROUGH 702 )
7X-RAY DIFFRACTION7CHAIN 'A' AND (RESID 703 THROUGH 785 )

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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