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- PDB-5cdw: Crystal Structure Analysis of a mutant Grb2 SH2 domain (W121G) wi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5cdw
タイトルCrystal Structure Analysis of a mutant Grb2 SH2 domain (W121G) with a pYVNV peptide
要素
  • Growth factor receptor-bound protein 2
  • SER-PTR-VAL-ASN-VAL-GLN
キーワードSIGNALING PROTEIN / SH2 domain / phosphotyrosine / ligand / W121G mutation
機能・相同性
機能・相同性情報


guanyl-nucleotide exchange factor adaptor activity / Grb2-EGFR complex / branching involved in labyrinthine layer morphogenesis / STAT5 Activation / Co-inhibition by BTLA / COP9 signalosome / neurotrophin TRKA receptor binding / Activated NTRK2 signals through PI3K / transmembrane receptor protein tyrosine kinase adaptor activity / MET receptor recycling ...guanyl-nucleotide exchange factor adaptor activity / Grb2-EGFR complex / branching involved in labyrinthine layer morphogenesis / STAT5 Activation / Co-inhibition by BTLA / COP9 signalosome / neurotrophin TRKA receptor binding / Activated NTRK2 signals through PI3K / transmembrane receptor protein tyrosine kinase adaptor activity / MET receptor recycling / Signaling by cytosolic FGFR1 fusion mutants / Interleukin-15 signaling / MET activates PTPN11 / negative regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity / MET activates RAP1 and RAC1 / vesicle membrane / Signaling by LTK / MET activates PI3K/AKT signaling / CD28 dependent Vav1 pathway / Signal regulatory protein family interactions / epidermal growth factor receptor binding / Regulation of KIT signaling / PI-3K cascade:FGFR3 / natural killer cell mediated cytotoxicity / STAT5 activation downstream of FLT3 ITD mutants / PI-3K cascade:FGFR2 / PI-3K cascade:FGFR4 / PI-3K cascade:FGFR1 / positive regulation of actin filament polymerization / endodermal cell differentiation / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / RHOU GTPase cycle / regulation of MAPK cascade / RET signaling / PI3K events in ERBB2 signaling / insulin receptor substrate binding / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / PI3K Cascade / SOS-mediated signalling / Activated NTRK3 signals through RAS / Activated NTRK2 signals through RAS / signal transduction in response to DNA damage / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / SHC1 events in ERBB4 signaling / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / Interleukin receptor SHC signaling / Signalling to RAS / GAB1 signalosome / Signal attenuation / Activated NTRK2 signals through FRS2 and FRS3 / SHC-related events triggered by IGF1R / Schwann cell development / SHC-mediated cascade:FGFR3 / MET activates RAS signaling / SHC-mediated cascade:FGFR2 / Signaling by PDGFRA transmembrane, juxtamembrane and kinase domain mutants / Signaling by PDGFRA extracellular domain mutants / SHC-mediated cascade:FGFR4 / Erythropoietin activates RAS / Signaling by FGFR4 in disease / SHC-mediated cascade:FGFR1 / FRS-mediated FGFR3 signaling / Signaling by CSF3 (G-CSF) / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants / ephrin receptor binding / FRS-mediated FGFR2 signaling / FRS-mediated FGFR4 signaling / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Signaling by FGFR3 in disease / FRS-mediated FGFR1 signaling / Tie2 Signaling / Signaling by FGFR2 in disease / phosphotyrosine residue binding / GRB2 events in EGFR signaling / SHC1 events in EGFR signaling / myelination / Signaling by FLT3 fusion proteins / FLT3 Signaling / EGFR Transactivation by Gastrin / Signaling by FGFR1 in disease / FCERI mediated Ca+2 mobilization / NCAM signaling for neurite out-growth / GRB2 events in ERBB2 signaling / cellular response to ionizing radiation / Downstream signal transduction / SHC1 events in ERBB2 signaling / Insulin receptor signalling cascade / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / Regulation of signaling by CBL / Negative regulation of FGFR3 signaling / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / T cell activation / Negative regulation of FGFR2 signaling / Negative regulation of FGFR4 signaling / Negative regulation of FGFR1 signaling / EGFR downregulation / Spry regulation of FGF signaling
類似検索 - 分子機能
GRB2, N-terminal SH3 domain / GRB2, C-terminal SH3 domain / Grb2-like / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain ...GRB2, N-terminal SH3 domain / GRB2, C-terminal SH3 domain / Grb2-like / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Growth factor receptor-bound protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.602 Å
データ登録者Papaioannou, D. / Geibel, S. / Kunze, M. / Kay, C. / Waksman, G.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2016
タイトル: Structural and biophysical investigation of the interaction of a mutant Grb2 SH2 domain (W121G) with its cognate phosphopeptide.
著者: Papaioannou, D. / Geibel, S. / Kunze, M.B. / Kay, C.W. / Waksman, G.
履歴
登録2015年7月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年5月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Growth factor receptor-bound protein 2
E: Growth factor receptor-bound protein 2
B: Growth factor receptor-bound protein 2
C: Growth factor receptor-bound protein 2
G: Growth factor receptor-bound protein 2
H: Growth factor receptor-bound protein 2
K: Growth factor receptor-bound protein 2
L: Growth factor receptor-bound protein 2
O: Growth factor receptor-bound protein 2
P: Growth factor receptor-bound protein 2
U: Growth factor receptor-bound protein 2
V: Growth factor receptor-bound protein 2
Y: Growth factor receptor-bound protein 2
Z: Growth factor receptor-bound protein 2
c: Growth factor receptor-bound protein 2
d: Growth factor receptor-bound protein 2
D: SER-PTR-VAL-ASN-VAL-GLN
M: SER-PTR-VAL-ASN-VAL-GLN
s: SER-PTR-VAL-ASN-VAL-GLN
a: SER-PTR-VAL-ASN-VAL-GLN
F: SER-PTR-VAL-ASN-VAL-GLN
J: SER-PTR-VAL-ASN-VAL-GLN
N: SER-PTR-VAL-ASN-VAL-GLN
R: SER-PTR-VAL-ASN-VAL-GLN
T: SER-PTR-VAL-ASN-VAL-GLN
X: SER-PTR-VAL-ASN-VAL-GLN
b: SER-PTR-VAL-ASN-VAL-GLN
f: SER-PTR-VAL-ASN-VAL-GLN
h: SER-PTR-VAL-ASN-VAL-GLN
j: SER-PTR-VAL-ASN-VAL-GLN
I: SER-PTR-VAL-ASN-VAL-GLN
Q: SER-PTR-VAL-ASN-VAL-GLN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)197,82232
ポリマ－197,82232
非ポリマー00
水1,78399
1
A: Growth factor receptor-bound protein 2
E: Growth factor receptor-bound protein 2
f: SER-PTR-VAL-ASN-VAL-GLN
I: SER-PTR-VAL-ASN-VAL-GLN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,7284
ポリマ－24,7284
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6230 Å2
ΔGint-46 kcal/mol
Surface area11590 Å2
手法PISA
2
B: Growth factor receptor-bound protein 2
C: Growth factor receptor-bound protein 2
D: SER-PTR-VAL-ASN-VAL-GLN
b: SER-PTR-VAL-ASN-VAL-GLN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,7284
ポリマ－24,7284
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6250 Å2
ΔGint-44 kcal/mol
Surface area11840 Å2
手法PISA
3
G: Growth factor receptor-bound protein 2
H: Growth factor receptor-bound protein 2
X: SER-PTR-VAL-ASN-VAL-GLN
Q: SER-PTR-VAL-ASN-VAL-GLN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,7284
ポリマ－24,7284
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6240 Å2
ΔGint-48 kcal/mol
Surface area11410 Å2
手法PISA
4
K: Growth factor receptor-bound protein 2
L: Growth factor receptor-bound protein 2
M: SER-PTR-VAL-ASN-VAL-GLN
T: SER-PTR-VAL-ASN-VAL-GLN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,7284
ポリマ－24,7284
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5990 Å2
ΔGint-46 kcal/mol
Surface area11530 Å2
手法PISA
5
O: Growth factor receptor-bound protein 2
P: Growth factor receptor-bound protein 2
s: SER-PTR-VAL-ASN-VAL-GLN
R: SER-PTR-VAL-ASN-VAL-GLN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,7284
ポリマ－24,7284
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6630 Å2
ΔGint-42 kcal/mol
Surface area11020 Å2
手法PISA
6
U: Growth factor receptor-bound protein 2
V: Growth factor receptor-bound protein 2
N: SER-PTR-VAL-ASN-VAL-GLN
h: SER-PTR-VAL-ASN-VAL-GLN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,7284
ポリマ－24,7284
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6580 Å2
ΔGint-43 kcal/mol
Surface area10930 Å2
手法PISA
7
Y: Growth factor receptor-bound protein 2
Z: Growth factor receptor-bound protein 2
a: SER-PTR-VAL-ASN-VAL-GLN
J: SER-PTR-VAL-ASN-VAL-GLN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,7284
ポリマ－24,7284
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6650 Å2
ΔGint-42 kcal/mol
Surface area10840 Å2
手法PISA
8
c: Growth factor receptor-bound protein 2
d: Growth factor receptor-bound protein 2
F: SER-PTR-VAL-ASN-VAL-GLN
j: SER-PTR-VAL-ASN-VAL-GLN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,7284
ポリマ－24,7284
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5900 Å2
ΔGint-48 kcal/mol
Surface area11000 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.650, 72.140, 172.140
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.31, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質
Growth factor receptor-bound protein 2 / Adapter protein GRB2 / Protein Ash / SH2/SH3 adapter GRB2


分子量: 11575.112 Da / 分子数: 16 / 変異: W121G / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GRB2, ASH / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62993
#2: タンパク質・ペプチド
SER-PTR-VAL-ASN-VAL-GLN


分子量: 788.739 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 99 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.51 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 0.335M Potassium thiocyanate, 31% (w/v) PEG 8000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.918 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年4月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.602→41.256 Å / Num. obs: 61923 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 3.72 % / Biso Wilson estimate: 32.155 Å2 / Rmerge F obs: 0.199 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Rrim(I) all: 0.136 / Χ2: 0.944 / Net I/σ(I): 12.09 / Num. measured all: 96102
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Num. possibleRmerge F obsRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obsRrim(I) all% possible all
2.602-2.738283
2.73-2.818168
2.81-2.897944
2.89-2.987647
2.98-3.087470
3.08-3.197219
3.19-3.3170380.4060.2631.171361280.3721.8
3.31-3.4467030.7850.4151.94824858260.57886.9
3.44-3.5964140.6470.2872.36926759110.39392.2
3.59-3.7761260.2910.1764.57911155690.23990.9
3.77-3.9758190.3310.1754.76892152580.23790.4
3.97-4.2155370.2530.1245.47922651720.16693.4
4.21-4.551920.1260.0818.32899849120.1194.6
4.5-4.8748450.160.0828.28847146010.1195
4.87-5.3344120.1160.0659.1796442640.08896.6
5.33-5.9640440.1440.0797.45736839370.10897.4
5.96-6.8835610.1090.0748.49635434180.10196
6.88-8.4329790.0780.05410.43539528900.07497
8.43-11.9223180.0490.04515.22436822510.06297.1
11.9212550.040.03616.04227511720.0593.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.4_1496精密化
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1JYR

1jyr


解像度: 2.602→41.256 Å / SU ML: 0.42 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 35.42 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2942 3097 5 %
Rwork0.236 --
obs0.2388 61923 99 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.602→41.256 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13091 0 0 99 13190
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00213411
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.59218126
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.4674721
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0251899
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0022368
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.602-2.64230.42141250.36752363X-RAY DIFFRACTION89
2.6423-2.68560.39261410.34452685X-RAY DIFFRACTION100
2.6856-2.73190.41431410.3362666X-RAY DIFFRACTION100
2.7319-2.78160.34891400.32562687X-RAY DIFFRACTION100
2.7816-2.83510.37481390.31542630X-RAY DIFFRACTION100
2.8351-2.8930.37431420.32062688X-RAY DIFFRACTION100
2.893-2.95580.37171420.31252690X-RAY DIFFRACTION100
2.9558-3.02460.39331410.28942685X-RAY DIFFRACTION100
3.0246-3.10020.3581400.2872656X-RAY DIFFRACTION100
3.1002-3.1840.3151420.26932684X-RAY DIFFRACTION100
3.184-3.27760.36461430.25662708X-RAY DIFFRACTION100
3.2776-3.38340.31791380.24832630X-RAY DIFFRACTION100
3.3834-3.50420.33781420.24632697X-RAY DIFFRACTION100
3.5042-3.64450.29081400.23922689X-RAY DIFFRACTION99
3.6445-3.81020.29811430.22672703X-RAY DIFFRACTION100
3.8102-4.0110.27161410.21692697X-RAY DIFFRACTION100
4.011-4.2620.2761420.20592683X-RAY DIFFRACTION99
4.262-4.59070.22821420.19662693X-RAY DIFFRACTION100
4.5907-5.05190.23921420.18222708X-RAY DIFFRACTION100
5.0519-5.78130.27261440.20542716X-RAY DIFFRACTION100
5.7813-7.27730.26851420.21682730X-RAY DIFFRACTION99
7.2773-41.26120.21111450.18782738X-RAY DIFFRACTION97

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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