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- PDB-5c91: NEDD4 HECT with covalently bound indole-based inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5c91
タイトルNEDD4 HECT with covalently bound indole-based inhibitor
要素E3 ubiquitin-protein ligase NEDD4
キーワードligase/ligase inhibitor / NEDD4 / HECT / LIGASE / INHIBITOR / ligase-ligase inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


formation of structure involved in a symbiotic process / positive regulation of nucleocytoplasmic transport / negative regulation of sodium ion transport / channel inhibitor activity / nuclear receptor-mediated glucocorticoid signaling pathway / viral budding / negative regulation of potassium ion export across plasma membrane / endocardial cushion development / phosphothreonine residue binding / receptor catabolic process ...formation of structure involved in a symbiotic process / positive regulation of nucleocytoplasmic transport / negative regulation of sodium ion transport / channel inhibitor activity / nuclear receptor-mediated glucocorticoid signaling pathway / viral budding / negative regulation of potassium ion export across plasma membrane / endocardial cushion development / phosphothreonine residue binding / receptor catabolic process / apicolateral plasma membrane / protein targeting to lysosome / potassium channel inhibitor activity / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / HECT-type E3 ubiquitin transferase / sodium channel inhibitor activity / proline-rich region binding / RNA polymerase binding / blood vessel morphogenesis / beta-2 adrenergic receptor binding / lysosomal transport / regulation of dendrite morphogenesis / negative regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / sodium ion transport / neuromuscular junction development / regulation of synapse organization / outflow tract morphogenesis / progesterone receptor signaling pathway / phosphoserine residue binding / protein K63-linked ubiquitination / protein monoubiquitination / regulation of macroautophagy / ubiquitin ligase complex / postsynaptic cytosol / Downregulation of ERBB4 signaling / Regulation of PTEN localization / ionotropic glutamate receptor binding / T cell activation / ubiquitin binding / regulation of membrane potential / ISG15 antiviral mechanism / response to calcium ion / Regulation of PTEN stability and activity / receptor internalization / neuron projection development / ubiquitin-protein transferase activity / positive regulation of protein catabolic process / cellular response to UV / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / ubiquitin protein ligase activity / ubiquitin-dependent protein catabolic process / cell cortex / adaptive immune response / transmembrane transporter binding / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / protein ubiquitination / protein domain specific binding / innate immune response / DNA damage response / chromatin / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / Golgi apparatus / protein-containing complex / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Hect, E3 ligase catalytic domain / Hect, E3 ligase catalytic domain / Hect, E3 ligase catalytic fold / Hect, E3 ligase catalytic domain / : / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with ...Hect, E3 ligase catalytic domain / Hect, E3 ligase catalytic domain / Hect, E3 ligase catalytic fold / Hect, E3 ligase catalytic domain / : / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain / C2 domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-4YU / E3 ubiquitin-protein ligase NEDD4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.44 Å
データ登録者Span, I. / Smith, A.T. / Kathman, S. / Statsyuk, A.V. / Rosenzweig, A.C.
引用ジャーナル: J. Am. Chem. Soc. / 年: 2015
タイトル: A Small Molecule That Switches a Ubiquitin Ligase From a Processive to a Distributive Enzymatic Mechanism.
著者: Kathman, S.G. / Span, I. / Smith, A.T. / Xu, Z. / Zhan, J. / Rosenzweig, A.C. / Statsyuk, A.V.
履歴
登録2015年6月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年9月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年4月25日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase NEDD4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,0552
ポリマ－44,7391
非ポリマー3161
水1267
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)175.200, 38.730, 60.360
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 93.130, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase NEDD4 / Cell proliferation-inducing gene 53 protein / Neural precursor cell expressed developmentally down- ...Cell proliferation-inducing gene 53 protein / Neural precursor cell expressed developmentally down-regulated protein 4 / NEDD-4


分子量: 44739.031 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 938-1312 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NEDD4, KIAA0093, NEDD4-1, PIG53 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P46934, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: 化合物 ChemComp-4YU / methyl (2E)-4-{[(5-methoxy-1,2-dimethyl-1H-indol-3-yl)carbonyl]amino}but-2-enoate


分子量: 316.352 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H20N2O4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.18 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 100 mM MES, 35 mM calcium chloride, 5 mM TCEP, 6% PEG400
PH範囲: 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1.033 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年3月10日
放射モノクロメーター: Double crystal cryo-cooled / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.033 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.44→32.2 Å / Num. obs: 15105 / % possible obs: 98.2 % / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 23.03 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.091 / Rpim(I) all: 0.071 / Net I/σ(I): 11.2 / Num. measured all: 47656
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / 冗長度: 3.1 % / Rejects: _

解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRpim(I) all% possible all
2.44-2.50.6022341810870.47298.7
10.91-32.20.01848.45661820.01493.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
xia20.3.6.3データスケーリング
REFMAC5.8.0049精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
xia2データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2XBF

2xbf


解像度: 2.44→31.86 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.918 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.877 / SU B: 36.163 / SU ML: 0.359 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.89 / ESU R Free: 0.351 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2977 731 4.8 %RANDOM
Rwork0.2478 ---
obs0.2501 14371 97.83 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 111.45 Å2 / Biso mean: 50.376 Å2 / Biso min: 24.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.69 Å2-0 Å2-1.09 Å2
2--1.63 Å2-0 Å2
3---1.17 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.44→31.86 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3156 0 23 7 3186
Biso mean--63.22 35.44 -
残基数----375
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0050.0193288
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.023080
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0361.9514435
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.71137077
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.9845378
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.89123.729177
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.78915590
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.0961523
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0570.2444
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.023713
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02836
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.484.2151510
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.484.2171511
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.6186.3151888
LS精密化 シェル解像度: 2.44→2.503 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.475 55 -
Rwork0.361 1027 -
all-1082 -
obs--98.01 %
精密化 TLS手法: refined / 詳細: Chain A / Origin x: -22.8336 Å / Origin y: -2.3324 Å / Origin z: 8.9346 Å
111213212223313233
T0.2319 Å20.0084 Å20.0556 Å2-0.0077 Å2-0.0011 Å2--0.0293 Å2
L0.0864 °20.0248 °2-0.0193 °2-0.3101 °20.0308 °2--0.0107 °2
S-0.0198 Å °0.0234 Å °-0.0054 Å °0.0345 Å °0.0206 Å °-0.0608 Å °0.0302 Å °-0.0024 Å °-0.0008 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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