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万見
- PDB-5c6d: Crystal structure of USP7 in complex with UHRF1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5c6d
タイトルCrystal structure of USP7 in complex with UHRF1
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1
  • Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
キーワードHYDROLASE/LIGASE / USP7 / UHRF1 / HYDROLASE-LIGASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H3 ubiquitin ligase activity / H3K9me3 modified histone binding / regulation of telomere capping / positive regulation of DNA topoisomerase (ATP-hydrolyzing) activity / DNA damage sensor activity / monoubiquitinated protein deubiquitination / regulation of retrograde transport, endosome to Golgi / hemi-methylated DNA-binding / deubiquitinase activity / homologous recombination ...histone H3 ubiquitin ligase activity / H3K9me3 modified histone binding / regulation of telomere capping / positive regulation of DNA topoisomerase (ATP-hydrolyzing) activity / DNA damage sensor activity / monoubiquitinated protein deubiquitination / regulation of retrograde transport, endosome to Golgi / hemi-methylated DNA-binding / deubiquitinase activity / homologous recombination / DNA alkylation repair / regulation of epithelial cell proliferation / methyl-CpG binding / regulation of DNA-binding transcription factor activity / K48-linked deubiquitinase activity / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / protein deubiquitination / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / mitotic spindle assembly / protein autoubiquitination / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / transcription-coupled nucleotide-excision repair / heterochromatin / negative regulation of gluconeogenesis / heterochromatin formation / epigenetic regulation of gene expression / negative regulation of TORC1 signaling / methylated histone binding / positive regulation of protein metabolic process / Regulation of PTEN localization / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / DNA methylation / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / regulation of signal transduction by p53 class mediator / replication fork / double-strand break repair via homologous recombination / euchromatin / RING-type E3 ubiquitin transferase / regulation of protein stability / regulation of circadian rhythm / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / PML body / nuclear matrix / spindle / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / Regulation of TP53 Degradation / rhythmic process / p53 binding / chromosome / histone binding / ubiquitin-dependent protein catabolic process / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / nucleic acid binding / nuclear body / protein stabilization / Ub-specific processing proteases / protein ubiquitination / cysteine-type endopeptidase activity / DNA damage response / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / proteolysis / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / UHRF1, tandem tudor domain / UHRF1/2-like / Tandem tudor domain within UHRF1 / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7, ICP0-binding domain / ICP0-binding domain of Ubiquitin-specific protease 7 / SRA-YDG / SRA-YDG superfamily / SAD/SRA domain / YDG domain profile. ...: / UHRF1, tandem tudor domain / UHRF1/2-like / Tandem tudor domain within UHRF1 / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7, ICP0-binding domain / ICP0-binding domain of Ubiquitin-specific protease 7 / SRA-YDG / SRA-YDG superfamily / SAD/SRA domain / YDG domain profile. / SET and RING finger associated domain. Domain of unknown function in SET domain containing proteins and in Deinococcus radiodurans DRA1533. / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase, C-terminal / Ubiquitin-specific protease C-terminal / MATH domain / MATH/TRAF domain / MATH/TRAF domain profile. / meprin and TRAF homology / TRAF-like / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / PUA-like superfamily / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / PHD-finger / Ring finger / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7 / E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.292 Å
データ登録者Zhang, Z.-M. / Song, J.
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2015
タイトル: An Allosteric Interaction Links USP7 to Deubiquitination and Chromatin Targeting of UHRF1.
著者: Zhang, Z.M. / Rothbart, S.B. / Allison, D.F. / Cai, Q. / Harrison, J.S. / Li, L. / Wang, Y. / Strahl, B.D. / Wang, G.G. / Song, J.
履歴
登録2015年6月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年9月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年9月16日Group: Database references
改定 1.22023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
B: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
C: E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1
D: E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,4864
ポリマ－81,4864
非ポリマー00
水2,126118
1
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
C: E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,7432
ポリマ－40,7432
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1080 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area17700 Å2
手法PISA
2
B: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
D: E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,7432
ポリマ－40,7432
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1120 Å2
ΔGint-1 kcal/mol
Surface area16520 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)135.606, 62.430, 98.505
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.42, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

#1: タンパク質 Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7 / Deubiquitinating enzyme 7 / Herpesvirus-associated ubiquitin-specific protease / Ubiquitin ...Deubiquitinating enzyme 7 / Herpesvirus-associated ubiquitin-specific protease / Ubiquitin thioesterase 7 / Ubiquitin-specific-processing protease 7


分子量: 37361.305 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 561-881 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: USP7, HAUSP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q93009, ubiquitinyl hydrolase 1
#2: タンパク質・ペプチド E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1 / Inverted CCAAT box-binding protein of 90 kDa / Nuclear protein 95 / Nuclear zinc finger protein ...Inverted CCAAT box-binding protein of 90 kDa / Nuclear protein 95 / Nuclear zinc finger protein Np95 / hNp95 / RING finger protein 106 / Transcription factor ICBP90 / Ubiquitin-like PHD and RING finger domain-containing protein 1 / hUHRF1 / Ubiquitin-like-containing PHD and RING finger domains protein 1


分子量: 3381.789 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 634-665 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UHRF1, ICBP90, NP95, RNF106 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q96T88, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 118 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.92 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9 / 詳細: 100 mM CHES (pH 9.0), 20% PEG8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.9774 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2014年5月30日
放射モノクロメーター: Cryogenically-cooled single crystal
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9774 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.29→50 Å / Num. obs: 36467 / % possible obs: 98.3 % / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.065 / Net I/σ(I): 16.64
反射 シェル解像度: 2.29→2.35 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.525 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 99.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2YLM

2ylm


解像度: 2.292→49.251 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 25.69 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2337 1989 5.46 %
Rwork0.1858 --
obs0.1884 36459 97.8 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.292→49.251 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5047 0 0 118 5165
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0085160
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0437005
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.7541885
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.039775
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005916
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2919-2.34920.32341370.26092313X-RAY DIFFRACTION92
2.3492-2.41270.31491430.24812497X-RAY DIFFRACTION99
2.4127-2.48370.30931470.23892468X-RAY DIFFRACTION99
2.4837-2.56390.27671410.23192471X-RAY DIFFRACTION99
2.5639-2.65550.25911450.21592473X-RAY DIFFRACTION99
2.6555-2.76180.29091430.20812479X-RAY DIFFRACTION99
2.7618-2.88750.23831450.20362484X-RAY DIFFRACTION99
2.8875-3.03970.2951420.2052452X-RAY DIFFRACTION99
3.0397-3.23010.26661400.21422490X-RAY DIFFRACTION98
3.2301-3.47950.26191400.19512455X-RAY DIFFRACTION98
3.4795-3.82950.21311400.1792473X-RAY DIFFRACTION98
3.8295-4.38330.19851440.15762489X-RAY DIFFRACTION98
4.3833-5.52130.17431340.15532454X-RAY DIFFRACTION97
5.5213-49.26250.22531480.17632472X-RAY DIFFRACTION95
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.2912-1.1569-1.29683.78310.05043.45370.38131.14270.4215-0.8724-0.5859-0.1063-0.3837-0.24870.19760.57910.2803-0.00390.66980.13610.4708-35.349610.998124.6342
24.9698-1.53730.56962.4276-0.08071.8356-0.03780.2535-0.57830.1572-0.15090.7616-0.1402-0.5610.19550.40620.07440.05530.3325-0.08810.5719-49.85536.946742.4126
37.5485-1.3358-0.43964.04373.6315.80120.00370.15190.444-0.2293-0.0466-0.5445-0.79030.24910.04560.5951-0.0592-0.03480.26180.09180.3917-21.736710.554464.7238
45.1518-1.3361-1.05523.5331.96265.0280.0702-0.04640.25110.1509-0.0136-0.1639-0.09530.1063-0.06960.33380.11360.03610.33280.10180.3824-16.69321.489631.0396
54.3106-0.1651-0.06162.06580.17033.473-0.02270.2099-0.8992-0.09-0.0538-0.1530.91340.60250.08090.58130.2650.0530.55440.02080.5788-9.9445-14.98819.1865
63.76-2.272.05063.498-1.08433.34410.4521.1983-0.0786-0.9269-0.5483-0.3520.61140.66180.12630.64240.25980.11760.95920.070.4503-10.5461-6.85546.6591
74.6786-1.1903-2.07753.60790.10743.5425-0.0743-0.9576-0.08320.26840.27660.0886-0.23360.0409-0.14590.67620.1424-0.06110.68930.08610.3238-25.709411.9642-9.3266
85.55585.0041-0.85775.34860.59835.71020.01740.12730.6740.5557-0.437-0.4872-0.29860.11460.4110.62430.06980.01630.31380.16850.6048-44.226126.617839.309
94.06732.9677-3.23456.13825.46671.99810.93960.90250.6971-0.7075-0.2798-0.5461-0.96670.6461-0.63610.66250.25180.13921.10490.05621.0024-1.84824.756418.7667
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 561 through 664 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 665 through 800 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 801 through 881 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 560 through 669 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 670 through 739 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 740 through 800 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 801 through 881 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'C' and (resid 652 through 664 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'D' and (resid 656 through 662 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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