[日本語] English
万見
- PDB-5c33: Crystal Structure of Mouse Ryanodine Receptor 2 SPRY1 Domain -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5c33
タイトルCrystal Structure of Mouse Ryanodine Receptor 2 SPRY1 Domain
要素Ryanodine receptor 2
キーワードCONTRACTILE PROTEIN / SPRY / ligand-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


manganese ion transmembrane transport / suramin binding / establishment of protein localization to endoplasmic reticulum / type B pancreatic cell apoptotic process / Purkinje myocyte to ventricular cardiac muscle cell signaling / regulation of SA node cell action potential / regulation of atrial cardiac muscle cell action potential / left ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / organic cyclic compound binding / regulation of AV node cell action potential ...manganese ion transmembrane transport / suramin binding / establishment of protein localization to endoplasmic reticulum / type B pancreatic cell apoptotic process / Purkinje myocyte to ventricular cardiac muscle cell signaling / regulation of SA node cell action potential / regulation of atrial cardiac muscle cell action potential / left ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / organic cyclic compound binding / regulation of AV node cell action potential / calcium-induced calcium release activity / sarcoplasmic reticulum calcium ion transport / Stimuli-sensing channels / Ion homeostasis / ventricular cardiac muscle cell action potential / regulation of ventricular cardiac muscle cell action potential / positive regulation of sequestering of calcium ion / embryonic heart tube morphogenesis / cardiac muscle hypertrophy / ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / response to muscle activity / release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / calcium ion transport into cytosol / calcium ion transmembrane import into cytosol / response to caffeine / A band / response to redox state / positive regulation of heart rate / negative regulation of cytosolic calcium ion concentration / cellular response to caffeine / protein kinase A regulatory subunit binding / intracellularly gated calcium channel activity / protein kinase A catalytic subunit binding / positive regulation of the force of heart contraction / response to magnesium ion / : / detection of calcium ion / smooth endoplasmic reticulum / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / striated muscle contraction / monoatomic ion transmembrane transport / extrinsic component of cytoplasmic side of plasma membrane / sarcoplasmic reticulum membrane / calcium channel complex / cellular response to epinephrine stimulus / regulation of cytosolic calcium ion concentration / response to muscle stretch / regulation of heart rate / sarcomere / sarcoplasmic reticulum / establishment of localization in cell / calcium-mediated signaling / calcium ion transmembrane transport / calcium channel activity / sarcolemma / Z disc / intracellular calcium ion homeostasis / response to calcium ion / calcium ion transport / : / nuclear envelope / scaffold protein binding / calmodulin binding / response to hypoxia / calcium ion binding / protein kinase binding / enzyme binding / protein-containing complex / identical protein binding / membrane
類似検索 - 分子機能
SPRY domain / : / Ryanodine receptor junctional solenoid repeat / Ryanodine receptor, SPRY domain 2 / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor / Ryanodine receptor, SPRY domain 1 / Ryanodine receptor, SPRY domain 3 / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor Ryr ...SPRY domain / : / Ryanodine receptor junctional solenoid repeat / Ryanodine receptor, SPRY domain 2 / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor / Ryanodine receptor, SPRY domain 1 / Ryanodine receptor, SPRY domain 3 / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor Ryr / RyR domain / RyR/IP3 receptor binding core, RIH domain superfamily / : / RyR/IP3R Homology associated domain / Inositol 1,4,5-trisphosphate/ryanodine receptor / RIH domain / RyR and IP3R Homology associated / Inositol 1,4,5-trisphosphate/ryanodine receptor / RIH domain / MIR motif / MIR domain / MIR domain profile. / Domain in ryanodine and inositol trisphosphate receptors and protein O-mannosyltransferases / Mir domain superfamily / SPRY domain / B30.2/SPRY domain / B30.2/SPRY domain profile. / SPRY domain / B30.2/SPRY domain superfamily / Domain in SPla and the RYanodine Receptor. / EF-hand domain pair / EF-hand domain / Ion transport domain / Ion transport protein / EF-hand domain pair / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ISOPROPYL ALCOHOL / Ryanodine receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.21 Å
データ登録者Yuchi, Z. / Van Petegem, F.
資金援助 カナダ, 米国, 3件
組織認可番号国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)MOP-119608 カナダ
National Institutes of Health/National Institute of Arthritis and Musculoskeletal and Skin Diseases (NIH/NIAMS)R01AR059124 米国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)R01HL092097 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2015
タイトル: Crystal structures of ryanodine receptor SPRY1 and tandem-repeat domains reveal a critical FKBP12 binding determinant.
著者: Yuchi, Z. / Yuen, S.M. / Lau, K. / Underhill, A.Q. / Cornea, R.L. / Fessenden, J.D. / Van Petegem, F.
履歴
登録2015年6月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年8月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年8月19日Group: Database references
改定 1.22017年9月6日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Ryanodine receptor 2
B: Ryanodine receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,3375
ポリマ－44,1822
非ポリマー1563
水8,629479
1
A: Ryanodine receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,1863
ポリマ－22,0911
非ポリマー962
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Ryanodine receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,1512
ポリマ－22,0911
非ポリマー601
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)53.246, 64.085, 109.769
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 Ryanodine receptor 2 / RyR2 / Cardiac muscle ryanodine receptor / Cardiac muscle ryanodine receptor-calcium release ...RyR2 / Cardiac muscle ryanodine receptor / Cardiac muscle ryanodine receptor-calcium release channel / Type 2 ryanodine receptor


分子量: 22090.803 Da / 分子数: 2 / 断片: SPRY1 domain (UNP residues 650-844) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ryr2 / プラスミド: pET28-HMT / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta(DE3) / 参照: UniProt: E9Q401
#2: 化合物 ChemComp-IPA / ISOPROPYL ALCOHOL / 2-PROPANOL / 2-プロパノ-ル


分子量: 60.095 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O / コメント: alkaloid*YM
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 479 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.68 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: 0.1 M sodium acetate, pH 5.0, 0.6-0.9 M sodium sulfate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 0.975910, 0.979518, 1.377552
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年3月22日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.0331
20.975911
30.9795181
41.3775521
反射解像度: 1.21→38.371 Å / Num. obs: 114712 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7 % / Biso Wilson estimate: 13.02 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.058 / Net I/σ(I): 17.81
反射 シェル解像度: 1.21→1.25 Å / 冗長度: 6.7 % / Rmerge(I) obs: 0.915 / Mean I/σ(I) obs: 2.16 / % possible all: 98.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.21→38.371 Å / SU ML: 0.12 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 14.97 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1725 5741 5 %
Rwork0.1433 --
obs0.1447 114708 99.87 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.21→38.371 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2749 0 9 479 3237
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0153066
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.5944189
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.4321082
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.124420
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.009558
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.2105-1.22420.27581990.2563411X-RAY DIFFRACTION96
1.2242-1.23860.24481930.22263603X-RAY DIFFRACTION100
1.2386-1.25370.24271820.21163589X-RAY DIFFRACTION100
1.2537-1.26960.24472080.20443592X-RAY DIFFRACTION100
1.2696-1.28630.2261880.18733606X-RAY DIFFRACTION100
1.2863-1.30390.21561820.17763599X-RAY DIFFRACTION100
1.3039-1.32260.21681900.17643610X-RAY DIFFRACTION100
1.3226-1.34230.21212010.16273575X-RAY DIFFRACTION100
1.3423-1.36330.21271940.15163613X-RAY DIFFRACTION100
1.3633-1.38560.18491880.14813586X-RAY DIFFRACTION100
1.3856-1.40950.19411890.14423602X-RAY DIFFRACTION100
1.4095-1.43520.15931840.13753635X-RAY DIFFRACTION100
1.4352-1.46280.18711950.13033605X-RAY DIFFRACTION100
1.4628-1.49260.18511940.12863618X-RAY DIFFRACTION100
1.4926-1.52510.15972030.12063622X-RAY DIFFRACTION100
1.5251-1.56060.14991780.11723614X-RAY DIFFRACTION100
1.5606-1.59960.14981630.11323622X-RAY DIFFRACTION100
1.5996-1.64280.16222180.1153593X-RAY DIFFRACTION100
1.6428-1.69120.16171970.11563622X-RAY DIFFRACTION100
1.6912-1.74580.15122060.11583628X-RAY DIFFRACTION100
1.7458-1.80820.1522000.11553613X-RAY DIFFRACTION100
1.8082-1.88060.16081970.11943641X-RAY DIFFRACTION100
1.8806-1.96620.14581840.11713664X-RAY DIFFRACTION100
1.9662-2.06980.1511960.12333653X-RAY DIFFRACTION100
2.0698-2.19950.1361910.12343648X-RAY DIFFRACTION100
2.1995-2.36930.16531770.13143690X-RAY DIFFRACTION100
2.3693-2.60770.17561780.14333704X-RAY DIFFRACTION100
2.6077-2.98490.1831890.1463723X-RAY DIFFRACTION100
2.9849-3.76010.15911860.14243760X-RAY DIFFRACTION100
3.7601-38.390.19231910.17873926X-RAY DIFFRACTION100

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る