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万見
- PDB-5bv7: Crystal structure of human LCAT (L4F, N5D) in complex with Fab of... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5bv7
タイトルCrystal structure of human LCAT (L4F, N5D) in complex with Fab of an agonistic antibody
要素
  • 27C3 heavy chain
  • 27C3 light chain
  • Fab1 heavy chain
  • Fab1 light chain
  • Phosphatidylcholine-sterol acyltransferase
キーワードHYDROLASE/IMMUNE SYSTEM / a/b Hydrolase / Immune system / HYDROLASE-IMMUNE SYSTEM complex
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphatidylcholine-sterol O-acyltransferase / phosphatidylcholine-sterol O-acyltransferase activity / regulation of high-density lipoprotein particle assembly / platelet-activating factor acetyltransferase activity / sterol ester esterase activity / 1-alkyl-2-acetylglycerophosphocholine esterase / apolipoprotein A-I binding / 1-alkyl-2-acetylglycerophosphocholine esterase activity / phosphatidylcholine metabolic process / phosphatidylcholine biosynthetic process ...phosphatidylcholine-sterol O-acyltransferase / phosphatidylcholine-sterol O-acyltransferase activity / regulation of high-density lipoprotein particle assembly / platelet-activating factor acetyltransferase activity / sterol ester esterase activity / 1-alkyl-2-acetylglycerophosphocholine esterase / apolipoprotein A-I binding / 1-alkyl-2-acetylglycerophosphocholine esterase activity / phosphatidylcholine metabolic process / phosphatidylcholine biosynthetic process / very-low-density lipoprotein particle remodeling / high-density lipoprotein particle remodeling / reverse cholesterol transport / lipoprotein biosynthetic process / cholesterol transport / high-density lipoprotein particle / HDL remodeling / phospholipid metabolic process / cholesterol metabolic process / cholesterol homeostasis / lipid metabolic process / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Lecithin:cholesterol/phospholipid:diacylglycerol acyltransferase / Lecithin:cholesterol acyltransferase / Lipases, serine active site. / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich ...Lecithin:cholesterol/phospholipid:diacylglycerol acyltransferase / Lecithin:cholesterol acyltransferase / Lipases, serine active site. / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Phosphatidylcholine-sterol acyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.45 Å
データ登録者Piper, D.E. / Romanow, W.G. / Thibault, S.T. / Walker, N.P.C.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2016
タイトル: Agonistic Human Antibodies Binding to Lecithin-Cholesterol Acyltransferase Modulate High Density Lipoprotein Metabolism.
著者: Gunawardane, R.N. / Fordstrom, P. / Piper, D.E. / Masterman, S. / Siu, S. / Liu, D. / Brown, M. / Lu, M. / Tang, J. / Zhang, R. / Cheng, J. / Gates, A. / Meininger, D. / Chan, J. / Carlson, T. ...著者: Gunawardane, R.N. / Fordstrom, P. / Piper, D.E. / Masterman, S. / Siu, S. / Liu, D. / Brown, M. / Lu, M. / Tang, J. / Zhang, R. / Cheng, J. / Gates, A. / Meininger, D. / Chan, J. / Carlson, T. / Walker, N. / Schwarz, M. / Delaney, J. / Zhou, M.
履歴
登録2015年6月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年12月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年12月23日Group: Data collection / Database references
改定 1.22016年2月17日Group: Database references
改定 1.32018年8月22日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: citation / entity ...citation / entity / entity_src_gen / entity_src_nat / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _entity.src_method / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 2.22024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphatidylcholine-sterol acyltransferase
L: 27C3 light chain
H: 27C3 heavy chain
B: Fab1 light chain
C: Fab1 heavy chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)145,5228
ポリマ－143,8455
非ポリマー1,6783
水6,990388
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11690 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area54330 Å2
2
A: Phosphatidylcholine-sterol acyltransferase
L: 27C3 light chain
H: 27C3 heavy chain
ヘテロ分子

B: Fab1 light chain
C: Fab1 heavy chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)145,5228
ポリマ－143,8455
非ポリマー1,6783
水905
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_654-x+3/2,-y,z-1/21
Buried area11430 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area54580 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.944, 127.595, 256.079
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

-
抗体 , 4種, 4分子 LHBC

#2: 抗体 27C3 light chain


分子量: 22801.076 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト)
#3: 抗体 27C3 heavy chain


分子量: 24696.553 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト)
#4: 抗体 Fab1 light chain


分子量: 22744.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#5: 抗体 Fab1 heavy chain


分子量: 25644.621 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

-
タンパク質 / 非ポリマー , 2種, 389分子 A

#1: タンパク質 Phosphatidylcholine-sterol acyltransferase / Lecithin-cholesterol acyltransferase / Phospholipid-cholesterol acyltransferase


分子量: 47958.465 Da / 分子数: 1 / 変異: L4F, N5D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 器官 (発現宿主): OVARY
発現宿主: CRICETULUS GRISEUS (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P04180, phosphatidylcholine-sterol O-acyltransferase
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 388 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
糖 , 2種, 3分子

#6: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]alpha-D-mannopyranose-(1-6)-[alpha-D- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]alpha-D-mannopyranose-(1-6)-[alpha-D-mannopyranose-(1-3)]alpha-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 1235.105 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-3[DManpa1-6]DManpa1-6[DManpa1-3]DManpa1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,7,6/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-2-2-2-2/a4-b1_b4-c1_c3-d1_c6-e1_e3-f1_e6-g1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][a-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}[(6+1)][a-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}[(6+1)][a-D-Manp]{}}}}}}LINUCSPDB-CARE
#7: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.62 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 0.1 M Hepes pH 7, 5% PEG 20000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年5月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.45→29.88 Å / Num. obs: 66187 / % possible obs: 93.5 % / 冗長度: 5.7 % / Biso Wilson estimate: 44.18 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.114 / Rpim(I) all: 0.048 / Net I/σ(I): 12.2 / Num. measured all: 375174 / Scaling rejects: 16
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) all% possible all
2.45-2.515.71.2681.62160038190.6120.52185.1
11.75-29.885.50.03434.338366990.9990.01593.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.3.6データスケーリング
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
PHASER位相決定
MOSFLMデータ削減
Aimless0.3.6データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4XWG

4xwg


解像度: 2.45→29.88 Å / SU ML: 0.34 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26.14 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2415 3224 4.88 %Random selection
Rwork0.1885 62890 --
obs0.1911 66114 93.25 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 121.23 Å2 / Biso mean: 53.133 Å2 / Biso min: 19.27 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.45→29.88 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9536 0 111 388 10035
Biso mean--68.25 46.24 -
残基数----1241
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.019924
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.30613541
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0481524
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0071719
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.8993542
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 23

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.45-2.48660.31811260.28342447257385
2.4866-2.52540.34971330.27092451258485
2.5254-2.56680.34221260.2722489261587
2.5668-2.6110.35231190.26962563268288
2.611-2.65850.31311350.25862494262987
2.6585-2.70960.32681390.25482565270489
2.7096-2.76480.28881460.24012594274089
2.7648-2.82490.3281340.24492592272691
2.8249-2.89060.27411380.2412664280291
2.8906-2.96280.29261450.23392624276992
2.9628-3.04280.28921410.23522729287092
3.0428-3.13230.26891400.22082672281293
3.1323-3.23330.28661310.22112761289294
3.2333-3.34870.26051390.21142770290995
3.3487-3.48260.26641450.20722791293695
3.4826-3.64080.26611350.19812848298397
3.6408-3.83240.23771350.18122911304699
3.8324-4.07190.22661620.16892889305199
4.0719-4.38540.19631300.15312952308299
4.3854-4.82510.19541600.13612962312299
4.8251-5.51950.20341550.14229593114100
5.5195-6.93960.19821630.1652995315899
6.9396-29.88270.17561470.15323168331599

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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