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- PDB-5bup: Crystal structure of the ZP-C domain of mouse ZP2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5bup
タイトルCrystal structure of the ZP-C domain of mouse ZP2
要素Zona pellucida sperm-binding protein 2
キーワードCELL ADHESION / Sperm receptor / immunoglobulin-like domain / zona pellucida / ZP domain / protein polymerization
機能・相同性
機能・相同性情報


Interaction With Cumulus Cells And The Zona Pellucida / egg coat / structural constituent of egg coat / acrosin binding / prevention of polyspermy / binding of sperm to zona pellucida / multivesicular body / collagen-containing extracellular matrix / endoplasmic reticulum / extracellular region ...Interaction With Cumulus Cells And The Zona Pellucida / egg coat / structural constituent of egg coat / acrosin binding / prevention of polyspermy / binding of sperm to zona pellucida / multivesicular body / collagen-containing extracellular matrix / endoplasmic reticulum / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Zona pellucida, ZP-C domain / : / : / Zona pellucida domain, conserved site / Zona pellucida, ZP-C domain / ZP domain signature. / Zona pellucida-like domain / Zona pellucida (ZP) domain / ZP domain profile. / Zona pellucida domain ...Zona pellucida, ZP-C domain / : / : / Zona pellucida domain, conserved site / Zona pellucida, ZP-C domain / ZP domain signature. / Zona pellucida-like domain / Zona pellucida (ZP) domain / ZP domain profile. / Zona pellucida domain / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Zona pellucida sperm-binding protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.251 Å
データ登録者Nishimura, K. / Jovine, L.
資金援助 スウェーデン, 7件
組織認可番号国
Karolinska Institutet スウェーデン
Center for Biosciences スウェーデン
Swedish Research Council2012-5093 スウェーデン
Goran Gustafsson Foundation for Research in Natural Sciences and Medicine スウェーデン
Sven and Ebba-Christina Hagberg foundation スウェーデン
European Molecular Biology Organization
European UnionERC 260759
引用
ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2016
タイトル: A structured interdomain linker directs self-polymerization of human uromodulin.
著者: Marcel Bokhove / Kaoru Nishimura / Martina Brunati / Ling Han / Daniele de Sanctis / Luca Rampoldi / Luca Jovine /
要旨: Uromodulin (UMOD)/Tamm-Horsfall protein, the most abundant human urinary protein, plays a key role in chronic kidney diseases and is a promising therapeutic target for hypertension. Via its bipartite ...Uromodulin (UMOD)/Tamm-Horsfall protein, the most abundant human urinary protein, plays a key role in chronic kidney diseases and is a promising therapeutic target for hypertension. Via its bipartite zona pellucida module (ZP-N/ZP-C), UMOD forms extracellular filaments that regulate kidney electrolyte balance and innate immunity, as well as protect against renal stones. Moreover, salt-dependent aggregation of UMOD filaments in the urine generates a soluble molecular net that captures uropathogenic bacteria and facilitates their clearance. Despite the functional importance of its homopolymers, no structural information is available on UMOD and how it self-assembles into filaments. Here, we report the crystal structures of polymerization regions of human UMOD and mouse ZP2, an essential sperm receptor protein that is structurally related to UMOD but forms heteropolymers. The structure of UMOD reveals that an extensive hydrophobic interface mediates ZP-N domain homodimerization. This arrangement is required for filament formation and is directed by an ordered ZP-N/ZP-C linker that is not observed in ZP2 but is conserved in the sequence of deafness/Crohn's disease-associated homopolymeric glycoproteins α-tectorin (TECTA) and glycoprotein 2 (GP2). Our data provide an example of how interdomain linker plasticity can modulate the function of structurally similar multidomain proteins. Moreover, the architecture of UMOD rationalizes numerous pathogenic mutations in both UMOD and TECTA genes.
#1: ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 1980
タイトル: Synthesis of zona pellucida proteins by denuded and follicle-enclosed mouse oocytes during culture in vitro.
著者: Bleil, J.D. / Wassarman, P.M.
#2: ジャーナル: Dev. Biol. / 年: 1981
タイトル: Mammalian sperm-egg interaction: fertilization of mouse eggs triggers modification of the major zona pellucida glycoprotein, ZP2.
著者: Bleil, J.D. / Beall, C.F. / Wassarman, P.M.
#3: ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2003
タイトル: Structural characterization of native mouse zona pellucida proteins using mass spectrometry.
著者: Boja, E.S. / Hoodbhoy, T. / Fales, H.M. / Dean, J.
#4: ジャーナル: Mol. Reprod. Dev. / 年: 2008
タイトル: Disulfide linkage patterns of pig zona pellucida glycoproteins ZP3 and ZP4.
著者: Kanai, S. / Kitayama, T. / Yonezawa, N. / Sawano, Y. / Tanokura, M. / Nakano, M.
#5: ジャーナル: Cell / 年: 2010
タイトル: Insights into egg coat assembly and egg-sperm interaction from the X-ray structure of full-length ZP3.
著者: Ling Han / Magnus Monné / Hiroki Okumura / Thomas Schwend / Amy L Cherry / David Flot / Tsukasa Matsuda / Luca Jovine /
要旨: ZP3, a major component of the zona pellucida (ZP) matrix coating mammalian eggs, is essential for fertilization by acting as sperm receptor. By retaining a propeptide that contains a polymerization- ...ZP3, a major component of the zona pellucida (ZP) matrix coating mammalian eggs, is essential for fertilization by acting as sperm receptor. By retaining a propeptide that contains a polymerization-blocking external hydrophobic patch (EHP), we determined the crystal structure of an avian homolog of ZP3 at 2.0 Å resolution. The structure unveils the fold of a complete ZP domain module in a homodimeric arrangement required for secretion and reveals how EHP prevents premature incorporation of ZP3 into the ZP. This suggests mechanisms underlying polymerization and how local structural differences, reflected by alternative disulfide patterns, control the specificity of ZP subunit interaction. Close relative positioning of a conserved O-glycan important for sperm binding and the hypervariable, positively selected C-terminal region of ZP3 suggests a concerted role in the regulation of species-restricted gamete recognition. Alternative conformations of the area around the O-glycan indicate how sperm binding could trigger downstream events via intramolecular signaling.
履歴
登録2015年6月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年1月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年2月10日Group: Database references
改定 1.22016年2月17日Group: Database references
改定 1.32017年9月6日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Zona pellucida sperm-binding protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,0044
ポリマ－23,8271
非ポリマー1773
水1,27971
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area640 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area9030 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)105.210, 105.210, 40.550
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61

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要素

#1: タンパク質 Zona pellucida sperm-binding protein 2 / Zona pellucida glycoprotein 2 / Zp-2 / Zona pellucida protein A


分子量: 23826.770 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 463-664 / 変異: K634N, R635A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Zp2, Zp-2, Zpa / プラスミド: pHLsec / 細胞株 (発現宿主): HEK-293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P20239
#2: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 71 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.5 % / 解説: Needle
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 25% PEG 3350, 0.1 M sodium acetate pH 5.5, 0.2 M ammonium sulfate, 20% glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.97939 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年11月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97939 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.25057→45.5573 Å / Num. obs: 12293 / % possible obs: 95 % / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.1022 / Net I/σ(I): 9.74
反射 シェル解像度: 2.251→2.332 Å / 冗長度: 3.3 % / Mean I/σ(I) obs: 1.19 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDS20141103データ削減
PHASER2.5.7位相決定
Coot0.8.1モデル構築
PHENIXdev-1924精密化
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.251→37.05 Å / SU ML: 0.33 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 位相誤差: 26.02 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2283 1174 9.94 %RANDOM
Rwork0.2014 ---
obs0.2042 11813 95.48 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.6 Å / VDWプローブ半径: 0.9 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.251→37.05 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1266 0 12 71 1349
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0051309
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8591782
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.472481
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.03198
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004230
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2506-2.36920.36251490.3431387X-RAY DIFFRACTION89
2.3692-2.51770.34841660.30361469X-RAY DIFFRACTION93
2.5177-2.7120.29831580.27561473X-RAY DIFFRACTION93
2.712-2.98490.24621700.22791514X-RAY DIFFRACTION96
2.9849-3.41670.19921720.17711574X-RAY DIFFRACTION98
3.4167-4.30420.18731710.14761588X-RAY DIFFRACTION99
4.3042-45.56660.20451880.181634X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

詳細: Chain A / 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.7121-0.5888-0.32212.25630.20143.6076-0.04390.2680.0267-0.0056-0.01030.2557-0.0079-0.26080.00020.26850.0543-0.01590.3190.02020.266916.570550.070112.3442
20.1830.046-0.14810.40020.29740.39710.2738-0.250.07880.544-0.42890.3127-0.1877-0.1614-0.0020.53510.01920.04020.7182-0.08320.61134.769656.101925.6329
30.89640.41050.21490.71330.36820.21170.06770.51570.353-0.28540.1295-0.0996-0.0442-0.2918-0.01570.25070.10630.02170.37540.05260.279224.077652.488711.4111
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelectionSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allchain A and resi 642:656A642 - 656
2X-RAY DIFFRACTION2chain A and resi 614:641
3X-RAY DIFFRACTION3chain A and resi 642:656

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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