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万見
- PDB-5bt1: histone chaperone Hif1 playing with histone H2A-H2B dimer -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5bt1
タイトルhistone chaperone Hif1 playing with histone H2A-H2B dimer
要素
  • HAT1-interacting factor 1
  • Histone H2A.1
  • Histone H2B.1
キーワードCHAPERONE / Histone chaperone complex / TPR / NASP homolog / assembly
機能・相同性
機能・相同性情報


HATs acetylate histones / Condensation of Prophase Chromosomes / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / HDACs deacetylate histones / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / Oxidative Stress Induced Senescence / RMTs methylate histone arginines / postreplication repair ...HATs acetylate histones / Condensation of Prophase Chromosomes / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / HDACs deacetylate histones / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / Oxidative Stress Induced Senescence / RMTs methylate histone arginines / postreplication repair / RNA Polymerase I Promoter Escape / Estrogen-dependent gene expression / histone acetyltransferase complex / Ub-specific processing proteases / subtelomeric heterochromatin formation / structural constituent of chromatin / nucleosome / heterochromatin formation / nucleosome assembly / chromatin organization / histone binding / chromosome, telomeric region / protein heterodimerization activity / DNA repair / regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / DNA binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Histone, subunit A / Histone, subunit A / Tetratricopeptide repeat domain / : / Histone H2B signature. / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A, C-terminal domain ...Histone, subunit A / Histone, subunit A / Tetratricopeptide repeat domain / : / Histone H2B signature. / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Histone-fold / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H2B.1 / Histone H2A.1 / HAT1-interacting factor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.62 Å
データ登録者Liu, H. / Zhang, M. / Gao, Y. / Teng, M. / Niu, L.
資金援助 中国, 4件
組織認可番号国
Ministry of Science and Technology (China)2012CB917200 中国
Ministry of Science and Technology (China)2011CBA00800 中国
Chinese National Natural Science Foundation31130018 中国
Chinese National Natural Science Foundation31170726 中国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2016
タイトル: Structural Insights into the Association of Hif1 with Histones H2A-H2B Dimer and H3-H4 Tetramer
著者: Zhang, M. / Liu, H. / Gao, Y. / Zhu, Z. / Chen, Z. / Zheng, P. / Xue, L. / Li, J. / Teng, M. / Niu, L.
履歴
登録2015年6月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年10月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / diffrn_detector / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _diffrn_detector.detector / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22017年10月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HAT1-interacting factor 1
B: HAT1-interacting factor 1
C: Histone H2A.1
D: Histone H2B.1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)119,9994
ポリマ－119,9994
非ポリマー00
水84747
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8430 Å2
ΔGint-47 kcal/mol
Surface area32090 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)102.673, 48.363, 160.706
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 107.050, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 HAT1-interacting factor 1


分子量: 44553.188 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: HIF1, YLL022C, L1205 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q12373
#2: タンパク質 Histone H2A.1


分子量: 15312.588 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: HTA1, H2A1, SPT11, YDR225W, YD9934.10 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P04911
#3: タンパク質 Histone H2B.1 / Suppressor of Ty protein 12


分子量: 15579.771 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: HTB1, H2B1, SPT12, YDR224C, YD9934.09C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02293
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 47 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 22.61 % / 解説: Rod-shaped crystals
結晶化温度: 287 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.1M Magnesium formate dihydrate, 15% PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.97915 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年2月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97915 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.62→50 Å / Num. obs: 22738 / % possible obs: 98.5 % / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.105 / Rpim(I) all: 0.062 / Rrim(I) all: 0.123 / Χ2: 1.83 / Net I/av σ(I): 13.773 / Net I/σ(I): 7.4 / Num. measured all: 80873
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.62-2.673.50.62611250.6830.3750.7341.32498.7
2.67-2.713.50.56711160.7330.3410.6661.23597.3
2.71-2.773.50.53211120.7780.3160.6221.27399.5
2.77-2.823.50.46811730.7740.2810.5491.22299
2.82-2.883.50.40411040.8270.240.4731.29198.8
2.88-2.953.50.36111160.8610.2150.4231.25399.2
2.95-3.023.50.311460.9040.1790.3511.25598.5
3.02-3.113.50.28311410.8960.170.3321.42199.6
3.11-3.23.50.22311210.940.1320.2611.41598.7
3.2-3.33.50.211410.9520.1190.2341.56398.7
3.3-3.423.50.16411420.970.0960.1911.61899
3.42-3.563.60.13611440.9730.0810.1591.72899.3
3.56-3.723.60.12611460.9710.0740.1472.48699.2
3.72-3.913.50.09411200.9850.0560.112.08398.9
3.91-4.163.60.07611280.990.0450.0891.6898.5
4.16-4.483.60.06311470.9930.0370.0741.86897.9
4.48-4.933.60.05411290.9950.0310.0621.44597.3
4.93-5.643.80.06311590.9940.0360.0731.38798.1
5.64-7.113.70.05511540.9960.0310.0631.37797.5
7.11-503.60.03311740.9980.0190.0387.30195.8

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0109精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4NQ0

4nq0


解像度: 2.62→43.38 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.936 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.898 / SU B: 27.95 / SU ML: 0.264 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 2.644 / ESU R Free: 0.349 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2618 1162 5.1 %RANDOM
Rwork0.2075 ---
obs0.2104 21504 98.08 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 95.17 Å2 / Biso mean: 45.253 Å2 / Biso min: 22.24 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.49 Å20 Å21.66 Å2
2---0.32 Å20 Å2
3---0.8 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.62→43.38 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5270 0 0 47 5317
Biso mean---45.45 -
残基数----668
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0225350
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0491.977222
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.6815662
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg41.21324.771262
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.08815974
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.2871537
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0690.2821
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0214017
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5331.53330
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.00725323
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.22532020
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.1744.51899
LS精密化 シェル解像度: 2.62→2.688 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.37 79 -
Rwork0.282 1591 -
all-1670 -
obs--97.04 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.43810.83050.15761.82890.4070.40540.0596-0.077-0.0051-0.0494-0.1173-0.040.01050.02480.05770.12080.00350.02810.10120.00180.1156-12.6734-4.1717-63.4318
20.34970.098-0.11981.7246-1.13390.7952-0.0109-0.00660.01380.0464-0.01160.0688-0.02010.02940.02250.1218-0.03840.00980.0956-0.01090.1259-42.6583-1.5173-19.1718
32.0705-0.2615-0.7163.0256-1.59271.3583-0.124-0.1231-0.28010.04310.02620.1666-0.10580.13360.09780.1171-0.0541-0.03520.14720.1030.1116-16.71695.8583-35.5902
41.78650.2751-0.24112.8296-2.28942.0138-0.1616-0.1248-0.15960.0655-0.0801-0.1094-0.08850.18610.24170.0498-0.0455-0.00220.12770.08340.1504-15.02099.8439-38.126
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A15 - 346
2X-RAY DIFFRACTION2B17 - 345
3X-RAY DIFFRACTION3C16 - 100
4X-RAY DIFFRACTION4D37 - 126

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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