[日本語] English
万見
- PDB-5bnx: Crystal structure of Human MCM2 HBD and ASF1b chaperoning a histo... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5bnx
タイトルCrystal structure of Human MCM2 HBD and ASF1b chaperoning a histone H3.3-H4 dimer
要素
  • DNA replication licensing factor MCM2
  • Histone H3.3
  • Histone H4
  • Histone chaperone ASF1B
キーワードCHAPERONE/DNA BINDING PROTEIN / DNA replication / MCM2 / ASF1 / H3.3-H4 dimer / CHAPERONE-DNA BINDING PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Switching of origins to a post-replicative state / Unwinding of DNA / histone chaperone activity / negative regulation of chromosome condensation / Barr body / regulation of centromere complex assembly / nuclear origin of replication recognition complex / blastocyst hatching / CMG complex / DNA replication-dependent chromatin assembly ...Switching of origins to a post-replicative state / Unwinding of DNA / histone chaperone activity / negative regulation of chromosome condensation / Barr body / regulation of centromere complex assembly / nuclear origin of replication recognition complex / blastocyst hatching / CMG complex / DNA replication-dependent chromatin assembly / pericentric heterochromatin formation / inner kinetochore / MCM complex / muscle cell differentiation / double-strand break repair via break-induced replication / mitotic DNA replication initiation / regulation of DNA-templated DNA replication initiation / oocyte maturation / cochlea development / nucleus organization / DNA unwinding involved in DNA replication / DNA replication origin binding / spermatid development / DNA replication initiation / Activation of the pre-replicative complex / subtelomeric heterochromatin formation / single fertilization / negative regulation of megakaryocyte differentiation / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / cellular response to interleukin-4 / protein localization to CENP-A containing chromatin / Activation of ATR in response to replication stress / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / nucleosomal DNA binding / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Inhibition of DNA recombination at telomere / telomere organization / embryo implantation / Meiotic synapsis / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / SUMOylation of chromatin organization proteins / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / HCMV Late Events / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / HDACs deacetylate histones / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / Assembly of the pre-replicative complex / helicase activity / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / NoRC negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / G2/M DNA damage checkpoint / HDMs demethylate histones / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / multicellular organism growth / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / HCMV Early Events / Orc1 removal from chromatin / Transcriptional regulation of granulopoiesis / osteoblast differentiation / male gonad development / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / chromatin organization / single-stranded DNA binding / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / HATs acetylate histones / Processing of DNA double-strand break ends / histone binding / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / spermatogenesis / positive regulation of cell growth / DNA helicase / Oxidative Stress Induced Senescence
類似検索 - 分子機能
Histone chaperone ASF1-like / Histone chaperone ASF1-like / Histone chaperone ASF1-like superfamily / ASF1 like histone chaperone / DNA replication licensing factor Mcm2 / Mini-chromosome maintenance protein 2 / Mini-chromosome maintenance, conserved site / MCM family signature. / MCM N-terminal domain / MCM N-terminal domain ...Histone chaperone ASF1-like / Histone chaperone ASF1-like / Histone chaperone ASF1-like superfamily / ASF1 like histone chaperone / DNA replication licensing factor Mcm2 / Mini-chromosome maintenance protein 2 / Mini-chromosome maintenance, conserved site / MCM family signature. / MCM N-terminal domain / MCM N-terminal domain / MCM OB domain / Mini-chromosome maintenance protein / MCM, AAA-lid domain / MCM P-loop domain / MCM OB domain / MCM AAA-lid domain / MCM family domain profile. / minichromosome maintenance proteins / MCM domain / Histone, subunit A / Histone, subunit A / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Nucleic acid-binding, OB-fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA replication licensing factor MCM2 / Histone H4 / Histone H3.3 / Histone chaperone ASF1B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.305 Å
データ登録者Huang, H. / Patel, D.J.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2015
タイトル: A unique binding mode enables MCM2 to chaperone histones H3-H4 at replication forks.
著者: Huang, H. / Strmme, C.B. / Saredi, G. / Hodl, M. / Strandsby, A. / Gonzalez-Aguilera, C. / Chen, S. / Groth, A. / Patel, D.J.
履歴
登録2015年5月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年6月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年7月15日Group: Database references
改定 1.22015年7月29日Group: Database references
改定 1.32015年8月19日Group: Database references
改定 1.42024年3月6日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Histone H3.3
B: Histone H4
C: DNA replication licensing factor MCM2
D: Histone chaperone ASF1B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,1575
ポリマ－46,0654
非ポリマー921
水2,234124
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11290 Å2
ΔGint-59 kcal/mol
Surface area18970 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)110.519, 110.519, 95.409
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

-
要素

-
タンパク質 , 4種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 Histone H3.3


分子量: 9026.496 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 58-136 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: H3F3A, H3.3A, H3F3, PP781, H3F3B, H3.3B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P84243
#2: タンパク質 Histone H4


分子量: 11263.231 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: HIST1H4A, H4/A, H4FA, HIST1H4B, H4/I, H4FI, HIST1H4C, H4/G, H4FG, HIST1H4D, H4/B, H4FB, HIST1H4E, H4/J, H4FJ, HIST1H4F, H4/C, H4FC, HIST1H4H, H4/H, H4FH, HIST1H4I, H4/M, H4FM, HIST1H4J, ...遺伝子: HIST1H4A, H4/A, H4FA, HIST1H4B, H4/I, H4FI, HIST1H4C, H4/G, H4FG, HIST1H4D, H4/B, H4FB, HIST1H4E, H4/J, H4FJ, HIST1H4F, H4/C, H4FC, HIST1H4H, H4/H, H4FH, HIST1H4I, H4/M, H4FM, HIST1H4J, H4/E, H4FE, HIST1H4K, H4/D, H4FD, HIST1H4L, H4/K, H4FK, HIST2H4A, H4/N, H4F2, H4FN, HIST2H4, HIST2H4B, H4/O, H4FO, HIST4H4
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62805
#3: タンパク質 DNA replication licensing factor MCM2 / Minichromosome maintenance protein 2 homolog / Nuclear protein BM28


分子量: 7860.354 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 61-130 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MCM2, BM28, CCNL1, CDCL1, KIAA0030 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P49736
#4: タンパク質 Histone chaperone ASF1B / Anti-silencing function protein 1 homolog B / hAsf1b / CCG1-interacting factor A-II / hCIA-II


分子量: 17915.113 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-158 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ASF1B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9NVP2

-
非ポリマー , 2種, 125分子

#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 124 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.32 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 3.2 M sodium formate, 0.1 M Tris, pH 8.5 / PH範囲: 7.5-8.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2013年8月1日
放射モノクロメーター: single crystal Si(220) side bounce
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. obs: 29872 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 11.9 % / Net I/σ(I): 29.4
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 10.4 % / % possible all: 98.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.2_1309精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.305→47.818 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.12 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2135 1513 5.08 %Random selection
Rwork0.1841 ---
obs0.1857 29778 98.9 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.305→47.818 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2960 0 6 124 3090
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083017
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2544079
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.1651136
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.091456
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006538
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3054-2.37980.31231400.26882458X-RAY DIFFRACTION96
2.3798-2.46480.28471400.24092519X-RAY DIFFRACTION98
2.4648-2.56350.29741210.22852572X-RAY DIFFRACTION99
2.5635-2.68020.22821310.21762512X-RAY DIFFRACTION99
2.6802-2.82140.31471360.212555X-RAY DIFFRACTION99
2.8214-2.99820.21531310.19732541X-RAY DIFFRACTION99
2.9982-3.22960.23791580.18692554X-RAY DIFFRACTION100
3.2296-3.55460.21311310.16592614X-RAY DIFFRACTION99
3.5546-4.06870.20651490.15832572X-RAY DIFFRACTION100
4.0687-5.12520.16961350.15092631X-RAY DIFFRACTION100
5.1252-47.82840.1841410.19642737X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
18.9370.21754.13433.4549-1.48354.0970.1172-0.0143-0.3214-0.0341-0.1194-0.36660.40160.5306-0.05560.54880.01650.03690.3857-0.04380.1553-35.461513.8872-11.8785
23.5687-2.65091.86867.4846-2.93934.3135-0.125-0.23030.50390.4460.1360.1323-0.68230.167-0.04480.5032-0.14890.07620.3293-0.07590.3326-46.313831.1122-14.8364
32.7044.87680.67969.91874.15557.08110.25550.05590.11190.28690.3552-0.3606-0.90951.1291-0.54820.6385-0.14480.09860.4238-0.05490.301-38.90637.2853-17.8839
46.14593.00992.68815.54864.0134.17090.14690.2798-0.6039-1.23050.737-1.6825-0.15940.6717-0.71420.54190.0130.01730.31540.02040.2759-41.68262.8369-27.3751
57.9174-0.5386-1.38522.29011.88459.77920.07030.13150.0997-0.7260.0990.8158-0.4416-0.7808-0.11450.4172-0.03240.02430.1753-0.00940.2951-51.967225.858-19.9974
66.7167-1.39234.61784.7313-2.52075.40880.385-0.20360.13810.436-0.3902-0.7978-0.13210.87450.12250.482-0.14570.0220.5962-0.04490.3713-31.377723.0758-9.0308
75.6111-5.7954-6.46025.96416.66937.3695-0.2046-0.98880.17210.63780.49820.00090.9502-0.41830.02560.5417-0.17030.02830.5762-0.03460.3239-43.241740.0792-2.475
85.1737-3.37932.87419.5456-6.65574.7199-0.44950.5916-0.2012-1.50110.94871.07140.5032-1.8227-0.59610.72520.027-0.14580.68150.02950.3785-58.224922.5177-23.3791
92.7687-1.29942.2626.4361-0.96635.27360.2944-0.1511-0.2227-0.1639-0.228-0.14160.55940.2459-0.06640.52640.01310.05650.37630.01050.1828-42.74397.0815-10.252
106.3987-1.0382-2.91757.27940.99981.28830.6422-0.0537-0.01791.21530.0507-0.56480.00331.0825-0.78860.7341-0.1615-0.3580.9436-0.03320.8298-21.543424.7765-0.0558
113.8225-0.8862-0.15552.9831-1.17835.30790.2655-0.6044-0.2610.0826-0.38840.37410.290.46910.43790.4496-0.13960.02590.4343-0.0495-0.0656-38.535547.6272.3189
123.79440.43932.03560.8598-0.31528.28050.1427-0.41480.2482-0.08840.04670.0539-0.2083-0.452-0.17970.3302-0.03210.04410.2831-0.02360.2186-37.822855.4788-5.3065
134.01051.27781.47481.57051.65522.7440.0620.4487-0.1436-0.11080.0656-0.04420.44820.9554-0.31210.4119-0.03670.00950.39320.01420.2311-31.043849.479-14.7102
142.19730.56640.46351.01540.57958.44380.1773-0.03190.0335-0.14230.1115-0.027-0.38580.4002-0.16630.2549-0.05150.01730.35470.00980.1923-34.638252.2147-11.0828
155.0674-0.22030.61742.7649-2.39783.6950.59410.5978-0.0628-0.4403-0.19660.22961.10240.457-0.34980.5154-0.04140.00780.2716-0.02460.2393-40.073247.1404-13.4199
163.7046-2.0893-0.68813.62092.43832.6052-0.2971.6911-0.8213-1.5005-0.33912.3809-1.1-3.64880.21980.76720.1038-0.19561.4560.16320.6625-53.935956.2366-32.609
171.9054-0.97942.72424.5861-1.71955.83780.12040.73450.3424-0.63020.25660.6007-0.5398-1.5484-0.24140.4797-0.0255-0.0670.7010.08440.2584-45.017455.927-28.973
183.8896-3.14084.61728.8362-3.40537.38420.3992-0.9483-0.96190.4549-0.0379-0.05480.9202-0.339-0.220.47160.03940.10870.49240.00650.1858-36.848741.5883-2.8596
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 58 through 85 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 86 through 120 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 121 through 134 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 17 through 30 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 31 through 47 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 48 through 93 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 94 through 102 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'C' and (resid 68 through 81 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'C' and (resid 82 through 98 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'C' and (resid 99 through 124 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'D' and (resid 1 through 11 )
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'D' and (resid 12 through 37 )
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'D' and (resid 38 through 62 )
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'D' and (resid 63 through 103 )
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'D' and (resid 104 through 117 )
16X-RAY DIFFRACTION16chain 'D' and (resid 118 through 124 )
17X-RAY DIFFRACTION17chain 'D' and (resid 125 through 139 )
18X-RAY DIFFRACTION18chain 'D' and (resid 140 through 154 )

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る