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万見
- PDB-5b6g: Protein-protein interaction -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5b6g
タイトルProtein-protein interaction
要素
  • Adenomatous polyposis coli protein
  • PHQ-ALA-GLY-GLU-ALA-XYC-TYR-GLU
キーワードPROTEIN BINDING/INHIBITOR / APC / ASEF / Colon CANCER / Drug discovery / PROTEIN BINDING-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


APC truncation mutants are not K63 polyubiquitinated / negative regulation of cell cycle G1/S phase transition / gamma-catenin binding / negative regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / regulation of microtubule-based movement / regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / positive regulation of pseudopodium assembly / positive regulation of protein localization to centrosome / bicellular tight junction assembly / pattern specification process ...APC truncation mutants are not K63 polyubiquitinated / negative regulation of cell cycle G1/S phase transition / gamma-catenin binding / negative regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / regulation of microtubule-based movement / regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / positive regulation of pseudopodium assembly / positive regulation of protein localization to centrosome / bicellular tight junction assembly / pattern specification process / negative regulation of microtubule depolymerization / catenin complex / beta-catenin destruction complex / heart valve development / APC truncation mutants have impaired AXIN binding / AXIN missense mutants destabilize the destruction complex / Truncations of AMER1 destabilize the destruction complex / regulation of microtubule-based process / microtubule plus-end binding / Beta-catenin phosphorylation cascade / Signaling by GSK3beta mutants / CTNNB1 S33 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S37 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S45 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 T41 mutants aren't phosphorylated / protein kinase regulator activity / Wnt signalosome / cell fate specification / Disassembly of the destruction complex and recruitment of AXIN to the membrane / endocardial cushion morphogenesis / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / Apoptotic cleavage of cellular proteins / dynein complex binding / mitotic cytokinesis / lateral plasma membrane / bicellular tight junction / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / adherens junction / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / beta-catenin binding / kinetochore / ruffle membrane / Wnt signaling pathway / Ovarian tumor domain proteases / positive regulation of protein catabolic process / insulin receptor signaling pathway / cell migration / nervous system development / lamellipodium / positive regulation of cold-induced thermogenesis / protein-containing complex assembly / microtubule binding / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / microtubule / cell adhesion / positive regulation of cell migration / positive regulation of apoptotic process / negative regulation of cell population proliferation / ubiquitin protein ligase binding / centrosome / DNA damage response / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Adenomatous polyposis coli protein repeat / SAMP / EB-1 binding / Adenomatous polyposis coli protein basic domain / Adenomatous polyposis coli protein, 15 residue repeat / Adenomatous polyposis coli (APC) family / Adenomatous polyposis coli protein / Adenomatous polyposis coli, N-terminal dimerisation domain / APC, N-terminal coiled-coil domain superfamily / Adenomatous polyposis coli (APC) repeat ...Adenomatous polyposis coli protein repeat / SAMP / EB-1 binding / Adenomatous polyposis coli protein basic domain / Adenomatous polyposis coli protein, 15 residue repeat / Adenomatous polyposis coli (APC) family / Adenomatous polyposis coli protein / Adenomatous polyposis coli, N-terminal dimerisation domain / APC, N-terminal coiled-coil domain superfamily / Adenomatous polyposis coli (APC) repeat / APC repeat / SAMP Motif / EB-1 Binding Domain / APC basic domain / APC 15 residue motif / Adenomatous polyposis coli tumour suppressor protein / Armadillo-associated region on APC / Unstructured region on APC between 1st and 2nd catenin-bdg motifs / Unstructured region on APC between 1st two creatine-rich regions / Unstructured region on APC between APC_crr and SAMP / Unstructured region on APC between SAMP and APC_crr / Unstructured region on APC between APC_crr regions 5 and 6 / Coiled-coil N-terminus of APC, dimerisation domain / Adenomatous polyposis coli (APC) repeat / Armadillo/plakoglobin ARM repeat profile. / Armadillo/beta-catenin-like repeat / Armadillo/beta-catenin-like repeats / Armadillo / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / Armadillo-like helical / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Adenomatous polyposis coli protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.99 Å
データ登録者Zhao, Y. / Jiang, H. / Yang, X. / Jiang, F. / Song, K. / Zhang, J.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China81322046, 81473137, 81302698 中国
引用ジャーナル: Nat. Chem. Biol. / 年: 2017
タイトル: Peptidomimetic inhibitors of APC-Asef interaction block colorectal cancer migration.
著者: Jiang, H. / Deng, R. / Yang, X. / Shang, J. / Lu, S. / Zhao, Y. / Song, K. / Liu, X. / Zhang, Q. / Chen, Y. / Chinn, Y.E. / Wu, G. / Li, J. / Chen, G. / Yu, J. / Zhang, J.
履歴
登録2016年5月27日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年5月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年1月23日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Adenomatous polyposis coli protein
B: PHQ-ALA-GLY-GLU-ALA-XYC-TYR-GLU
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,3854
ポリマ－40,1972
非ポリマー1882
水4,324240
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)51.448, 63.691, 52.641
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.76, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Adenomatous polyposis coli protein / Protein APC / Deleted in polyposis 2.5


分子量: 39268.246 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 407-751 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: APC, DP2.5 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P25054
#2: タンパク質・ペプチド PHQ-ALA-GLY-GLU-ALA-XYC-TYR-GLU


分子量: 928.404 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 240 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.38 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.2 M Ammonium sulfate, 0.1 M Tris pH 8.0, 25 % w/v PEG 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.978 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年7月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.978 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.99→50 Å / Num. obs: 23123 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.068 / Net I/σ(I): 15.16
反射 シェル解像度: 1.99→2.06 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.249 / Mean I/σ(I) obs: 5 / % possible all: 99.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0135精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3NMW

3nmw


解像度: 1.99→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.924 / SU B: 3.765 / SU ML: 0.106 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.188 / ESU R Free: 0.161 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21488 1141 5 %RANDOM
Rwork0.17002 ---
obs0.1722 21907 98.69 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 26.986 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.18 Å2-0 Å20.1 Å2
2---0.22 Å20 Å2
3---0.02 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.99→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2627 0 12 240 2879
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0192777
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0070.022691
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5141.9613765
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.61636188
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.3435353
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg41.36424.836122
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.64515505
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.8911516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.080.2431
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.023196
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0040.02637
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.5662.4751395
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.5622.4721393
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.5123.6851755
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.513.6861755
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.022.8831382
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.0142.8831382
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other3.2544.2122011
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined5.18920.7723434
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other5.04520.4533326
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.989→2.041 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.223 73 -
Rwork0.203 1532 -
obs--94.63 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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