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- PDB-5b5x: Crystal structure of limiting CO2-inducible protein LCIC -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5b5x
タイトルCrystal structure of limiting CO2-inducible protein LCIC
要素limiting CO2-inducible protein LCIC
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / metalloprotein
機能・相同性Limiting CO2-inducible protein B/C, beta carbonyic anhydrase domain / Limiting CO2-inducible proteins B/C beta carbonyic anhydrases / metal ion binding / Low-CO2 inducible protein LCIC
機能・相同性情報
生物種Chlamydomonas reinhardtii (クラミドモナス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.511 Å
データ登録者Jin, S. / Sun, J. / Wunder, T. / Tang, D. / Mueller-Cajar, O.M. / Gao, Y.
資金援助 シンガポール, 1件
組織認可番号国
Singapore National Research FoundationNRF-RF2009-RF001-267 シンガポール
引用ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 2016
タイトル: Structural insights into the LCIB protein family reveals a new group of beta-carbonic anhydrases
著者: Jin, S. / Sun, J. / Wunder, T. / Tang, D. / Cousins, A.B. / Sze, S.K. / Mueller-Cajar, O. / Gao, Y.G.
履歴
登録2016年5月24日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年12月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年1月18日Group: Database references
改定 1.22024年3月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: limiting CO2-inducible protein LCIC
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,4163
ポリマ－33,2541
非ポリマー1612
水25214
1
A: limiting CO2-inducible protein LCIC
ヘテロ分子

A: limiting CO2-inducible protein LCIC
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,8316
ポリマ－66,5082
非ポリマー3234
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_556-x,y,-z+11
Buried area2990 Å2
ΔGint-131 kcal/mol
Surface area18710 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.972, 88.004, 100.842
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質 limiting CO2-inducible protein LCIC / Low-CO2 inducible protein LCIC / carbon dioxide concentrating mechanism related protein 2


分子量: 33254.035 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 40-344 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Chlamydomonas reinhardtii (クラミドモナス)
遺伝子: LciC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q75NZ1
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.12 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 200 mM lithium sulfate monohydrate, 100 mM Bis-Tris, 25% w/v PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: BL13B1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年7月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. obs: 8828 / % possible obs: 98.3 % / 冗長度: 5.8 % / Net I/σ(I): 27.5
反射 シェル解像度: 2.5→2.54 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.511→34.469 Å / SU ML: 0.38 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 35.27 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2826 409 4.74 %
Rwork0.2165 --
obs0.2195 8636 97.86 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.511→34.469 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1714 0 6 14 1734
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0091747
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2462366
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.05635
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05279
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005302
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5109-2.87410.38851310.25412618X-RAY DIFFRACTION95
2.8741-3.62040.281390.22812766X-RAY DIFFRACTION100
3.6204-34.47240.25891390.20232843X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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