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- PDB-5b5w: Crystal structure of MOB1-LATS1 NTR domain complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5b5w
タイトルCrystal structure of MOB1-LATS1 NTR domain complex
要素
  • MOB kinase activator 1B
  • Serine/threonine-protein kinase LATS1
キーワードMETAL BINDING PROTEIN/APOTOSIS / MOB1 LATS1 Hippo pathway / METAL BINDING PROTEIN-APOTOSIS complex
機能・相同性
機能・相同性情報


inner cell mass cell fate commitment / inner cell mass cellular morphogenesis / regulation of protein autophosphorylation / Signaling by Hippo / regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / sister chromatid segregation / cytoplasmic sequestering of protein / regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / hippo signaling / regulation of actin filament polymerization ...inner cell mass cell fate commitment / inner cell mass cellular morphogenesis / regulation of protein autophosphorylation / Signaling by Hippo / regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / sister chromatid segregation / cytoplasmic sequestering of protein / regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / hippo signaling / regulation of actin filament polymerization / mammary gland epithelial cell differentiation / regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / negative regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / regulation of organ growth / kinase activator activity / negative regulation of protein localization to nucleus / Signaling by Hippo / protein kinase activator activity / regulation of protein-containing complex assembly / keratinocyte differentiation / hormone-mediated signaling pathway / nuclear estrogen receptor binding / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / kinase binding / spindle pole / G1/S transition of mitotic cell cycle / G2/M transition of mitotic cell cycle / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / midbody / non-specific serine/threonine protein kinase / positive regulation of protein phosphorylation / positive regulation of apoptotic process / cell division / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / centrosome / protein kinase binding / magnesium ion binding / ATP binding / nucleus / metal ion binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Serine/threonine-protein kinase LATS1, catalytic domain / MOB kinase activator / MOB kinase activator family / MOB kinase activator superfamily / Mob1/phocein family / Mob1/phocein family / Protein kinase, C-terminal / Protein kinase C terminal domain / UBA/TS-N domain ...: / Serine/threonine-protein kinase LATS1, catalytic domain / MOB kinase activator / MOB kinase activator family / MOB kinase activator superfamily / Mob1/phocein family / Mob1/phocein family / Protein kinase, C-terminal / Protein kinase C terminal domain / UBA/TS-N domain / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 3 / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / UBA-like superfamily / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine/threonine-protein kinase LATS1 / MOB kinase activator 1B
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.957 Å
データ登録者KIM, S.-Y. / Tachioka, Y. / Mori, T. / Hakoshima, T.
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2016
タイトル: Structural basis for autoinhibition and its relief of MOB1 in the Hippo pathway
著者: Kim, S.Y. / Tachioka, Y. / Mori, T. / Hakoshima, T.
履歴
登録2016年5月24日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年7月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年2月26日Group: Advisory / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: diffrn_source / pdbx_struct_oper_list / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22023年11月8日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MOB kinase activator 1B
U: Serine/threonine-protein kinase LATS1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,0373
ポリマ－31,9722
非ポリマー651
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2480 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area13520 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.747, 71.760, 57.855
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.99, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 MOB kinase activator 1B / Mob1 homolog 1A / Mps one binder kinase activator-like 1A


分子量: 21592.697 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 33-216 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Mob1b, Mobkl1a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8BPB0
#2: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase LATS1 / Large tumor suppressor homolog 1 / WARTS protein kinase / h-warts


分子量: 10379.002 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 622-704 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LATS1, WARTS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O95835, non-specific serine/threonine protein kinase
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.81 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: PEG 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX225HE / 検出器: CCD / 日付: 2013年11月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.957→30 Å / Num. obs: 6660 / % possible obs: 94.1 % / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.074 / Net I/σ(I): 21.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
HKL-2000位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1PI1

1pi1


解像度: 2.957→28.296 Å / SU ML: 0.42 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 37.98
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2704 348 5.7 %
Rwork0.2336 --
obs0.2357 6109 91.52 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.957→28.296 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1966 0 1 0 1967
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0032018
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7452709
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.642767
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.027286
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003349
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.957-3.72420.36951410.32262686X-RAY DIFFRACTION85
3.7242-28.29770.25032070.21153075X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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