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- PDB-5b3g: The crystal structure of the heterodimer of SHORT-ROOT and SCAREC... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5b3g
タイトルThe crystal structure of the heterodimer of SHORT-ROOT and SCARECROW GRAS domains
要素
  • Protein SCARECROW
  • Protein SHORT-ROOT
キーワードTRANSCRIPTION / Transcription cofactor
機能・相同性
機能・相同性情報


bundle sheath cell fate specification / radial pattern formation / regulation of hormone metabolic process / gravitropism / asymmetric cell division / leaf development / root development / maintenance of protein location in nucleus / negative regulation of mitotic cell cycle / cell redox homeostasis ...bundle sheath cell fate specification / radial pattern formation / regulation of hormone metabolic process / gravitropism / asymmetric cell division / leaf development / root development / maintenance of protein location in nucleus / negative regulation of mitotic cell cycle / cell redox homeostasis / recycling endosome / late endosome / sequence-specific DNA binding / early endosome / transcription cis-regulatory region binding / DNA-binding transcription factor activity / nucleus
類似検索 - 分子機能
Transcription factor GRAS / GRAS domain family / GRAS family profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / PHOSPHATE ION / Protein SCARECROW / Protein SHORT-ROOT
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Hirano, Y. / Nakagawa, M. / Hakoshima, T.
資金援助 日本, 2件
組織認可番号国
Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology25440025 日本
Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology22121002 日本
引用ジャーナル: Nat Plants / 年: 2017
タイトル: Structure of the SHR-SCR heterodimer bound to the BIRD/IDD transcriptional factor JKD
著者: Hirano, Y. / Nakagawa, M. / Suyama, T. / Murase, K. / Shirakawa, M. / Takayama, S. / Sun, T.P. / Hakoshima, T.
履歴
登録2016年2月29日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年3月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年2月26日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.22024年3月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein SCARECROW
B: Protein SHORT-ROOT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,8489
ポリマ－95,2482
非ポリマー6007
水5,152286
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5740 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area31850 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.700, 84.428, 89.797
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.66, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Protein SCARECROW / AtSCR / GRAS family protein 20 / AtGRAS-20 / Protein SHOOT GRAVITROPISM 1


分子量: 42212.922 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 274-653 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: SCR, SGR1, At3g54220, F24B22.180 / プラスミド: pET47b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9M384
#2: タンパク質 Protein SHORT-ROOT / AtSHR / GRAS family protein 26 / AtGRAS-26 / Protein SHOOT GRAVITROPISM 7


分子量: 53035.047 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 59-531 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: SHR, SGR7, At4g37650, F19F18.140 / プラスミド: pCDFDuet-1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9SZF7

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非ポリマー , 4種, 293分子

#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 286 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細SEQUENCE CONFLICT P233S IS BASED ON REFERENCE 4 (AAL69513) ACCORDING TO DATABASE Q9SZF7 (SHR_ARATH)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.43 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: phosphate buffer (pH 7.0), polyethylene glycol (PEG) 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX225HE / 検出器: CCD / 日付: 2011年1月26日
放射モノクロメーター: Rotated-inclined double-crystal monochromator , Si (111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 56799 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 3.7 % / Rsym value: 0.072 / Net I/σ(I): 28.1
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
SHELXD位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2→33.101 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.63 / 位相誤差: 23.8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2296 2875 5.06 %
Rwork0.1835 --
obs0.1859 56799 99.31 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→33.101 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6069 0 38 286 6393
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0076256
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9788472
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.4472266
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.055936
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041097
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2-2.03280.31111250.23772497X-RAY DIFFRACTION97
2.0328-2.06780.30591110.22482544X-RAY DIFFRACTION99
2.0678-2.10540.26731410.21412563X-RAY DIFFRACTION99
2.1054-2.14590.27261240.20512520X-RAY DIFFRACTION99
2.1459-2.18970.27221300.20542575X-RAY DIFFRACTION99
2.1897-2.23730.27861150.20712600X-RAY DIFFRACTION99
2.2373-2.28930.25511400.22272540X-RAY DIFFRACTION99
2.2893-2.34660.23681560.1892564X-RAY DIFFRACTION100
2.3466-2.410.23311450.18632571X-RAY DIFFRACTION100
2.41-2.48090.27251410.18982588X-RAY DIFFRACTION100
2.4809-2.56090.27391160.18982554X-RAY DIFFRACTION100
2.5609-2.65240.21251440.18732582X-RAY DIFFRACTION100
2.6524-2.75860.22451350.19792563X-RAY DIFFRACTION100
2.7586-2.88410.26421310.19282593X-RAY DIFFRACTION100
2.8841-3.0360.25391430.19922562X-RAY DIFFRACTION100
3.036-3.22610.23061460.20432583X-RAY DIFFRACTION100
3.2261-3.47490.20761310.18682584X-RAY DIFFRACTION100
3.4749-3.82420.21411530.16312598X-RAY DIFFRACTION100
3.8242-4.37640.21981410.1542581X-RAY DIFFRACTION100
4.3764-5.50970.19921480.15432599X-RAY DIFFRACTION100
5.5097-33.10590.20271590.17892563X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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