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- PDB-5b18: Crystal Structure of a Darunavir Resistant HIV-1 Protease -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5b18
タイトルCrystal Structure of a Darunavir Resistant HIV-1 Protease
要素Protease
キーワードHYDROLASE / HIV-1 protease / drug resistance / darunavir / flap
機能・相同性
機能・相同性情報


retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / RNA-directed DNA polymerase activity / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / DNA recombination ...retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / RNA-directed DNA polymerase activity / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / DNA recombination / aspartic-type endopeptidase activity / symbiont entry into host cell / DNA binding / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain ...Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / RNase H / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Retropepsin-like catalytic domain / Ribonuclease H domain / RNase H type-1 domain profile. / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Ribonuclease H superfamily / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Exoribonuclease H
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Suzuki, K. / Ode, H. / Nakashima, M. / Sugiura, W. / Watanabe, N. / Suzuki, A. / Iwatani, Y.
引用ジャーナル: Front Microbiol / 年: 2016
タイトル: Unique Flap Conformation in an HIV-1 Protease with High-Level Darunavir Resistance
著者: Nakashima, M. / Ode, H. / Suzuki, K. / Fujino, M. / Maejima, M. / Kimura, Y. / Masaoka, T. / Hattori, J. / Matsuda, M. / Hachiya, A. / Yokomaku, Y. / Suzuki, A. / Watanabe, N. / Sugiura, W. / Iwatani, Y.
履歴
登録2015年11月30日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年4月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年2月26日Group: Data collection / Derived calculations / カテゴリ: diffrn_source / pdbx_struct_oper_list
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protease
B: Protease
C: Protease
D: Protease
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,02010
ポリマ－43,7604
非ポリマー2606
水2,612145
1
A: Protease
B: Protease
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,0456
ポリマ－21,8802
非ポリマー1654
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3380 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area10190 Å2
手法PISA
2
C: Protease
D: Protease
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,9744
ポリマ－21,8802
非ポリマー942
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3500 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area10140 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)37.149, 48.699, 54.151
Angle α, β, γ (deg.)89.900, 73.980, 86.690
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質
Protease


分子量: 10939.907 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
プラスミド: pET41a(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta2(DE3)pLysS / 参照: UniProt: E5RVX9*PLUS
#2: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 145 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.74 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4
詳細: LiCl, Na citrate, PEG 6000, Glycerol, Ethylene glycol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL38B1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4r / 検出器: CCD / 日付: 2011年11月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 32575 / % possible obs: 96 % / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.046 / Χ2: 2.4 / Net I/av σ(I): 26.936 / Net I/σ(I): 17 / Num. measured all: 62603
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / 冗長度: 1.9 % / Rejects: _

解像度 (Å)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
1.8-1.860.23331661.45192.7
1.86-1.940.16632301.6395.2
1.94-2.030.11932381.92895.9
2.03-2.130.09632332.10296.2
2.13-2.270.07932852.40696.1
2.27-2.440.07132802.59496.5
2.44-2.690.05532772.62497
2.69-3.080.04632963.15997.2
3.08-3.880.03832933.14497.1
3.88-500.03232772.90596.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.6.0117精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-2000データ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1KJ7

1kj7


解像度: 1.8→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.926 / SU B: 3.088 / SU ML: 0.097 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.154 / ESU R Free: 0.148 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2442 1646 5.1 %RANDOM
Rwork0.1925 ---
obs0.1951 30928 95.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 93.29 Å2 / Biso mean: 27.055 Å2 / Biso min: 11.63 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.51 Å20.11 Å2-0.83 Å2
2---1.08 Å2-0.36 Å2
3----0.99 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.8→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3072 0 12 145 3229
Biso mean--34.66 34.05 -
残基数----396
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0193227
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0161.9824390
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.55418
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.68824.262122
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.20615599
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.0881521
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1380.2515
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.0212361
LS精密化 シェル解像度: 1.796→1.842 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.336 110 -
Rwork0.27 2113 -
all-2223 -
obs--88.74 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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