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- PDB-5b16: X-ray structure of DROSHA in complex with the C-terminal tail of ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5b16
タイトルX-ray structure of DROSHA in complex with the C-terminal tail of DGCR8.
要素
  • Microprocessor complex subunit DGCR8
  • Ribonuclease 3,DROSHA,Ribonuclease 3,DROSHA,Ribonuclease 3
キーワードHYDROLASE / Endonuclease / RNase III / Trimeric complex / Zinc finger
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of pre-miRNA processing / regulation of miRNA metabolic process / protein-RNA adaptor activity / DEAD/H-box RNA helicase binding / regulation of regulatory T cell differentiation / primary miRNA binding / Transcriptional Regulation by MECP2 / ribonuclease III / miRNA metabolic process / primary miRNA processing ...positive regulation of pre-miRNA processing / regulation of miRNA metabolic process / protein-RNA adaptor activity / DEAD/H-box RNA helicase binding / regulation of regulatory T cell differentiation / primary miRNA binding / Transcriptional Regulation by MECP2 / ribonuclease III / miRNA metabolic process / primary miRNA processing / regulation of stem cell proliferation / ribonuclease III activity / microprocessor complex / pre-miRNA processing / MicroRNA (miRNA) biogenesis / SMAD binding / R-SMAD binding / lipopolysaccharide binding / rRNA processing / double-stranded RNA binding / site of double-strand break / protein-macromolecule adaptor activity / regulation of inflammatory response / defense response to Gram-negative bacterium / postsynaptic density / nuclear body / defense response to Gram-positive bacterium / DNA damage response / glutamatergic synapse / heme binding / positive regulation of gene expression / nucleolus / protein homodimerization activity / RNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
RNase III, double-stranded RNA binding domain, animal / Microprocessor complex subunit DGCR8 / Ribonuclease-III-like / Ribonuclease III / Ribonuclease III family signature. / Ribonuclease III domain / Ribonuclease III family domain profile. / Ribonuclease III family / Ribonuclease III domain / Double-stranded RNA binding motif ...RNase III, double-stranded RNA binding domain, animal / Microprocessor complex subunit DGCR8 / Ribonuclease-III-like / Ribonuclease III / Ribonuclease III family signature. / Ribonuclease III domain / Ribonuclease III family domain profile. / Ribonuclease III family / Ribonuclease III domain / Double-stranded RNA binding motif / Double-stranded RNA binding motif / Ribonuclease III, endonuclease domain superfamily / Double stranded RNA-binding domain (dsRBD) profile. / Double-stranded RNA-binding domain / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Microprocessor complex subunit DGCR8 / Ribonuclease 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Kwon, S.C. / Nguyen, T.A. / Choi, Y.G. / Jo, M.H. / Hohng, S. / Kim, V.N. / Woo, J.S.
資金援助 韓国, 1件
組織認可番号国
Institute for Basic ScienceIBS-R008-D1 韓国
引用ジャーナル: Cell / 年: 2016
タイトル: Structure of Human DROSHA
著者: Kwon, S.C. / Nguyen, T.A. / Choi, Y.G. / Jo, M.H. / Hohng, S. / Kim, V.N. / Woo, J.S.
履歴
登録2015年11月23日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年2月3日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ribonuclease 3,DROSHA,Ribonuclease 3,DROSHA,Ribonuclease 3
B: Microprocessor complex subunit DGCR8
C: Microprocessor complex subunit DGCR8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)118,0015
ポリマ－117,8703
非ポリマー1312
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2940 Å2
ΔGint-62 kcal/mol
Surface area38950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)117.254, 118.136, 122.296
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 102.07, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Ribonuclease 3,DROSHA,Ribonuclease 3,DROSHA,Ribonuclease 3 / Protein Drosha / Ribonuclease III / RNase III / p241


分子量: 108687.359 Da / 分子数: 1
断片: UNP residues 411-458,UNP residues 522-711,UNP residues 850-1365
変異: E1045Q, E1222Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DROSHA, RN3, RNASE3L, RNASEN / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9NRR4, ribonuclease III
#2: タンパク質・ペプチド Microprocessor complex subunit DGCR8 / DiGeorge syndrome critical region 8


分子量: 4591.254 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 728-750 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DGCR8, C22orf12, DGCRK6, LP4941 / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q8WYQ5
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
配列の詳細THE AUTHORS CRYSTALLIZED THE FRAGMENT PROTEIN, RESIDUES 390-1365 FOR CHAIN A. THE SEQUENCES OF ...THE AUTHORS CRYSTALLIZED THE FRAGMENT PROTEIN, RESIDUES 390-1365 FOR CHAIN A. THE SEQUENCES OF RESIDUES 505-521 AND 712-849 (THE UNK PARTS) ARE AS FOLLOWS. (505)AKAARPPWEPPKTKLDEDLESSSESECESDEDSTCSSSSDSEVFDVIAEIKRKKAHPDRLHDE(521) AND (735)ALVPEEEIANMLQWEELEWQKYAEECKGMIVTNPGTKPSSVRIDQLDREQFNPDVITFPIIVHFGIRPAQLSYAGDPQYQKLWKSYVKLRHLLANSPKVKQTDKQKLAQREEALQKIRQKNTMRREVTVELSSQGFWK(849) THE AUTHORS COULD OBSERVE THREE PARTS (505-520,735-745,749-756). BUT THEY ARE NOT SURE WHICH PART CORRESPONDS TO THESE OBSERVED RESIDUES. SO THE RESIDUE NUMBERS OF UNK ARE MEANINGLESS.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.17 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 100mM Citrate Bis-Tris Propane (pH 7.84), 3%(v/v) polyethylene glycol (PEG) 400, 3%(w/v) PEG 20,000, 1%(v/v) ethanol.

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データ収集

回折平均測定温度: 193 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 5C (4A) / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年2月13日
放射モノクロメーター: DCM Si (111) Crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 7.5 % / 数: 183042 / Rmerge(I) obs: 0.061 / Χ2: 0.93 / D res high: 3.3 Å / D res low: 20 Å / Num. obs: 24319 / % possible obs: 99.6
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
8.722010.0290.717.2
7.028.7210.0310.7197.6
6.167.0210.0380.7337.2
5.616.1610.0440.7517.3
5.225.6110.0510.8227.4
4.915.2210.0580.9587.5
4.674.9110.0661.1317.5
4.474.6710.071.0977.6
4.34.4710.081.0047.6
4.154.310.0920.9737.6
4.024.1510.1090.9137.6
3.914.0210.1340.9327.6
3.813.9110.1650.9587.6
3.713.8110.1980.9387.6
3.633.7110.21917.6
3.553.6310.3280.9697.6
3.483.5510.3570.9877.6
3.423.4810.4360.9787.6
3.363.4210.5611.0317.6
3.33.3610.650.977.6
反射解像度: 3.2→20 Å / Num. obs: 26854 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7.3 % / Biso Wilson estimate: 49.52 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.059 / Net I/σ(I): 10.7
反射 シェル解像度: 3.2→3.25 Å / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 0.577 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
SCALEPACKデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-2000データ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.2→19.93 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / 詳細: ANOMALOUS DATA WAS USED FOR REFINEMENT.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3 3143 8.86 %
Rwork0.267 --
obs-22695 67.3 %
原子変位パラメータBiso mean: 61.56 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→19.93 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6157 0 2 0 6159
LS精密化 シェル解像度: 3.2→3.25 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.5292 49 -
Rwork0.3999 504 -
obs--24 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.14240.1956-0.16970.46130.03530.49320.0845-0.3172-0.00740.1706-0.05850.411-0.1365-0.4497-0.14040.10130.14090.31040.71740.22280.0968116.7057-7.295165.7279
20.17770.06050.01290.61840.0780.37030.03150.0704-0.1519-0.6980.26010.09350.072-0.29180.36760.6151-0.4712-0.4146-0.14610.1460.4659114.1126-22.8182118.5785
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and ((resseq 411:711) or (resseq 735:756) or (resseq 850:863) or (resseq 904:929) or (resseq 1401;1402)))
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'A' and ((resseq 864:903) or (resseq 958:1333))) or (chain 'B') or (chain 'C')

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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